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万見
- PDB-5ft2: Sub-tomogram averaging of Lassa virus glycoprotein spike from vir... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ft2
タイトルSub-tomogram averaging of Lassa virus glycoprotein spike from virus- like particles at pH 5
要素PRE-GLYCOPROTEIN POLYPROTEIN GP COMPLEX
キーワードCELL ADHESION / MEMBRANE PROTEIN / GLYCOPROTEIN / RECEPTOR BINDING / MEMBRANE FUSION
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell Golgi membrane / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / host cell endoplasmic reticulum membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Arenavirus glycoprotein, zinc binding domain / Arenavirus glycoprotein / Arenavirus glycoprotein
類似検索 - ドメイン・相同性
Pre-glycoprotein polyprotein GP complex
類似検索 - 構成要素
生物種LASSA VIRUS (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16.4 Å
データ登録者Li, S. / Zhaoyang, S. / Pryce, R. / Parsy, M.L. / Fehling, S.K. / Schlie, K. / Siebert, C.A. / Garten, W. / Bowden, T.A. / Strecker, T. / Huiskonen, J.T.
引用
ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2016
タイトル: Acidic pH-Induced Conformations and LAMP1 Binding of the Lassa Virus Glycoprotein Spike.
著者: Sai Li / Zhaoyang Sun / Rhys Pryce / Marie-Laure Parsy / Sarah K Fehling / Katrin Schlie / C Alistair Siebert / Wolfgang Garten / Thomas A Bowden / Thomas Strecker / Juha T Huiskonen /
要旨: Lassa virus is an enveloped, bi-segmented RNA virus and the most prevalent and fatal of all Old World arenaviruses. Virus entry into the host cell is mediated by a tripartite surface spike complex, ...Lassa virus is an enveloped, bi-segmented RNA virus and the most prevalent and fatal of all Old World arenaviruses. Virus entry into the host cell is mediated by a tripartite surface spike complex, which is composed of two viral glycoprotein subunits, GP1 and GP2, and the stable signal peptide. Of these, GP1 binds to cellular receptors and GP2 catalyzes fusion between the viral envelope and the host cell membrane during endocytosis. The molecular structure of the spike and conformational rearrangements induced by low pH, prior to fusion, remain poorly understood. Here, we analyzed the three-dimensional ultrastructure of Lassa virus using electron cryotomography. Sub-tomogram averaging yielded a structure of the glycoprotein spike at 14-Å resolution. The spikes are trimeric, cover the virion envelope, and connect to the underlying matrix. Structural changes to the spike, following acidification, support a viral entry mechanism dependent on binding to the lysosome-resident receptor LAMP1 and further dissociation of the membrane-distal GP1 subunits.
#1: ジャーナル: J Virol / 年: 2015
タイトル: Molecular Mechanism for LAMP1 Recognition by Lassa Virus.
著者: Hadas Cohen-Dvashi / Nadav Cohen / Hadar Israeli / Ron Diskin /
要旨: Lassa virus is a notorious human pathogen that infects many thousands of people each year in West Africa, causing severe viral hemorrhagic fevers and significant mortality. The surface glycoprotein ...Lassa virus is a notorious human pathogen that infects many thousands of people each year in West Africa, causing severe viral hemorrhagic fevers and significant mortality. The surface glycoprotein of Lassa virus mediates receptor recognition through its GP1 subunit. Here we report the crystal structure of GP1 from Lassa virus, which is the first representative GP1 structure for Old World arenaviruses. We identify a unique triad of histidines that forms a binding site for LAMP1, a known lysosomal protein recently discovered to be a critical receptor for internalized Lassa virus at acidic pH. We demonstrate that mutation of this histidine triad, which is highly conserved among Old World arenaviruses, impairs LAMP1 recognition. Our biochemical and structural data further suggest that GP1 from Lassa virus may undergo irreversible conformational changes that could serve as an immunological decoy mechanism. Together with a variable region that we identify on the surface of GP1, those could be two distinct mechanisms that Lassa virus utilizes to avoid antibody-based immune response.
IMPORTANCE: Structural data at atomic resolution for viral proteins is key for understanding their function at the molecular level and can facilitate novel avenues for combating viral infections. ...IMPORTANCE: Structural data at atomic resolution for viral proteins is key for understanding their function at the molecular level and can facilitate novel avenues for combating viral infections. Here we used X-ray protein crystallography to decipher the crystal structure of the receptor-binding domain (GP1) from Lassa virus. This is a pathogenic virus that causes significant illness and mortality in West Africa. This structure reveals the overall architecture of GP1 domains from the group of viruses known as the Old World arenaviruses. Using this structural information, we elucidated the mechanisms for pH switch and binding of Lassa virus to LAMP1, a recently identified host receptor that is critical for successful infection. Lastly, our structural analysis suggests two novel immune evasion mechanisms that Lassa virus may utilize to escape antibody-based immune response.
履歴
登録2016年1月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月2日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.details / _em_software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3292
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3292
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: PRE-GLYCOPROTEIN POLYPROTEIN GP COMPLEX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6715
ポリマ－19,3801
非ポリマー1,2914
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 PRE-GLYCOPROTEIN POLYPROTEIN GP COMPLEX / GP1


分子量: 19379.693 Da / 分子数: 1 / 断片: RECEPTOR BINDING DOMAIN, UNP RESIDUES 75-237 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) LASSA VIRUS (ウイルス) / 株: JOSIAH / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P08669
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 電子線トモグラフィー法

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試料調製

構成要素名称: PURIFIED LASSA VIRUS VLPS AT PH 5 / タイプ: VIRUS
緩衝液名称: 50 MM BUFFER OF SUCCINIC ACID, DIHYDROGEN PHOSPHATE AND GLYCINE (SPG)
pH: 5.2
詳細: 50 MM BUFFER OF SUCCINIC ACID, DIHYDROGEN PHOSPHATE AND GLYCINE (SPG)
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE-PROPANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE-PROPANE MIXTURE, HUMIDITY- 80, TEMPERATURE- 120, INSTRUMENT- GATAN CRYOPLUNGE 3, METHOD- BLOT FOR 3 SECONDS BEFORE PLUNGING.,

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30 / 日付: 2014年9月25日 / 詳細: SUPER-RESOLUTION COUNTING MODE
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 160000 X / 倍率（補正後）: 37037 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 6700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ傾斜角・最大: 45 ° / 傾斜角・最小: -45 °
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 16

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2Dynamo３次元再構成
3IMOD３次元再構成
4UCSF ChimeraモデルフィッティングSegger
CTF補正詳細: EACH TILTED IMAGE
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成手法: TEMPLATE BASED / 解像度: 16.4 Å / 粒子像の数: 2578 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.7 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.7 Å
詳細: SUB-TOMOGRAM AVERAGING SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3292. (DEPOSITION ID: 14158).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 4ZJF

4zjf

精密化最高解像度: 16.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 16.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1233 0 84 23 1340

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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