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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5aj2 | ||||||
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タイトル | Cryo electron tomography of the Naip5-Nlrc4 inflammasome | ||||||
![]() | (NLR FAMILY CARD DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 4) x 3 | ||||||
![]() | APOPTOSIS | ||||||
機能・相同性 | ![]() IPAF inflammasome complex / pyroptotic inflammatory response / detection of bacterium / activation of innate immune response / positive regulation of interleukin-1 beta production / protein homooligomerization / regulation of apoptotic process / defense response to bacterium / inflammatory response / innate immune response ...IPAF inflammasome complex / pyroptotic inflammatory response / detection of bacterium / activation of innate immune response / positive regulation of interleukin-1 beta production / protein homooligomerization / regulation of apoptotic process / defense response to bacterium / inflammatory response / innate immune response / apoptotic process / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 40 Å | ||||||
Model type details | CA ATOMS ONLY, CHAIN A, C, B | ||||||
![]() | Diebolder, C.A. / Halff, E.F. / Koster, A.J. / Huizinga, E.G. / Koning, R.I. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Cryoelectron Tomography of the NAIP5/NLRC4 Inflammasome: Implications for NLR Activation. 著者: Christoph A Diebolder / Els F Halff / Abraham J Koster / Eric G Huizinga / Roman I Koning / ![]() 要旨: Inflammasomes are high molecular weight protein complexes that play a crucial role in innate immunity by activating caspase-1. Inflammasome formation is initiated when molecules originating from ...Inflammasomes are high molecular weight protein complexes that play a crucial role in innate immunity by activating caspase-1. Inflammasome formation is initiated when molecules originating from invading microorganisms activate nucleotide-binding domain and leucine-rich repeat-containing receptors (NLRs) and induce NLR multimerization. Little is known about the conformational changes involved in NLR activation and the structural organization of NLR multimers. Here, we show by cryoelectron tomography that flagellin-induced NAIP5/NLRC4 multimers form right- and left-handed helical polymers with a diameter of 28 nm and a pitch of 6.5 nm. Subtomogram averaging produced an electron density map at 4 nm resolution, which was used for rigid body fitting of NLR subdomains derived from the crystal structure of dormant NLRC4. The resulting structural model of inflammasome-incorporated NLRC4 indicates that a prominent rotation of the LRR domain of NLRC4 is necessary for multimer formation, providing unprecedented insight into the conformational changes that accompany NLR activation. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 48.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 24.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given / Matrix: (0.858065, 0.513541), |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 40914.316 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-355 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 25524.809 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 356-580 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 50610.996 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 580-1024 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: 電子線トモグラフィー法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: NAIP5-NLRC4-FLIC-D0L MULTIMER / タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | 名称: 100 MM NACL, 20 MM HEPES, 2MM BENZAMIDIN, 2MM DTT / pH: 7.5 / 詳細: 100 MM NACL, 20 MM HEPES, 2MM BENZAMIDIN, 2MM DTT |
試料 | 濃度: 1.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE-PROPANE 詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE-PROPANE MIXTURE, HUMIDITY- 95, INSTRUMENT- LEICA EM GP, METHOD- 3 SECONDS BLOTTING, |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2013年5月21日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 18000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 7500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 6500 nm |
試料ホルダ | 傾斜角・最大: 66 ° / 傾斜角・最小: -66 ° |
撮影 | 電子線照射量: 100 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 67 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: TOMOCTF | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: CROSS-COMMON LINES / 解像度: 40 Å / 粒子像の数: 50 / ピクセルサイズ(公称値): 5.463 Å / ピクセルサイズ(実測値): 5.463 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2901. (DEPOSITION ID: 13118). 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 4KXF Accession code: 4KXF / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 40 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 40 Å
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