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万見
- PDB-4upf: Assembly principles of the unique cage formed by the ATPase RavA ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4upf
タイトルAssembly principles of the unique cage formed by the ATPase RavA hexamer and the lysine decarboxylase LdcI decamer
要素
  • ATPASE RAVA
  • LYSINE DECARBOXYLASE, INDUCIBLE
キーワードLYASE/HYDROLASE / LYASE-HYDROLASE COMPLEX / LYSINE DECARBOXYLASE / AAA+ ATPASE / ACID STRESS RESPONSE
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine decarboxylase / lysine catabolic process / lysine decarboxylase activity / arginine decarboxylase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・物質の膜輸送を触媒する / guanosine tetraphosphate binding / arginine catabolic process / pyridoxal phosphate binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding ...lysine decarboxylase / lysine catabolic process / lysine decarboxylase activity / arginine decarboxylase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・物質の膜輸送を触媒する / guanosine tetraphosphate binding / arginine catabolic process / pyridoxal phosphate binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATPase, RavA, C-terminal / ATPase RavA / ATPase RavA-like, AAA lid domain / MoxR domain / ATPase RavA, LARA domain / ATPase RavA, LARA domain superfamily / ATPase, RavA, C-terminal / AAA lid domain / MoxR domain in the MoxR-vWA-beta-propeller ternary systems / ATPase, RavA, LARA domain ...ATPase, RavA, C-terminal / ATPase RavA / ATPase RavA-like, AAA lid domain / MoxR domain / ATPase RavA, LARA domain / ATPase RavA, LARA domain superfamily / ATPase, RavA, C-terminal / AAA lid domain / MoxR domain in the MoxR-vWA-beta-propeller ternary systems / ATPase, RavA, LARA domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal / Ornithine/lysine/arginine decarboxylase / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal domain / Orn/Lys/Arg decarboxylases family 1 pyridoxal-P attachment site. / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain superfamily / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Inducible lysine decarboxylase / ATPase RavA
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI STR. K-12 SUBSTR. MG1655 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.5 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN A, D
データ登録者Malet, H. / Liu, K. / El Bakkouri, M. / Chan, S.W.S. / Effantin, G. / Bacia, M. / Houry, W.A. / Gutsche, I.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Assembly principles of a unique cage formed by hexameric and decameric E. coli proteins.
著者: Hélène Malet / Kaiyin Liu / Majida El Bakkouri / Sze Wah Samuel Chan / Gregory Effantin / Maria Bacia / Walid A Houry / Irina Gutsche /
要旨: A 3.3 MDa macromolecular cage between two Escherichia coli proteins with seemingly incompatible symmetries-the hexameric AAA+ ATPase RavA and the decameric inducible lysine decarboxylase LdcI-is ...A 3.3 MDa macromolecular cage between two Escherichia coli proteins with seemingly incompatible symmetries-the hexameric AAA+ ATPase RavA and the decameric inducible lysine decarboxylase LdcI-is reconstructed by cryo-electron microscopy to 11 Å resolution. Combined with a 7.5 Å resolution reconstruction of the minimal complex between LdcI and the LdcI-binding domain of RavA, and the previously solved crystal structures of the individual components, this work enables to build a reliable pseudoatomic model of this unusual architecture and to identify conformational rearrangements and specific elements essential for complex formation. The design of the cage created via lateral interactions between five RavA rings is unique for the diverse AAA+ ATPase superfamily.
履歴
登録2014年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月10日Group: Database references
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2681
  • Jmolによる作画
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  • マップデータ: EMDB-2681
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSINE DECARBOXYLASE, INDUCIBLE
D: ATPASE RAVA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,9762
ポリマ－93,9762
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 LYSINE DECARBOXYLASE, INDUCIBLE / LDC / INDUCIBLE LYSINE DECARBOXYLASE / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 81357.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI STR. K-12 SUBSTR. MG1655 (大腸菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / Variant (発現宿主): CF1693 SOURCE 7 / 参照: UniProt: P0A9H3, lysine decarboxylase
#2: タンパク質 ATPASE RAVA / REGULATORY ATPASE VARIANT A / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 12619.461 Da / 分子数: 1 / Fragment: LARA DOMAIN RESIDUES 329-440 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI STR. K-12 SUBSTR. MG1655 (大腸菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD PLYSS / 参照: UniProt: P31473, EC: 3.6.3.1
配列の詳細THE LARA DOMAIN (FROM GLN329 TO GLU440) WAS PCR AMPLIFIED FROM THE P11-RAVA PLASMID. THE PCR ...THE LARA DOMAIN (FROM GLN329 TO GLU440) WAS PCR AMPLIFIED FROM THE P11-RAVA PLASMID. THE PCR PRODUCT WAS DIGESTED WITH NDEI AND BAMHI (NEB) AND LIGATED INTO AN EMPTY P11 VECTOR TO PRODUCE P11-LARA. THE RESULTING CONSTRUCT HAS AN N-TERMINAL HIS6-TAG FOLLOWED BY A TOBACCO ETCH VIRUS (TEV) CUT SITE THAT LEAVES THE THREE RESIDUES GHM AT THE TERMINUS OF THE CONSTRUCT AFTER TEV CLEAVAGE.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: COMPLEX BETWEEN A DECAMER OF INDUCIBLE LYSINE DECARBOXYLASE LDCI AND TEN LARA DOMAINS OF THE ATPASE RAVA
タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 50MM MES PH 6.5, 100MM NACL, 0.2MM PLP, 1MM DTT, 0.01% GLUTARALDEHYDE
pH: 6.5
詳細: 50MM MES PH 6.5, 100MM NACL, 0.2MM PLP, 1MM DTT, 0.01% GLUTARALDEHYDE
試料濃度: 0.6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: OTHER
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 100, TEMPERATURE- 91, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK III, METHOD- BLOT FOR 2 SECONDS BEFORE PLUNGING

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30 / 日付: 2012年9月14日 / 詳細: AUTOMATIC DATA ACQUISITION WITH FEI EPU SOFTWARE
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 51660 X / 倍率（補正後）: 51660 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 91 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: -0.1 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 911
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1CTFFIND3CTF補正
2Flex-EMモデルフィッティング
3Situsモデルフィッティング
4EMAN粒子像選択BOXER
5EMAN３次元再構成
6FPM３次元再構成
7IMAGIC３次元再構成
8SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: PHASE FLIPPING
対称性点対称性: D5 (2回x5回 2面回転対称)
3次元再構成手法: CROSS-COMMON LINE, PROJECTION MATCHING / 解像度: 7.5 Å / 粒子像の数: 23540 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.464 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.464 Å
詳細: CROSS-COMMON LINE, PROJECTION MATCHING SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2681. (DEPOSITION ID: 12595).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: METHOD--FLEXIBLE FOR 3N75, RIGID FOR 3NBX REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
13N75

3n75

13N751PDBexperimental model
23NBX

3nbx

13NBX2PDBexperimental model
精密化最高解像度: 7.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 7.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数784 0 0 0 784

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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