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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4arg | ||||||
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タイトル | Structure of the immature retroviral capsid at 8A resolution by cryo- electron microscopy | ||||||
要素 | (M-PMV DPRO CANC PROTEIN) x 2 | ||||||
キーワード | VIRAL PROTEIN / RETROVIRUS | ||||||
機能・相同性 | Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, N-terminal / virion component => GO:0044423 / gag protein p24 N-terminal domain / viral process / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / M-pmv dpro canc protein / M-pmv dpro canc protein 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | MASON-PFIZER MONKEY VIRUS (ウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7 Å | ||||||
Model type details | CA ATOMS ONLY, CHAIN A, B, C, D | ||||||
データ登録者 | Bharat, T.A.M. / Davey, N.E. / Ulbrich, P. / Riches, J.D. / Marco, A.D. / Rumlova, M. / Sachse, C. / Ruml, T. / Briggs, J.A.G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2012 タイトル: Structure of the immature retroviral capsid at 8 Å resolution by cryo-electron microscopy. 著者: Tanmay A M Bharat / Norman E Davey / Pavel Ulbrich / James D Riches / Alex de Marco / Michaela Rumlova / Carsten Sachse / Tomas Ruml / John A G Briggs / 要旨: The assembly of retroviruses such as HIV-1 is driven by oligomerization of their major structural protein, Gag. Gag is a multidomain polyprotein including three conserved folded domains: MA (matrix), ...The assembly of retroviruses such as HIV-1 is driven by oligomerization of their major structural protein, Gag. Gag is a multidomain polyprotein including three conserved folded domains: MA (matrix), CA (capsid) and NC (nucleocapsid). Assembly of an infectious virion proceeds in two stages. In the first stage, Gag oligomerization into a hexameric protein lattice leads to the formation of an incomplete, roughly spherical protein shell that buds through the plasma membrane of the infected cell to release an enveloped immature virus particle. In the second stage, cleavage of Gag by the viral protease leads to rearrangement of the particle interior, converting the non-infectious immature virus particle into a mature infectious virion. The immature Gag shell acts as the pivotal intermediate in assembly and is a potential target for anti-retroviral drugs both in inhibiting virus assembly and in disrupting virus maturation. However, detailed structural information on the immature Gag shell has not previously been available. For this reason it is unclear what protein conformations and interfaces mediate the interactions between domains and therefore the assembly of retrovirus particles, and what structural transitions are associated with retrovirus maturation. Here we solve the structure of the immature retroviral Gag shell from Mason-Pfizer monkey virus by combining cryo-electron microscopy and tomography. The 8-Å resolution structure permits the derivation of a pseudo-atomic model of CA in the immature retrovirus, which defines the protein interfaces mediating retrovirus assembly. We show that transition of an immature retrovirus into its mature infectious form involves marked rotations and translations of CA domains, that the roles of the amino-terminal and carboxy-terminal domains of CA in assembling the immature and mature hexameric lattices are exchanged, and that the CA interactions that stabilize the immature and mature viruses are almost completely distinct. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4arg.cif.gz | 23.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4arg.ent.gz | 10.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4arg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4arg_validation.pdf.gz | 830.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4arg_full_validation.pdf.gz | 831.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 4arg_validation.xml.gz | 11.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4arg_validation.cif.gz | 15.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ar/4arg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ar/4arg | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14371.477 Da / 分子数: 2 / 断片: M-PMV CA-NTD DIMER, RESIDUES 149-277 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) MASON-PFIZER MONKEY VIRUS (ウイルス) 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: I6L8L3*PLUS #2: タンパク質 | 分子量: 7737.796 Da / 分子数: 2 / 断片: M-PMV CA-NTD DIMER, RESIDUES 283-351 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) MASON-PFIZER MONKEY VIRUS (ウイルス) 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: I6L8L4*PLUS 配列の詳細 | THIS ENTRY FITS THE STRUCTURE OF HIV (UNP Q72497) INTO THE ELCTRON DENSITY MAP OF MPMV (EM 2089). ...THIS ENTRY FITS THE STRUCTURE OF HIV (UNP Q72497) INTO THE ELCTRON DENSITY MAP OF MPMV (EM 2089). THE CYCLOPHILI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: M-PMV CANC GAG TUBES / タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | 名称: 100MM NACL, 50MM TRIS-HCL, 1UM ZN / pH: 7.7 / 詳細: 100MM NACL, 50MM TRIS-HCL, 1UM ZN |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2011年7月5日 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 47000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm |
撮影 | 電子線照射量: 0.2 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
画像スキャン | デジタル画像の数: 46 |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: DIVISION BY 3D CTF SQ | |||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 手法: REAL SPACE HELICAL RECONSTRUCTION WITH 3D ASYMMETRIC UNIT AVERAGING. 解像度: 7 Å / ピクセルサイズ(公称値): 1.53 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.53 Å 詳細: REAL SPACE HELICAL RECONSTRUCTION WITH 3D ASYMMETRIC UNIT AVERAGING. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2089. (DEPOSITION ID: 10767). 対称性のタイプ: HELICAL | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--NMR,XRAY | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化 | 最高解像度: 7 Å | |||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 7 Å
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