[日本語] English
万見
- PDB-4adx: The Cryo-EM Structure of the Archaeal 50S Ribosomal Subunit in Co... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4adx
タイトルThe Cryo-EM Structure of the Archaeal 50S Ribosomal Subunit in Complex with Initiation Factor 6
要素
  • 23S Ribosomal RNA EXPANSION SEGMENTS
  • 23S ribosomal RNA
  • 5S Ribosomal RNA
  • AIF6
  • RPL10E
  • RPL13
  • RPL14
  • RPL14E
  • RPL15
  • RPL15E
  • RPL18
  • RPL18E
  • RPL19E
  • RPL2
  • RPL21E
  • RPL22
  • RPL23
  • RPL24
  • RPL24E
  • RPL29
  • RPL3
  • RPL30
  • RPL30E
  • RPL31E
  • RPL32E
  • RPL34E
  • RPL37AE
  • RPL37E
  • RPL39E
  • RPL4
  • RPL40E
  • RPL44E
  • RPL5
  • RPL6
  • RPL7AE
  • RPLX
キーワードRIBOSOME / PROTEIN SYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / box C/D methylation guide snoRNP complex / translation initiation factor activity / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of LSU-rRNA / cytosolic ribosome assembly / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome ...ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / box C/D methylation guide snoRNP complex / translation initiation factor activity / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of LSU-rRNA / cytosolic ribosome assembly / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / mRNA splicing, via spliceosome / ribosome binding / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / DNA repair / nucleotide binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L19e, domain 2 / Ribosomal protein L19e, domain 3 / Ribosomal protein L19e, archaeal / Ribosomal protein L15e, archaeal / Ribosomal protein L30, archaeal / Ribosomal protein L6P, archaea / Ribosomal protein L14P, archaeal / Ribosomal protein L21e, archaeal / Ribosomal protein L18e, archaea / Ribosomal protein L10e, archaea ...Ribosomal protein L19e, domain 2 / Ribosomal protein L19e, domain 3 / Ribosomal protein L19e, archaeal / Ribosomal protein L15e, archaeal / Ribosomal protein L30, archaeal / Ribosomal protein L6P, archaea / Ribosomal protein L14P, archaeal / Ribosomal protein L21e, archaeal / Ribosomal protein L18e, archaea / Ribosomal protein L10e, archaea / Ribosomal protein L32e, archaeal / Ribosomal protein L3, archaeal / Ribosomal protein L4, archaea / Ribosomal protein L5, archaeal / Ribosomal protein L7Ae, archaea / Ribosomal protein L24e / Translation initiation factor IF6 / eIF-6 family / translation initiation factor 6 / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Ribosomal protein L2, archaeal-type / Helix-hairpin-helix domain / Ribosomal L15/L27a, N-terminal / Ribosomal protein L23 / metallochaperone-like domain / TRASH domain / Ribosomal protein L44e signature. / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein L10e / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif class 1 / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein L24e signature. / Ribosomal protein L44e / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L44 / Ribosomal protein L19e signature. / Ribosomal protein L34e, conserved site / Ribosomal protein L34e signature. / 50S ribosomal protein L18Ae/60S ribosomal protein L20 and L18a / Ribosomal L40e family / Ribosomal protein 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Ribosomal proteins 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L39e, conserved site / Ribosomal protein L39e signature. / Ribosomal protein L34Ae / Ribosomal protein L34e / 60S ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L18/L18-A/B/e, conserved site / Ribosomal protein L18e signature. / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal protein L18e / Ribosomal protein L37ae / Ribosomal protein L31e, conserved site / Ribosomal L37ae protein family / Ribosomal protein L31e signature. / Ribosomal_L19e / Ribosomal protein L19/L19e / Ribosomal protein L19/L19e, domain 1 / Ribosomal protein L19/L19e superfamily / Ribosomal protein L19e / Ribosomal protein L39e / Ribosomal protein L14e domain / Ribosomal protein L39e domain superfamily / Ribosomal L39 protein / Ribosomal protein L14 / Ribosomal protein L5 eukaryotic/L18 archaeal / Ribosomal large subunit proteins 60S L5, and 50S L18 / Ribosomal protein L32e, conserved site / Ribosomal protein L32e signature. / Ribosomal protein L14 / Ribosomal protein L6, conserved site-2 / Ribosomal protein L6 signature 2. / Ribosomal protein L14, KOW motif / Ribosomal protein L4/L1e, eukaryotic/archaeal, conserved site / Ribosomal protein L1e signature. / Ribosomal protein L31e / Ribosomal protein L15e, conserved site / Ribosomal protein L31e domain superfamily / Ribosomal protein L31e / Ribosomal protein L15e signature. / Ribosomal_L31e / Ribosomal protein L21e / Ribosomal protein L21e, conserved site / Ribosomal protein L21 superfamily / Ribosomal protein L21e / Ribosomal protein L21e signature. / Ribosomal protein L22/L17, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L4, eukaryotic and archaeal type / Ribosomal protein L3, domain 3, archaeal type superfamily / Ribosomal protein L3, archaeal/eukaryotic type / Ribosomal protein L37e, conserved site / Ribosomal protein L37e signature. / Ribosomal protein L24e-related
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein eL20 / Translation initiation factor 6 / Large ribosomal subunit protein eL34 / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein / Large ribosomal subunit protein eL30 / Large ribosomal subunit protein uL22 ...RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein eL20 / Translation initiation factor 6 / Large ribosomal subunit protein eL34 / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein / Large ribosomal subunit protein eL30 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL18 / Large ribosomal subunit protein eL21 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein eL32 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein eL8 / Large ribosomal subunit protein eL24 / Large ribosomal subunit protein eL19 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein eL31 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein eL39 / Large ribosomal subunit protein eL37 / Large ribosomal subunit protein eL42 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein eL15 / Large ribosomal subunit protein eL43 / Large ribosomal subunit protein eL14
類似検索 - 構成要素
生物種METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN Z, H, J, K, L, M, N, O, P, S, V, T, R, X, E, B, C, A, D, F, 3, Q, U, I, W, Y, ...CA ATOMS ONLY, CHAIN Z, H, J, K, L, M, N, O, P, S, V, T, R, X, E, B, C, A, D, F, 3, Q, U, I, W, Y, 1, 2, 4, 5, 6, 7, G ; P ATOMS ONLY, CHAIN 9, 0, 8
データ登録者Greber, B.J. / Boehringer, D. / Godinic-Mikulcic, V. / Crnkovic, A. / Ibba, M. / Weygand-Durasevic, I. / Ban, N.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2012
タイトル: Cryo-EM structure of the archaeal 50S ribosomal subunit in complex with initiation factor 6 and implications for ribosome evolution.
著者: Basil J Greber / Daniel Boehringer / Vlatka Godinic-Mikulcic / Ana Crnkovic / Michael Ibba / Ivana Weygand-Durasevic / Nenad Ban /
要旨: Translation of mRNA into proteins by the ribosome is universally conserved in all cellular life. The composition and complexity of the translation machinery differ markedly between the three domains ...Translation of mRNA into proteins by the ribosome is universally conserved in all cellular life. The composition and complexity of the translation machinery differ markedly between the three domains of life. Organisms from the domain Archaea show an intermediate level of complexity, sharing several additional components of the translation machinery with eukaryotes that are absent in bacteria. One of these translation factors is initiation factor 6 (IF6), which associates with the large ribosomal subunit. We have reconstructed the 50S ribosomal subunit from the archaeon Methanothermobacter thermautotrophicus in complex with archaeal IF6 at 6.6 Å resolution using cryo-electron microscopy (EM). The structure provides detailed architectural insights into the 50S ribosomal subunit from a methanogenic archaeon through identification of the rRNA expansion segments and ribosomal proteins that are shared between this archaeal ribosome and eukaryotic ribosomes but are mostly absent in bacteria and in some archaeal lineages. Furthermore, the structure reveals that, in spite of highly divergent evolutionary trajectories of the ribosomal particle and the acquisition of novel functions of IF6 in eukaryotes, the molecular binding of IF6 on the ribosome is conserved between eukaryotes and archaea. The structure also provides a snapshot of the reductive evolution of the archaeal ribosome and offers new insights into the evolution of the translation system in archaea.
履歴
登録2012年1月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月18日Group: Other
改定 1.22013年3月20日Group: Other / Source and taxonomy
改定 1.32017年8月23日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_imaging / em_software / entity
Item: _em_imaging.nominal_defocus_max / _em_imaging.nominal_defocus_min ..._em_imaging.nominal_defocus_max / _em_imaging.nominal_defocus_min / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _entity.pdbx_description / _entity.src_method
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2012
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
0: 23S ribosomal RNA
1: RPL37E
2: RPL39E
3: RPL44E
4: RPL34E
5: RPL40E
6: RPL30E
7: RPL14E
8: 23S Ribosomal RNA EXPANSION SEGMENTS
9: 5S Ribosomal RNA
A: RPL2
B: RPL3
C: RPL4
D: RPL5
E: RPL6
F: RPL7AE
G: RPLX
H: RPL10E
I: AIF6
J: RPL13
K: RPL14
L: RPL15
M: RPL15E
N: RPL18
O: RPL18E
P: RPL19E
Q: RPL21E
R: RPL22
S: RPL23
T: RPL24
U: RPL24E
V: RPL29
W: RPL30
X: RPL31E
Y: RPL32E
Z: RPL37AE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,551,05136
ポリマ－1,551,05136
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

-
RNA鎖 , 3種, 3分子 089

#1: RNA鎖 23S ribosomal RNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 946407.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H
#9: RNA鎖 23S Ribosomal RNA EXPANSION SEGMENTS / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 43052.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H
#10: RNA鎖 5S Ribosomal RNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 39303.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H

+
タンパク質 , 32種, 32分子 134567ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZ

#2: タンパク質 RPL37E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 6330.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P32410*PLUS
#4: タンパク質 RPL44E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 10815.245 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
株: DELTA H / 参照: UniProt: P32411*PLUS
#5: タンパク質 RPL34E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14071.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P0DJ23*PLUS
#6: タンパク質 RPL40E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14599.096 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P0DJ25*PLUS
#7: タンパク質 RPL30E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 11368.177 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P0DJ59*PLUS
#8: タンパク質 RPL14E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14629.494 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: Q24C27*PLUS
#11: タンパク質 RPL2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 25354.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P20276*PLUS
#12: タンパク質 RPL3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 37396.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P20279*PLUS
#13: タンパク質 RPL4 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 26457.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P12735*PLUS
#14: タンパク質 RPL5 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 19551.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P14124*PLUS
#15: タンパク質 RPL6 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 19961.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P14135*PLUS
#16: タンパク質 RPL7AE / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 12791.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P12743*PLUS
#17: タンパク質 RPLX / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 9297.901 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: O27647*PLUS
#18: タンパク質 RPL10E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 19942.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P60617*PLUS
#19: タンパク質 AIF6 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 22669.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: O27648*PLUS
#20: タンパク質 RPL13 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 16249.214 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H
#21: タンパク質 RPL14 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14216.233 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P22450*PLUS
#22: タンパク質 RPL15 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 18005.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P12737*PLUS
#23: タンパク質 RPL15E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 22404.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P60618*PLUS
#24: タンパク質 RPL18 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 20640.939 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P14123*PLUS
#25: タンパク質 RPL18E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 12438.915 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P12733*PLUS
#26: タンパク質 RPL19E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 16796.514 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P14119*PLUS
#27: タンパク質 RPL21E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 10567.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P12734*PLUS
#28: タンパク質 RPL22 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 16966.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P10970*PLUS
#29: タンパク質 RPL23 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 9612.537 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P12732*PLUS
#30: タンパク質 RPL24 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13670.955 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P10972*PLUS
#31: タンパク質 RPL24E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7364.915 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P14116*PLUS
#32: タンパク質 RPL29 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7889.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P10971*PLUS
#33: タンパク質 RPL30 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 17062.885 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P14121*PLUS
#34: タンパク質 RPL31E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 10384.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P18138*PLUS
#35: タンパク質 RPL32E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 26455.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P12736*PLUS
#36: タンパク質 RPL37AE / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 10189.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P60619*PLUS

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 2

#3: タンパク質・ペプチド RPL39E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 6133.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DELTA H / 参照: UniProt: P22452*PLUS

-
詳細

配列の詳細THE SOURCE ORGANISM FOR THE RIBOSOMES UNDER STUDY EMD-2012 IS METHANOTHERMOBACTER ...THE SOURCE ORGANISM FOR THE RIBOSOMES UNDER STUDY EMD-2012 IS METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS.THE FITTED MODEL FOR CHAIN 0 COMES FROM THE HALOARCULA MARISMORTUI X-RAY CRYSTAL STRUCTURE.THE CRYO-EM MAPS OF THE METHANOTHERMOBACTER 50S SUBUNIT WERE INTERPRETED BY RIGID BODY DOCKING OF THE HIGH RESOLUTION STRUCTURE OF THE HALOARCULA MARISMORTUI 50S SUBUNIT. THE CHAIN 8 MODEL SEQUENCE CORRESPONDS TO RRNA EXPANSION SEGMENTS OF THE METHANOTHERMOBACTER 23S RRNA.HENCE, EVEN THOUGH CHAIN 8 IS COMPOSED OF SEVERAL FRAGMENTS, ALL THESE FRAGMENTS BELONG TO THE SAME METHANOTHERMOBACTER RRNA MOLECULE. 3 DIFFERENT TEMPLATES WERE USED AS THE SOURCE FOR THE MODEL. THE SOURCES ARE AS FOLLOWS - PDB ID 4A17 (CHAIN 2, NUCLEOTIDES 115-134), 4A19(CHAIN 1, NUCLEOTIDES 125-144, 1645-1678, 1827-1849, 3302-3317), 3O58 (CHAIN 1, NUCLEOTIDES 1753-1772).

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: 50S RIBOSOMAL SUBUNIT IN COMPLEX WITH ARCHAEAL IF6 / タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: 20 MM TRIS-HCL PH 8.0, 50 MM NH4CL, 20 MM MGCL2 / pH: 8 / 詳細: 20 MM TRIS-HCL PH 8.0, 50 MM NH4CL, 20 MM MGCL2
試料濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: MANUAL PLUNGING INTO LIQUID ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TECNAI 20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 62000 X / 倍率（補正後）: 83000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 553
放射波長相対比: 1

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2IMAGIC5３次元再構成
3SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: BY CCD FRAME
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: ANGULAR RECONSTITUTION FOLLOWED BY PROJECTION MATCHING
解像度: 6.6 Å / 粒子像の数: 70364 / ピクセルサイズ（実測値）: 1.81 Å
詳細: THIS ENTRY IS A MODEL OF THE METHANOTHERMOBACTER THERMAUTOTROPHICUS 50S-AIF6 COMPLEX AND WAS GENERATED BY RIGID BODY DOCKING OF HIGH RESOLUTION STRUCTURES INTO THE EXPERIMENTAL CRYO-EM MAP EMD-2012.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
13CC2

3cc2

13CC21PDBexperimental model
23O58

3o58
PDB 未公開エントリ

13O582PDBexperimental model
34A17

4a17
PDB 未公開エントリ

14A173PDBexperimental model
44A19

4a19
PDB 未公開エントリ

14A194PDBexperimental model
精密化最高解像度: 6.6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 6.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4222 2942 0 0 7164

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る