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- PDB-3jd6: Double octamer structure of retinoschisin, a cell-cell adhesion p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jd6
タイトルDouble octamer structure of retinoschisin, a cell-cell adhesion protein of the retina
要素Retinoschisin
キーワードCELL ADHESION / discoidin domain / double octamer / adhesion protein / X-linked retinoschisis
機能・相同性
機能・相同性情報


neuron to neuron synapse / retina layer formation / : / eye development / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylserine binding / visual perception / photoreceptor inner segment / protein homooligomerization / cell adhesion ...neuron to neuron synapse / retina layer formation / : / eye development / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylserine binding / visual perception / photoreceptor inner segment / protein homooligomerization / cell adhesion / external side of plasma membrane / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Galactose-binding-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Tolun, G. / Vijayasarathy, C. / Huang, R. / Zeng, Y. / Li, Y. / Steven, A.C. / Sieving, P.A. / Heymann, J.B.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2016
タイトル: Paired octamer rings of retinoschisin suggest a junctional model for cell-cell adhesion in the retina.
著者: Gökhan Tolun / Camasamudram Vijayasarathy / Rick Huang / Yong Zeng / Yan Li / Alasdair C Steven / Paul A Sieving / J Bernard Heymann /
要旨: Retinoschisin (RS1) is involved in cell-cell junctions in the retina, but is unique among known cell-adhesion proteins in that it is a soluble secreted protein. Loss-of-function mutations in RS1 lead ...Retinoschisin (RS1) is involved in cell-cell junctions in the retina, but is unique among known cell-adhesion proteins in that it is a soluble secreted protein. Loss-of-function mutations in RS1 lead to early vision impairment in young males, called X-linked retinoschisis. The disease is characterized by separation of inner retinal layers and disruption of synaptic signaling. Using cryo-electron microscopy, we report the structure at 4.1 Å, revealing double octamer rings not observed before. Each subunit is composed of a discoidin domain and a small N-terminal (RS1) domain. The RS1 domains occupy the centers of the rings, but are not required for ring formation and are less clearly defined, suggesting mobility. We determined the structure of the discoidin rings, consistent with known intramolecular and intermolecular disulfides. The interfaces internal to and between rings feature residues implicated in X-linked retinoschisis, indicating the importance of correct assembly. Based on this structure, we propose that RS1 couples neighboring membranes together through octamer-octamer contacts, perhaps modulated by interactions with other membrane components.
履歴
登録2016年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月25日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete point assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6425
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: Retinoschisin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8901
ポリマ-23,8901
非ポリマー00
00
1
O: Retinoschisin
x 16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)382,23716
ポリマ-382,23716
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation16
2


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作
point symmetry operation1
3


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: D8 (2回x8回 2面回転対称))

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要素

#1: タンパク質 Retinoschisin / RS1 / X-linked juvenile retinoschisis protein


分子量: 23889.830 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 24-224 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RS1, XLRS1 / プラスミド: 11109-E01
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: O15537

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Purified Retinoschisin: residues 24-224 + 6xHis / タイプ: COMPLEX / 別称: RS1
緩衝液名称: 20 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl / pH: 7.5 / 詳細: 20 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Plasma-cleaned 2.0 um hole, 2.0 um space C-flat holey carbon grids (Protochips)
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 %
詳細: Ambient temperature 23 degrees C. Plunged into liquid ethane (LEICA EM GP).

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2014年6月3日 / 詳細: 10 frames over 3 seconds
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 39000 X / Cs: 2 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: OTHER / 資料ホルダタイプ: FEI Polara specimen loader
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 詳細: Counting mode
画像スキャンデジタル画像の数: 19

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Cootモデルフィッティング
2Folditモデルフィッティング
3MDFFモデルフィッティング
4EMAN23次元再構成
5RELION3次元再構成
CTF補正詳細: Included in iterative refinement
対称性点対称性: D8 (2回x8回 2面回転対称)
3次元再構成手法: Bayesian orientation refinement with iterative gridded reconstruction
解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 9096 / ピクセルサイズ(公称値): 1.03 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.03 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: FSC(0.5) = 4.7
詳細: METHOD--Flexible fitting REFINEMENT PROTOCOL--FLEXIBLE
原子モデル構築PDB-ID: 1SDD
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1367 0 0 0 1367

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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