[日本語] English
万見
- PDB-3jck: Structure of the yeast 26S proteasome lid sub-complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jck
タイトルStructure of the yeast 26S proteasome lid sub-complex
要素
  • (26S proteasome regulatory subunit ...) x 7
  • 26S proteasome complex subunit SEM1
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase RPN11
キーワードHYDROLASE / Proteasome / deubiquitinase / Rpn11 / protein homeostasis
機能・相同性
機能・相同性情報


SAGA complex localization to transcription regulatory region / Metalloprotease DUBs / peroxisome fission / proteasome storage granule assembly / transcription export complex 2 / protein deneddylation / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / COP9 signalosome / proteasome regulatory particle ...SAGA complex localization to transcription regulatory region / Metalloprotease DUBs / peroxisome fission / proteasome storage granule assembly / transcription export complex 2 / protein deneddylation / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / COP9 signalosome / proteasome regulatory particle / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / mitochondrial fission / metal-dependent deubiquitinase activity / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / proteasome binding / regulation of protein catabolic process / Orc1 removal from chromatin / protein deubiquitination / MAPK6/MAPK4 signaling / proteasome storage granule / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proteasome assembly / Ub-specific processing proteases / mRNA export from nucleus / enzyme regulator activity / protein folding chaperone / Neutrophil degranulation / proteasome complex / double-strand break repair via homologous recombination / metallopeptidase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / molecular adaptor activity / regulation of cell cycle / structural molecule activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #570 / Rpn9, C-terminal helix / Rpn9 C-terminal helix / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN7/PSMD6 C-terminal helix / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit Rpn12 / 26S proteasome regulatory subunit, C-terminal / Proteasome regulatory subunit C-terminal ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #570 / Rpn9, C-terminal helix / Rpn9 C-terminal helix / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN7/PSMD6 C-terminal helix / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit Rpn12 / 26S proteasome regulatory subunit, C-terminal / Proteasome regulatory subunit C-terminal / DSS1/SEM1 / 26S proteasome regulatory subunit RPN5, C-terminal domain / DSS1/SEM1 family / 26S proteasome regulatory subunit RPN5 C-terminal domain / DSS1_SEM1 / 26S proteasome regulatory subunit Rpn6, N-terminal / 6S proteasome subunit Rpn6, C-terminal helix domain / 26S proteasome regulatory subunit RPN6 N-terminal domain / 26S proteasome subunit RPN6 C-terminal helix domain / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 13 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7, N-terminal / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7/COP9 signalosome complex subunit 1 / 26S proteasome subunit RPN7 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 12/COP9 signalosome complex subunit 4 / PCI/PINT associated module / CSN8/PSMD8/EIF3K / CSN8/PSMD8/EIF3K family / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / TPR repeat region circular profile. / JAB/MPN domain / TPR repeat profile. / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome complex subunit SEM1 / 26S proteasome regulatory subunit RPN12 / 26S proteasome regulatory subunit RPN3 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase RPN11 / 26S proteasome regulatory subunit RPN9 / 26S proteasome regulatory subunit RPN7 / 26S proteasome regulatory subunit RPN8 / 26S proteasome regulatory subunit RPN5 / 26S proteasome regulatory subunit RPN6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Herzik Jr., M.A. / Dambacher, C.M. / Worden, E.J. / Martin, A. / Lander, G.C.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Atomic structure of the 26S proteasome lid reveals the mechanism of deubiquitinase inhibition.
著者: Corey M Dambacher / Evan J Worden / Mark A Herzik / Andreas Martin / Gabriel C Lander /
要旨: The 26S proteasome is responsible for the selective, ATP-dependent degradation of polyubiquitinated cellular proteins. Removal of ubiquitin chains from targeted substrates at the proteasome is a ...The 26S proteasome is responsible for the selective, ATP-dependent degradation of polyubiquitinated cellular proteins. Removal of ubiquitin chains from targeted substrates at the proteasome is a prerequisite for substrate processing and is accomplished by Rpn11, a deubiquitinase within the 'lid' sub-complex. Prior to the lid's incorporation into the proteasome, Rpn11 deubiquitinase activity is inhibited to prevent unwarranted deubiquitination of polyubiquitinated proteins. Here we present the atomic model of the isolated lid sub-complex, as determined by cryo-electron microscopy at 3.5 Å resolution, revealing how Rpn11 is inhibited through its interaction with a neighboring lid subunit, Rpn5. Through mutagenesis of specific residues, we describe the network of interactions that are required to stabilize this inhibited state. These results provide significant insight into the intricate mechanisms of proteasome assembly, outlining the substantial conformational rearrangements that occur during incorporation of the lid into the 26S holoenzyme, which ultimately activates the deubiquitinase for substrate degradation.
履歴
登録2015年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月29日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6479
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 26S proteasome regulatory subunit RPN3
B: 26S proteasome regulatory subunit RPN5
C: 26S proteasome regulatory subunit RPN6
D: 26S proteasome regulatory subunit RPN7
E: 26S proteasome regulatory subunit RPN8
F: 26S proteasome regulatory subunit RPN9
G: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase RPN11
H: 26S proteasome regulatory subunit RPN12
I: 26S proteasome complex subunit SEM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)361,33210
ポリマ－361,2679
非ポリマー651
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
モデル数5

-
要素

-
26S proteasome regulatory subunit ... , 7種, 7分子 ABCDEFH

#1: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN3


分子量: 49573.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 細胞内の位置: cytoplasm / 遺伝子: RPN3, SUN2, YER021W / プラスミド: pET, pCOLA, pACYC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P40016
#2: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN5 / Proteasome non-ATPase subunit 5


分子量: 51840.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 細胞内の位置: cytoplasm / 遺伝子: RPN5, NAS5, YDL147W, D1572 / プラスミド: pET, pCOLA, pACYC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12250
#3: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN6 / Proteasome non-ATPase subunit 4


分子量: 49839.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 細胞内の位置: cytoplasm / 遺伝子: RPN6, NAS4, YDL097C, D2381 / プラスミド: pET, pCOLA, pACYC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12377
#4: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN7


分子量: 49016.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 細胞内の位置: cytoplasm / 遺伝子: RPN7, YPR108W, P8283.8 / プラスミド: pET, pCOLA, pACYC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06103
#5: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN8


分子量: 38365.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 細胞内の位置: cytoplasm / 遺伝子: RPN8, YOR261C, O5360 / プラスミド: pET, pCOLA, pACYC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08723
#6: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN9 / Proteasome non-ATPase subunit 7


分子量: 45839.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 細胞内の位置: cytoplasm / 遺伝子: RPN9, NAS7, YDR427W, D9461.14 / プラスミド: pET, pCOLA, pACYC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04062
#8: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN12 / Nuclear integrity protein 1


分子量: 31952.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 細胞内の位置: cytoplasm / 遺伝子: RPN12, NIN1, YFR052W / プラスミド: pET, pCOLA, pACYC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P32496

-
タンパク質 , 2種, 2分子 GI

#7: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase RPN11 / 26S proteasome regulatory subunit RPN11 / Protein MPR1


分子量: 34442.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 細胞内の位置: cytoplasm / 遺伝子: RPN11, MPR1, YFR004W / プラスミド: pET, pCOLA, pACYC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P43588, ubiquitinyl hydrolase 1
#9: タンパク質 26S proteasome complex subunit SEM1


分子量: 10397.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 細胞内の位置: cytoplasm / 遺伝子: SEM1, DSH1, YDR363W-A / プラスミド: pET, pCOLA, pACYC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O94742

-
非ポリマー , 2種, 2分子

#10: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1Recombinant yeast 26S proteasome lid complexCOMPLEX9 subunits0
226S proteasome lid sub-complex1
分子量値: 0.37 MDa / 実験値: YES
緩衝液名称: 50 mM HEPES, 100 mM NaCl, 100 mM KCl, 1 mM TCEP / pH: 7.5 / 詳細: 50 mM HEPES, 100 mM NaCl, 100 mM KCl, 1 mM TCEP
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Sample was applied directly to plasma-cleaned holey carbon C-flat grids (400 mesh, 1.2 micrometer holes).
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / Temp: 85 K / 湿度: 88 %
詳細: 4 uL sample was applied to the grid, blotted for 2 seconds at 4 degrees C, and plunged into liquid ethane using a manual plunger.
手法: 4 uL sample was applied to the grid, blotted for 2 seconds, and plunged into liquid ethane.

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2015年2月10日
詳細: Micrograph was collected in super-resolution mode with a total frame count of 38 and total exposure time of 7.6 seconds.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 22500 X / 倍率（補正後）: 38168 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / Cs: 2.7 mm
非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at a nominal magnification of 22,500.
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
温度: 87.5 K / 最高温度: 90 K / 最低温度: 85 K
撮影電子線照射量: 43.8 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 3432

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1CTFFIND3CTF補正
2FindEM粒子像選択
3Appion３次元再構成
4RELION３次元再構成
CTF補正詳細: whole micrograph
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: projection matching / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 109396 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.31 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.31 Å
詳細: 3D classification was performed to identify the best 109,396 particles from an initial dataset of 254,112. An ensemble of five models is provided. Each model is an approximately equivalent ...詳細: 3D classification was performed to identify the best 109,396 particles from an initial dataset of 254,112. An ensemble of five models is provided. Each model is an approximately equivalent representation of the structure. (Single particle details: Image pre-processing was performed using Appion. 3D classification and reconstruction was performed with RELION.) (Single particle--Applied symmetry: C1)
対称性のタイプ: POINT
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22455 0 1 1 22457

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る