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万見
- PDB-3jc1: Electron cryo-microscopy of the IST1-CHMP1B ESCRT-III copolymer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jc1
タイトルElectron cryo-microscopy of the IST1-CHMP1B ESCRT-III copolymer
要素
  • Charged multivesicular body protein 1b
  • Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / ESCRT-III (ESCRT) / IST1 / CHMP1B / membrane tubulation / helical filament
機能・相同性
機能・相同性情報


viral capsid secondary envelopment / MIT domain binding / abscission / amphisome membrane / multivesicular body-lysosome fusion / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule ...viral capsid secondary envelopment / MIT domain binding / abscission / amphisome membrane / multivesicular body-lysosome fusion / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / cytoskeleton-dependent cytokinesis / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / regulation of centrosome duplication / collateral sprouting / nuclear membrane reassembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / positive regulation of collateral sprouting / midbody abscission / multivesicular body sorting pathway / membrane fission / plasma membrane repair / membrane coat / multivesicular body membrane / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / regulation of mitotic spindle assembly / Flemming body / mitotic metaphase chromosome alignment / nucleus organization / viral budding via host ESCRT complex / autophagosome membrane / autophagosome maturation / positive regulation of proteolysis / viral release from host cell / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / 核膜孔 / エンドソーム / viral budding from plasma membrane / establishment of protein localization / protein localization / 動原体 / オートファジー / azurophil granule lumen / protein transport / 核膜 / midbody / endosome membrane / cadherin binding / lysosomal membrane / protein domain specific binding / 細胞分裂 / intracellular membrane-bounded organelle / 中心体 / クロマチン / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein Ist1 / Regulator of Vps4 activity in the MVB pathway / Vacuolar protein sorting-associated protein IST1-like / Snf7 family / Snf7
類似検索 - ドメイン・相同性
IST1 homolog / Charged multivesicular body protein 1b
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者McCullough, J. / Clippinger, A.K. / Talledge, N. / Skowyra, M.L. / Saunders, M.G. / Naismith, T.V. / Colf, L.A. / Afonine, P. / Arthur, C. / Sundquist, W.I. ...McCullough, J. / Clippinger, A.K. / Talledge, N. / Skowyra, M.L. / Saunders, M.G. / Naismith, T.V. / Colf, L.A. / Afonine, P. / Arthur, C. / Sundquist, W.I. / Hanson, P.I. / Frost, A.
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: Structure and membrane remodeling activity of ESCRT-III helical polymers.
著者: John McCullough / Amy K Clippinger / Nathaniel Talledge / Michael L Skowyra / Marissa G Saunders / Teresa V Naismith / Leremy A Colf / Pavel Afonine / Christopher Arthur / Wesley I Sundquist ...著者: John McCullough / Amy K Clippinger / Nathaniel Talledge / Michael L Skowyra / Marissa G Saunders / Teresa V Naismith / Leremy A Colf / Pavel Afonine / Christopher Arthur / Wesley I Sundquist / Phyllis I Hanson / Adam Frost /
要旨: The endosomal sorting complexes required for transport (ESCRT) proteins mediate fundamental membrane remodeling events that require stabilizing negative membrane curvature. These include endosomal ...The endosomal sorting complexes required for transport (ESCRT) proteins mediate fundamental membrane remodeling events that require stabilizing negative membrane curvature. These include endosomal intralumenal vesicle formation, HIV budding, nuclear envelope closure, and cytokinetic abscission. ESCRT-III subunits perform key roles in these processes by changing conformation and polymerizing into membrane-remodeling filaments. Here, we report the 4 angstrom resolution cryogenic electron microscopy reconstruction of a one-start, double-stranded helical copolymer composed of two different human ESCRT-III subunits, charged multivesicular body protein 1B (CHMP1B) and increased sodium tolerance 1 (IST1). The inner strand comprises "open" CHMP1B subunits that interlock in an elaborate domain-swapped architecture and is encircled by an outer strand of "closed" IST1 subunits. Unlike other ESCRT-III proteins, CHMP1B and IST1 polymers form external coats on positively curved membranes in vitro and in vivo. Our analysis suggests how common ESCRT-III filament architectures could stabilize different degrees and directions of membrane curvature.
履歴
登録2015年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月30日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_single_particle_entity / em_software
Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6461
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6461
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Aa: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Ab: Charged multivesicular body protein 1b
Ac: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Ad: Charged multivesicular body protein 1b
Ae: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Af: Charged multivesicular body protein 1b
Ag: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Ah: Charged multivesicular body protein 1b
Ai: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Aj: Charged multivesicular body protein 1b
Ak: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Al: Charged multivesicular body protein 1b
Am: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
An: Charged multivesicular body protein 1b
Ao: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Ap: Charged multivesicular body protein 1b
Aq: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Ar: Charged multivesicular body protein 1b
As: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
At: Charged multivesicular body protein 1b
Au: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Av: Charged multivesicular body protein 1b
Aw: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Ax: Charged multivesicular body protein 1b
Ay: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Az: Charged multivesicular body protein 1b
Ba: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Bb: Charged multivesicular body protein 1b
Bc: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Bd: Charged multivesicular body protein 1b
Be: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Bf: Charged multivesicular body protein 1b
Bg: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Bh: Charged multivesicular body protein 1b
Bi: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Bj: Charged multivesicular body protein 1b
Bk: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Bl: Charged multivesicular body protein 1b
Bm: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Bn: Charged multivesicular body protein 1b
Bo: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Bp: Charged multivesicular body protein 1b
Bq: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Br: Charged multivesicular body protein 1b
Bs: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Bt: Charged multivesicular body protein 1b
Bu: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Bv: Charged multivesicular body protein 1b
Bw: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Bx: Charged multivesicular body protein 1b
By: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Bz: Charged multivesicular body protein 1b
Ca: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Cb: Charged multivesicular body protein 1b
Cc: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Cd: Charged multivesicular body protein 1b
Ce: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Cf: Charged multivesicular body protein 1b
Cg: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Ch: Charged multivesicular body protein 1b
Ci: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Cj: Charged multivesicular body protein 1b
Ck: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Cl: Charged multivesicular body protein 1b
Cm: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Cn: Charged multivesicular body protein 1b
Co: Increased Sodium Tolerance 1 (IST1)
Cp: Charged multivesicular body protein 1b


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,321,65668
ポリマ－1,321,65668
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 34 / Rise per n subunits: 2.96 Å / Rotation per n subunits: 21.06 °)

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要素

#1: タンパク質 ...
Increased Sodium Tolerance 1 (IST1) / hIST1 / Putative MAPK-activating protein PM28


分子量: 20934.514 Da / 分子数: 34 / 断片: N-terminal domain (UNP residues 6-187) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IST1, KIAA0174 / プラスミド: PGEX-2T-TEV / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIPL / 参照: UniProt: P53990
#2: タンパク質 ...
Charged multivesicular body protein 1b / CHMP1.5 / Chromatin-modifying protein 1b / CHMP1b / Vacuolar protein sorting-associated protein 46- ...CHMP1.5 / Chromatin-modifying protein 1b / CHMP1b / Vacuolar protein sorting-associated protein 46-2 / Vps46-2 / hVps46-2


分子量: 17937.719 Da / 分子数: 34 / 断片: UNP residues 4-163 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C18orf2, CHMP1B / プラスミド: PGEX-2T-TEV / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIPL / 参照: UniProt: Q7LBR1

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID
1IST1-NTD and CHMP1B double-stranded helical filamentCOMPLEX0
2IST11
3CHMP1B1
緩衝液名称: 25 mM Tris, pH 8.0, 25 mM sodium chloride / pH: 8 / 詳細: 25 mM Tris, pH 8.0, 25 mM sodium chloride
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil R2/2 200 Mesh (glow-discharged) holey carbon grids
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K
詳細: Deposited 3.5 uL sample, blotted 3-6 seconds (0 mm offset), and plunged into liquid ethane (VITROBOT MARK III).
手法: Deposited 3.5 uL sample, blotted 3-6 seconds (0 mm offset)

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company /
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
EM imaging

日付: 2013年6月1日 / 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 照射モード: FLOOD BEAM / モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Specimen-ID: 1

ID加速電圧 (kV)モデルCs (mm)倍率（公称値） (X)資料ホルダタイプ
1300FEI TITAN KRIOS259000FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
2200FEI TECNAI F20250000GATAN LIQUID NITROGEN
3300JEOL 3200FSC3.459000JEOL 3200FSC CRYOHOLDER
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1CTFFIND3CTF補正
2Cootモデルフィッティング
3MDFFモデルフィッティング
4NAMDモデルフィッティング
5Rosettaモデルフィッティング
6UCSF Chimeraモデルフィッティング
7EMAN2３次元再構成
8IHRSR３次元再構成
9RELION３次元再構成
10SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTFFIND3
らせん対称回転角度/サブユニット: 21.06 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.96 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成手法: Iterative Helical Real Space Reconstruction (IHRSR) / 解像度: 4 Å / 粒子像の数: 188713 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.22 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.22 Å
詳細: Modified version of IHRSR algorithms as implemented in SPIDER was used to determine the helical symmetry. 3D reconstructions were performed using RELION.
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築空間: REAL / Target criteria: Molprobity validation, cross-correlation
詳細: DETAILS--IST1 starting model (3FRR) was idealized in Rosetta, then relaxed while the structure was constrained. Iterative loop building was used.
原子モデル構築PDB-ID: 3FRR

3frr


Accession code: 3FRR / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数92106 0 0 0 92106

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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