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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3jb2 | ||||||
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タイトル | Atomic model of cytoplasmic polyhedrosis virus with SAM and GTP | ||||||
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![]() | VIRUS / viral ATPase / histidine-mediated guanylyl transfer / conformational changes / regulation of transcription | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | ||||||
![]() | Yu, X.K. / Jiang, J.S. / Sun, J.C. / Zhou, Z.H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: A putative ATPase mediates RNA transcription and capping in a dsRNA virus. 著者: Xuekui Yu / Jiansen Jiang / Jingchen Sun / Z Hong Zhou / ![]() 要旨: mRNA transcription in dsRNA viruses is a highly regulated process but the mechanism of this regulation is not known. Here, by nucleoside triphosphatase (NTPase) assay and comparisons of six high- ...mRNA transcription in dsRNA viruses is a highly regulated process but the mechanism of this regulation is not known. Here, by nucleoside triphosphatase (NTPase) assay and comparisons of six high-resolution (2.9-3.1 Å) cryo-electron microscopy structures of cytoplasmic polyhedrosis virus with bound ligands, we show that the large sub-domain of the guanylyltransferase (GTase) domain of the turret protein (TP) also has an ATP-binding site and is likely an ATPase. S-adenosyl-L-methionine (SAM) acts as a signal and binds the methylase-2 domain of TP to induce conformational change of the viral capsid, which in turn activates the putative ATPase. ATP binding/hydrolysis leads to an enlarged capsid for efficient mRNA synthesis, an open GTase domain for His217-mediated guanylyl transfer, and an open methylase-1 domain for SAM binding and methyl transfer. Taken together, our data support a role of the putative ATPase in mediating the activation of mRNA transcription and capping within the confines of the virus. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 826.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 662.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 109.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 166.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6376MC ![]() 6371C ![]() 6374C ![]() 6375C ![]() 6377C ![]() 6378C ![]() 3jayC ![]() 3jazC ![]() 3jb0C ![]() 3jb1C ![]() 3jb3C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
-タンパク質 , 3種, 5分子 ABCDE
#1: タンパク質 | 分子量: 120145.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 148560.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 49906.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-非ポリマー , 3種, 5分子 ![](data/chem/img/SAM.gif)
![](data/chem/img/GTP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GTP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
#4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 化合物 | ChemComp-MG / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: INVERTEBRATES / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION | |||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Bombyx mori | |||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 詳細: Plunged into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK II) |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2012年3月15日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / 倍率(補正後): 60535 X / Cs: 2.75 mm 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 135,000 times magnification. |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 相対比: 1 |
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解析
EMソフトウェア | 名称: IMIRS / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | 詳細: Each particle | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 手法: Cross-common lines / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 46147 / ピクセルサイズ(公称値): 1.104 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.104 Å / 詳細: (Single particle--Applied symmetry: I) / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 解像度: 3.1→39.032 Å / SU ML: 0.65 / σ(F): 2 / 位相誤差: 26.65 / 立体化学のターゲット値: MLHL
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 550.13 Å2 / Biso mean: 206.9198 Å2 / Biso min: 20 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.1→39.032 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Total num. of bins used: 12 / % reflection obs: 100 %
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: -41.7848 Å / Origin y: -68.5278 Å / Origin z: 260.3199 Å
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精密化 TLSグループ |
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