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万見
- PDB-3jad: Structure of alpha-1 glycine receptor by single particle electron... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jad
タイトルStructure of alpha-1 glycine receptor by single particle electron cryo-microscopy, strychnine-bound state
要素Glycine receptor subunit alphaZ1
キーワードSIGNALING PROTEIN/ANTAGONIST / cys loop receptor / alpha-1 glycine receptor / strychnine (ストリキニーネ) / SIGNALING PROTEIN-ANTAGONIST complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / extracellularly glycine-gated ion channel activity / extracellularly glycine-gated chloride channel activity / synaptic transmission, glycinergic / cellular response to ethanol / cellular response to zinc ion / regulation of neuron differentiation / glycine binding / chloride channel complex / ligand-gated monoatomic ion channel activity ...Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / extracellularly glycine-gated ion channel activity / extracellularly glycine-gated chloride channel activity / synaptic transmission, glycinergic / cellular response to ethanol / cellular response to zinc ion / regulation of neuron differentiation / glycine binding / chloride channel complex / ligand-gated monoatomic ion channel activity / neuropeptide signaling pathway / response to amino acid / monoatomic ion transport / chloride transmembrane transport / central nervous system development / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cellular response to amino acid stimulus / transmembrane signaling receptor activity / postsynaptic membrane / perikaryon / neuron projection / シナプス / 樹状突起 / zinc ion binding / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Glycine receptor alpha1 / Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Acetylcholine Binding Protein; Chain: A, / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region ...Glycine receptor alpha1 / Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Acetylcholine Binding Protein; Chain: A, / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Distorted Sandwich / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ストリキニーネ / Glycine receptor subunit alphaZ1
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Du, J. / Lu, W. / Wu, S.P. / Cheng, Y.F. / Gouaux, E.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Glycine receptor mechanism elucidated by electron cryo-microscopy.
著者: Juan Du / Wei Lü / Shenping Wu / Yifan Cheng / Eric Gouaux /
要旨: The strychnine-sensitive glycine receptor (GlyR) mediates inhibitory synaptic transmission in the spinal cord and brainstem and is linked to neurological disorders, including autism and hyperekplexia. ...The strychnine-sensitive glycine receptor (GlyR) mediates inhibitory synaptic transmission in the spinal cord and brainstem and is linked to neurological disorders, including autism and hyperekplexia. Understanding of molecular mechanisms and pharmacology of glycine receptors has been hindered by a lack of high-resolution structures. Here we report electron cryo-microscopy structures of the zebrafish α1 GlyR with strychnine, glycine, or glycine and ivermectin (glycine/ivermectin). Strychnine arrests the receptor in an antagonist-bound closed ion channel state, glycine stabilizes the receptor in an agonist-bound open channel state, and the glycine/ivermectin complex adopts a potentially desensitized or partially open state. Relative to the glycine-bound state, strychnine expands the agonist-binding pocket via outward movement of the C loop, promotes rearrangement of the extracellular and transmembrane domain 'wrist' interface, and leads to rotation of the transmembrane domain towards the pore axis, occluding the ion conduction pathway. These structures illuminate the GlyR mechanism and define a rubric to interpret structures of Cys-loop receptors.
履歴
登録2015年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月23日Group: Database references
改定 1.22015年10月14日Group: Database references
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6344
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycine receptor subunit alphaZ1
B: Glycine receptor subunit alphaZ1
C: Glycine receptor subunit alphaZ1
D: Glycine receptor subunit alphaZ1
E: Glycine receptor subunit alphaZ1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,91215
ポリマ－196,1185
非ポリマー3,79410
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and segid A
21chain B and segid A
31chain C and segid A
41chain D and segid A
51chain E and segid A

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and segid AA0
211chain B and segid AB0
311chain C and segid AC0
411chain D and segid AD0
511chain E and segid AE0

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要素

#1: タンパク質
Glycine receptor subunit alphaZ1 / / alpha1 glycine receptor


分子量: 39223.539 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: glra1 / 細胞株 (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O93430*PLUS
#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-SY9 / STRYCHNINE / ストリキニン / ストリキニーネ


分子量: 334.412 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H22N2O2 / コメント: alkaloid*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Zebra fish alpha-1 glycine receptor bound with strychnine
タイプ: COMPLEX / 詳細: pentamer
分子量値: 0.2 MDa / 実験値: NO
緩衝液名称: 150 mM NaCl, 20 mM Tris-HCl, 1 mM C12M / pH: 8 / 詳細: 150 mM NaCl, 20 mM Tris-HCl, 1 mM C12M
試料濃度: 3.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 200 mesh copper 1.2/1.3 Quantifoil carbon grid
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / Temp: 90 K / 湿度: 100 %
詳細: Blot for 3.5 seconds before plunging into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK III).
手法: Blot for 3.5 seconds before plunging.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年11月3日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: -3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 49 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 1829
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2RELION３次元再構成
CTF補正詳細: each particle
対称性点対称性: C5 (5回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 37094 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.01 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.01 Å
詳細: Particle picking, 2D classification, 3D classification, refinement, and reconstruction were done using Relion. Movies were aligned using motioncorr. (Single particle--Applied symmetry: C5)
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body DETAILS--The model (3RHW) was fit into the density map using UCSF Chimera. Further de novo model building was done using COOT.
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-ID
13RHW

3rhw

A1
23RHW

3rhw

B1
33RHW

3rhw

C1
43RHW

3rhw

D1
53RHW

3rhw

E1
精密化解像度: 3.9→49.992 Å / SU ML: 0.87 / σ(F): 10 / 位相誤差: 38.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3348 39844 4.99 %
Rwork0.3349 758150 -
obs0.3349 797994 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 169.6 Å2 / Biso mean: 98.5502 Å2 / Biso min: 20 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.9→49.992 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12440 0 265 0 12705
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00613070
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.03517960
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0452115
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042235
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.4194270
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A7395ELECTRON MICROSCOPY0.234TORSIONAL
12B7395ELECTRON MICROSCOPY0.234TORSIONAL
13C7395ELECTRON MICROSCOPY0.234TORSIONAL
14D7395ELECTRON MICROSCOPY0.234TORSIONAL
15E7395ELECTRON MICROSCOPY0.234TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.9-3.94430.637313140.64252563526949100
3.9443-3.99070.486712630.50362532726590100
3.9907-4.03940.481913270.46982533126658100
4.0394-4.09050.465113480.45762522126569100
4.0905-4.14430.45613270.44812532826655100
4.1443-4.2010.460412580.44662517926437100
4.201-4.2610.431513790.4522544926828100
4.261-4.32460.433913410.43852493426275100
4.3246-4.39210.410413800.40672571327093100
4.3921-4.46410.386613190.37752498626305100
4.4641-4.5410.363413520.36272505526407100
4.541-4.62350.349113440.35272531726661100
4.6235-4.71240.321113800.3212576527145100
4.7124-4.80850.32213090.31432516726476100
4.8085-4.9130.309713200.32422519726517100
4.913-5.02710.335312870.3292517426461100
5.0271-5.15270.328113490.32632513926488100
5.1527-5.29190.32813570.32092539226749100
5.2919-5.44740.341213290.34372519526524100
5.4474-5.62310.36212630.3582530226565100
5.6231-5.82370.352712570.34742518326440100
5.8237-6.05650.31113090.31122549526804100
6.0565-6.33170.310113610.30992528926650100
6.3317-6.66480.291513040.3022543626740100
6.6648-7.08120.28613200.29472515326473100
7.0812-7.62620.297813240.29182534226666100
7.6262-8.39040.26313700.26622512826498100
8.3904-9.59710.232413640.232526626630100
9.5971-12.06320.204613390.1989249522629199
12.0632-49.99650.318713500.3221251002645099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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