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万見
- PDB-3j8z: Cryo-EM reconstruction of quasi-HPV16 complex with H16.1A Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j8z
タイトルCryo-EM reconstruction of quasi-HPV16 complex with H16.1A Fab
要素
  • H16.1A heavy chain
  • H16.1A light chain
  • L1
キーワードVIRUS/IMMUNE SYSTEM / L1 pentamer / quasi-HPV16 / L1 capsomer / Rosie online / VIRUS-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


T=7 icosahedral viral capsid / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Major capsid L1 (late) protein, Papillomavirus / Major capsid L1 (late) superfamily, Papillomavirus / L1 (late) protein / Double-stranded DNA virus, group I, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein L1 / Major capsid protein L1
類似検索 - 構成要素
生物種Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14 Å
データ登録者Guan, J. / Hafenstein, S.
引用ジャーナル: Virology / 年: 2015
タイトル: Structural comparison of four different antibodies interacting with human papillomavirus 16 and mechanisms of neutralization.
著者: Jian Guan / Stephanie M Bywaters / Sarah A Brendle / Hyunwook Lee / Robert E Ashley / Alexander M Makhov / James F Conway / Neil D Christensen / Susan Hafenstein /
要旨: Cryo-electron microscopy (cryo-EM) was used to solve the structures of human papillomavirus type 16 (HPV16) complexed with fragments of antibody (Fab) from three different neutralizing monoclonals ...Cryo-electron microscopy (cryo-EM) was used to solve the structures of human papillomavirus type 16 (HPV16) complexed with fragments of antibody (Fab) from three different neutralizing monoclonals (mAbs): H16.1A, H16.14J, and H263.A2. The structure-function analysis revealed predominantly monovalent binding of each Fab with capsid interactions that involved multiple loops from symmetry related copies of the major capsid protein. The residues identified in each Fab-virus interface map to a conformational groove on the surface of the capsomer. In addition to the known involvement of the FG and HI loops, the DE loop was also found to constitute the core of each epitope. Surprisingly, the epitope mapping also identified minor contributions by EF and BC loops. Complementary immunological assays included mAb and Fab neutralization. The specific binding characteristics of mAbs correlated with different neutralizing behaviors in pre- and post-attachment neutralization assays.
履歴
登録2014年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月3日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5990
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5990
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L1
B: L1
C: L1
D: L1
E: L1
L: H16.1A light chain
H: H16.1A heavy chain
J: H16.1A light chain
F: H16.1A heavy chain
K: H16.1A light chain
G: H16.1A heavy chain
M: H16.1A light chain
I: H16.1A heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)355,33113
ポリマ－355,33113
非ポリマー00
水00
1
A: L1
B: L1
C: L1
D: L1
E: L1
L: H16.1A light chain
H: H16.1A heavy chain
J: H16.1A light chain
F: H16.1A heavy chain
K: H16.1A light chain
G: H16.1A heavy chain
M: H16.1A light chain
I: H16.1A heavy chain
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,319,884780
ポリマ－21,319,884780
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
A: L1
B: L1
C: L1
D: L1
E: L1
L: H16.1A light chain
H: H16.1A heavy chain
J: H16.1A light chain
F: H16.1A heavy chain
K: H16.1A light chain
G: H16.1A heavy chain
M: H16.1A light chain
I: H16.1A heavy chain
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.78 MDa, 65 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,776,65765
ポリマ－1,776,65765
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
A: L1
B: L1
C: L1
D: L1
E: L1
L: H16.1A light chain
H: H16.1A heavy chain
J: H16.1A light chain
F: H16.1A heavy chain
K: H16.1A light chain
G: H16.1A heavy chain
M: H16.1A light chain
I: H16.1A heavy chain
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 2.13 MDa, 78 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,131,98878
ポリマ－2,131,98878
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
L1 / L1 protein / Major capsid protein L1


分子量: 50873.422 Da / 分子数: 5 / 断片: UNP residues 47-500 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
参照: UniProt: Q4VRM0, UniProt: P03101*PLUS
#2: 抗体
H16.1A light chain


分子量: 12637.040 Da / 分子数: 4 / 断片: variable domain Fab / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 抗体
H16.1A heavy chain


分子量: 12604.032 Da / 分子数: 4 / 断片: variable domain Fab / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID
1Quasi-HPV16 complex with Fab H16.1ACOMPLEX0
2Human papillomavirus 16VIRUS1
3H16.1A Fab1
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE
詳細: Plunged into liquid ethane-propane mixture (FEI VITROBOT MARK III).

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2013年1月9日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 50000 X
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 50
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Situsモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3Auto3DEM３次元再構成
CTF補正詳細: auto3dem
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: common lines / 解像度: 14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 2300 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.3 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.3 Å / 詳細: (Single particle--Applied symmetry: I) / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--flexible
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23714 0 0 0 23714

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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