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- PDB-3j8h: Structure of the rabbit ryanodine receptor RyR1 in complex with F... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j8h
タイトルStructure of the rabbit ryanodine receptor RyR1 in complex with FKBP12 at 3.8 Angstrom resolution
要素
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
  • Ryanodine receptor 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN/ISOMERASE / rabbit ryanodine receptor RyR1 / high-conductance intracellular Ca2+ channels / excitation-contraction coupling / TRANSPORT PROTEIN-ISOMERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic side of membrane / ATP-gated ion channel activity / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / skin development / cellular response to caffeine / outflow tract morphogenesis ...cytoplasmic side of membrane / ATP-gated ion channel activity / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / skin development / cellular response to caffeine / outflow tract morphogenesis / intracellularly gated calcium channel activity / organelle membrane / toxic substance binding / smooth endoplasmic reticulum / voltage-gated calcium channel activity / skeletal muscle fiber development / striated muscle contraction / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / sarcoplasmic reticulum membrane / cellular response to calcium ion / peptidylprolyl isomerase / sarcoplasmic reticulum / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / muscle contraction / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / sarcolemma / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / disordered domain specific binding / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...: / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / : / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Yan, Z. / Bai, X. / Yan, C. / Wu, J. / Scheres, S.H.W. / Shi, Y. / Yan, N.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Structure of the rabbit ryanodine receptor RyR1 at near-atomic resolution.
著者: Zhen Yan / Xiaochen Bai / Chuangye Yan / Jianping Wu / Zhangqiang Li / Tian Xie / Wei Peng / Changcheng Yin / Xueming Li / Sjors H W Scheres / Yigong Shi / Nieng Yan /
要旨: The ryanodine receptors (RyRs) are high-conductance intracellular Ca(2+) channels that play a pivotal role in the excitation-contraction coupling of skeletal and cardiac muscles. RyRs are the largest ...The ryanodine receptors (RyRs) are high-conductance intracellular Ca(2+) channels that play a pivotal role in the excitation-contraction coupling of skeletal and cardiac muscles. RyRs are the largest known ion channels, with a homotetrameric organization and approximately 5,000 residues in each protomer. Here we report the structure of the rabbit RyR1 in complex with its modulator FKBP12 at an overall resolution of 3.8 Å, determined by single-particle electron cryomicroscopy. Three previously uncharacterized domains, named central, handle and helical domains, display the armadillo repeat fold. These domains, together with the amino-terminal domain, constitute a network of superhelical scaffold for binding and propagation of conformational changes. The channel domain exhibits the voltage-gated ion channel superfamily fold with distinct features. A negative-charge-enriched hairpin loop connecting S5 and the pore helix is positioned above the entrance to the selectivity-filter vestibule. The four elongated S6 segments form a right-handed helical bundle that closes the pore at the cytoplasmic border of the membrane. Allosteric regulation of the pore by the cytoplasmic domains is mediated through extensive interactions between the central domains and the channel domain. These structural features explain high ion conductance by RyRs and the long-range allosteric regulation of channel activities.
履歴
登録2014年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Advisory
改定 1.22015年1月21日Group: Structure summary
改定 1.32015年2月25日Group: Database references
改定 1.42018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2807
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ryanodine receptor 1
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
C: Ryanodine receptor 1
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
E: Ryanodine receptor 1
F: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
G: Ryanodine receptor 1
H: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,048,45412
ポリマ－2,048,1928
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Ryanodine receptor 1 / RYR-1 / RyR1 / Skeletal muscle calcium release channel / Skeletal muscle ryanodine receptor / ...RYR-1 / RyR1 / Skeletal muscle calcium release channel / Skeletal muscle ryanodine receptor / Skeletal muscle-type ryanodine receptor / Type 1 ryanodine receptor


分子量: 500211.562 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P11716
#2: タンパク質
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / PPIase FKBP1A / 12 kDa FK506-binding protein / 12 kDa FKBP / FKBP-12 / Calstabin-1 / FK506-binding ...PPIase FKBP1A / 12 kDa FK506-binding protein / 12 kDa FKBP / FKBP-12 / Calstabin-1 / FK506-binding protein 1A / FKBP-1A / Immunophilin FKBP12 / Rotamase


分子量: 11836.508 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: FKBP1A, FKBP1, FKBP12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62943, peptidylprolyl isomerase
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID
1rabbit ryanodine receptor RyR1 bound to modulator FKBP12COMPLEX0
2RyR11
3FKBP11
緩衝液名称: 20 mM MOPS sodium, pH 7.4, 250 mM NaCl, 2 mM DTT, 2 mM EGTA, 0.015% Tween20, protein inhibitors
pH: 7.4
詳細: 20 mM MOPS sodium, pH 7.4, 250 mM NaCl, 2 mM DTT, 2 mM EGTA, 0.015% Tween20, protein inhibitors
試料濃度: 0.06 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: holey carbon grids (Quantifoil CuR2/2), on which a home-made continuous carbon film (estimated to be ~30 Angstrom thick) had previously been deposited
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: NITROGEN / 湿度: 100 %
詳細: Protein solution was applied to glow-discharged carbon coated grid and blotted for 2 seconds before plunging into liquid nitrogen (FEI VITROBOT MARK III)
手法: protein solution was applied to glow-discharged carbon coated grid and blotted for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2014年6月21日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 78000 X / 倍率（補正後）: 104748 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1900 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ資料ホルダタイプ: GATAN LIQUID NITROGEN / 温度: 85 K / 最高温度: 90 K / 最低温度: 80 K
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0049 2013/08/13 / 分類: 精密化 / Contact author: Garib N. Murshudov / Contact author email: garib[at]mrc-lmb.cam.ac.uk
解説: (un)restrained refinement or idealisation of macromolecular structures
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1CTFFIND3CTF補正
2Cootモデルフィッティング
3PHENIXモデルフィッティング
4REFMACモデルフィッティング
5RELION1.3３次元再構成
CTF補正詳細: Contrast transfer function parameters were estimated using CTFFIND3
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 65872 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.34 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.34 Å
詳細: All two- and three-dimensional classifications and refinements were performed using RELION 1.3. The model was built manually in COOT, and was refined in real space using Phenix and in ...詳細: All two- and three-dimensional classifications and refinements were performed using RELION 1.3. The model was built manually in COOT, and was refined in real space using Phenix and in reciprocal space using Refmac.
対称性のタイプ: POINT
精密化詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THEIR RIDING POSITIONS
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数111120 0 4 0 111124

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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