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万見
- PDB-3j8f: Cryo-EM reconstruction of poliovirus-receptor complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j8f
タイトルCryo-EM reconstruction of poliovirus-receptor complex
要素
  • (Capsid protein ...) x 4
  • Poliovirus receptor
キーワードVIRUS/SIGNALING PROTEIN / poliovirus / receptor / PVR / CD155 / VIRUS-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


susceptibility to T cell mediated cytotoxicity / coreceptor-mediated virion attachment to host cell / establishment of mitochondrion localization / susceptibility to natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of immunoglobulin mediated immune response / Nectin/Necl trans heterodimerization / positive regulation of mast cell activation / regulation of viral entry into host cell / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / acrosome assembly ...susceptibility to T cell mediated cytotoxicity / coreceptor-mediated virion attachment to host cell / establishment of mitochondrion localization / susceptibility to natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of immunoglobulin mediated immune response / Nectin/Necl trans heterodimerization / positive regulation of mast cell activation / regulation of viral entry into host cell / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / acrosome assembly / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / apical junction complex / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / cell adhesion molecule binding / cytoskeleton organization / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / adherens junction / endocytosis involved in viral entry into host cell / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / virus receptor activity / signaling receptor activity / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / focal adhesion / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / cell surface / proteolysis / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Picornavirus coat protein VP4 / Rhinovirus 14, subunit 4 / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Jelly Rolls - #20 / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein ...Picornavirus coat protein VP4 / Rhinovirus 14, subunit 4 / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Jelly Rolls - #20 / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Immunoglobulin V-Type / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Immunoglobulin V-set domain / Viral coat protein subunit / Immunoglobulin V-set domain / Few Secondary Structures / Irregular / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulin-like fold / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Poliovirus receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Strauss, M. / Filman, D.J. / Belnap, D.M. / Cheng, N. / Noel, R.T. / Hogle, J.M.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2015
タイトル: Nectin-like interactions between poliovirus and its receptor trigger conformational changes associated with cell entry.
著者: Mike Strauss / David J Filman / David M Belnap / Naiqian Cheng / Roane T Noel / James M Hogle /
要旨: Poliovirus infection is initiated by attachment to a receptor on the cell surface called Pvr or CD155. At physiological temperatures, the receptor catalyzes an irreversible expansion of the virus to ...Poliovirus infection is initiated by attachment to a receptor on the cell surface called Pvr or CD155. At physiological temperatures, the receptor catalyzes an irreversible expansion of the virus to form an expanded form of the capsid called the 135S particle. This expansion results in the externalization of the myristoylated capsid protein VP4 and the N-terminal extension of the capsid protein VP1, both of which become inserted into the cell membrane. Structures of the expanded forms of poliovirus and of several related viruses have recently been reported. However, until now, it has been unclear how receptor binding triggers viral expansion at physiological temperature. Here, we report poliovirus in complex with an enzymatically partially deglycosylated form of the 3-domain ectodomain of Pvr at a 4-Å resolution, as determined by cryo-electron microscopy. The interaction of the receptor with the virus in this structure is reminiscent of the interactions of Pvr with its natural ligands. At a low temperature, the receptor induces very few changes in the structure of the virus, with the largest changes occurring within the footprint of the receptor, and in a loop of the internal protein VP4. Changes in the vicinity of the receptor include the displacement of a natural lipid ligand (called "pocket factor"), demonstrating that the loss of this ligand, alone, is not sufficient to induce particle expansion. Finally, analogies with naturally occurring ligand binding in the nectin family suggest which specific structural rearrangements in the virus-receptor complex could help to trigger the irreversible expansion of the capsid.
IMPORTANCE: The cell-surface receptor (Pvr) catalyzes a large structural change in the virus that exposes membrane-binding protein chains. We fitted known atomic models of the virus and Pvr into ...IMPORTANCE: The cell-surface receptor (Pvr) catalyzes a large structural change in the virus that exposes membrane-binding protein chains. We fitted known atomic models of the virus and Pvr into three-dimensional experimental maps of the receptor-virus complex. The molecular interactions we see between poliovirus and its receptor are reminiscent of the nectin family, by involving the burying of otherwise-exposed hydrophobic groups. Importantly, poliovirus expansion is regulated by the binding of a lipid molecule within the viral capsid. We show that receptor binding either causes this molecule to be expelled or requires it, but that its loss is not sufficient to trigger irreversible expansion. Based on our model, we propose testable hypotheses to explain how the viral shell becomes destabilized, leading to RNA uncoating. These findings give us a better understanding of how poliovirus has evolved to exploit a natural process of its host to penetrate the membrane barrier.
履歴
登録2014年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月1日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12022年12月21日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6147
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6147
  • UCSF Chimeraによる作画
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Capsid protein VP1
2: Capsid protein VP2
3: Capsid protein VP3
4: Capsid protein VP4
7: Poliovirus receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,75412
ポリマ－143,8835
非ポリマー3,8717
水00
1
1: Capsid protein VP1
2: Capsid protein VP2
3: Capsid protein VP3
4: Capsid protein VP4
7: Poliovirus receptor
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,865,246720
ポリマ－8,633,010300
非ポリマー232,236420
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
1: Capsid protein VP1
2: Capsid protein VP2
3: Capsid protein VP3
4: Capsid protein VP4
7: Poliovirus receptor
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 739 kDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)738,77060
ポリマ－719,41725
非ポリマー19,35335
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
1: Capsid protein VP1
2: Capsid protein VP2
3: Capsid protein VP3
4: Capsid protein VP4
7: Poliovirus receptor
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 887 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)886,52572
ポリマ－863,30130
非ポリマー23,22442
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

-
Capsid protein ... , 4種, 4分子 1234

#1: タンパク質 Capsid protein VP1 / P1D / Virion protein 1


分子量: 33488.613 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 580-881 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
参照: UniProt: P03300
#2: タンパク質 Capsid protein VP2 / P1B / Virion protein 2


分子量: 30075.783 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 70-341 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
参照: UniProt: P03300
#3: タンパク質 Capsid protein VP3 / P1C / Virion protein 3


分子量: 26547.482 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 342-579 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
参照: UniProt: P03300
#4: タンパク質 Capsid protein VP4 / P1A / Virion protein 4


分子量: 7603.405 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-69 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
参照: UniProt: P03300

-
タンパク質 , 1種, 1分子 7

#5: タンパク質 Poliovirus receptor / PVR/CD155 / Nectin-like protein 5 / NECL-5


分子量: 46168.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PVR, PVS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15151

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糖 , 5種, 7分子

#6: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4) ...beta-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 894.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-2-3/a4-b1_a6-e1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][b-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#8: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#9: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 732.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_a6-d1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#10: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1Type I poliovirus (Mahoney) in complex with enzymatically deglycosylated 3-ecto-domain receptor (PVR, CD155)COMPLEX1 icosahedral virus + 60 receptors0
2Human poliovirus 1 MahoneyVIRUS1
3Poliovirus receptor1
分子量値: 12 MDa / 実験値: NO
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液名称: PBS / pH: 7 / 詳細: PBS
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 200 mesh Cu grid with fenestrated carbon support
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / Temp: 120 K / 湿度: 45 %
詳細: Sample mixed and frozen within 2 minutes before plunging into liquid ethane.
手法: Sample mixed and frozen within 2 minutes.

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2013年11月1日 / 詳細: K2 Summit super-resolution mode used
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 27500 X / 倍率（補正後）: 25355 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.26 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: OTHER / 資料ホルダタイプ: Polara / 温度: 100 K / 最高温度: 165 K / 最低温度: 80 K
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 285
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0073 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1Cootモデルフィッティング
2REFMAC5モデルフィッティング
3SPDBVモデルフィッティング
4FREALIGN３次元再構成GPU-enhanced FREALIGN
5RELION1.2３次元再構成
CTF補正詳細: per micrograph
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 9248 / ピクセルサイズ（公称値）: 0.964 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 0.964 Å / 詳細: (Single particle--Applied symmetry: I) / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: pseudo-real space
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--flexible DETAILS--After rigid-body fitting, manual rebuilding of the model was alternated with automated stereochemically restrained refinement, minimizing the ...詳細: REFINEMENT PROTOCOL--flexible DETAILS--After rigid-body fitting, manual rebuilding of the model was alternated with automated stereochemically restrained refinement, minimizing the discrepancy between the experimental and model-based Fourier amplitudes and phases.
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-ID
11HXS

1hxs

11
21HXS

1hxs

21
31HXS

1hxs

31
41HXS

1hxs

41
54FQP

4fqp

A1
精密化解像度: 3.7→98.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.702 / SU B: 39.671 / SU ML: 0.607 / σ(F): 0 / ESU R: 0.558
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数
Rwork0.447 543611
obs0.447 -
原子変位パラメータBiso max: 300 Å2 / Biso mean: 45.098 Å2 / Biso min: 10 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.29 Å2-0.28 Å2-0.12 Å2
2--0.54 Å2-0.38 Å2
3----0.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→98.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9006 0 257 0 9263
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.010.01947331
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg2.0321.96964619
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg0.33555819
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg5.39724.0252005
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg2.307157328
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg1.86615250
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1540.27358
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0020.02135932
LS精密化 シェル解像度: 3.7→3.9 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数
Rwork0.522 79230

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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