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- PDB-3j2u: Kinesin-13 KLP10A HD in complex with CS-tubulin and a microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j2u
タイトルKinesin-13 KLP10A HD in complex with CS-tubulin and a microtubule
要素
  • Kinesin-like protein Klp10A
  • Tubulin alpha-1A chain
  • Tubulin beta-2B chain
キーワードMOTOR PROTEIN / tubulin / kinesin / kinesin-13 / KinI / depolymerase / depolymerization / microtubule / Kinesin13
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of mitotic spindle asymmetry / establishment of meiotic spindle orientation / plus-end specific microtubule depolymerization / asymmetric protein localization involved in cell fate determination / cortical microtubule / meiotic spindle pole / mitotic spindle astral microtubule / centriole assembly / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins ...establishment of mitotic spindle asymmetry / establishment of meiotic spindle orientation / plus-end specific microtubule depolymerization / asymmetric protein localization involved in cell fate determination / cortical microtubule / meiotic spindle pole / mitotic spindle astral microtubule / centriole assembly / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / mitotic chromosome movement towards spindle pole / kinetochore microtubule / meiotic spindle organization / spindle assembly involved in female meiosis I / non-motile cilium assembly / plus-end-directed microtubule motor activity / meiotic spindle / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule motor activity / kinesin complex / spindle organization / microtubule-based movement / mitotic spindle pole / cytoskeletal motor activity / centrosome duplication / microtubule-based process / chromosome, centromeric region / mitotic spindle organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / spindle pole / microtubule cytoskeleton organization / spindle / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / nervous system development / microtubule binding / microtubule / protein heterodimerization activity / cell division / GTPase activity / centrosome / GTP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. ...Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain / Kinesin-like protein Klp10A
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.8 Å
データ登録者Asenjo, A.B. / Chatterjee, C. / Tan, D. / DePaoli, V. / Rice, W.J. / Diaz-Avalos, R. / Silvestry, M. / Sosa, H.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2013
タイトル: Structural model for tubulin recognition and deformation by kinesin-13 microtubule depolymerases.
著者: Ana B Asenjo / Chandrima Chatterjee / Dongyan Tan / Vania DePaoli / William J Rice / Ruben Diaz-Avalos / Mariena Silvestry / Hernando Sosa /
要旨: To elucidate the structural basis of the mechanism of microtubule depolymerization by kinesin-13s, we analyzed complexes of tubulin and the Drosophila melanogaster kinesin-13 KLP10A by electron ...To elucidate the structural basis of the mechanism of microtubule depolymerization by kinesin-13s, we analyzed complexes of tubulin and the Drosophila melanogaster kinesin-13 KLP10A by electron microscopy (EM) and fluorescence polarization microscopy. We report a nanometer-resolution (1.1 nm) cryo-EM three-dimensional structure of the KLP10A head domain (KLP10AHD) bound to curved tubulin. We found that binding of KLP10AHD induces a distinct tubulin configuration with displacement (shear) between tubulin subunits in addition to curvature. In this configuration, the kinesin-binding site differs from that in straight tubulin, providing an explanation for the distinct interaction modes of kinesin-13s with the microtubule lattice or its ends. The KLP10AHD-tubulin interface comprises three areas of interaction, suggesting a crossbow-type tubulin-bending mechanism. These areas include the kinesin-13 family conserved KVD residues, and as predicted from the crossbow model, mutating these residues changes the orientation and mobility of KLP10AHDs interacting with the microtubule.
履歴
登録2013年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月10日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_single_particle_entity / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5565
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5565
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
K: Kinesin-like protein Klp10A
A: Tubulin alpha-1A chain
B: Tubulin beta-2B chain
C: Tubulin alpha-1A chain
D: Tubulin beta-2B chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,8415
ポリマ－241,8415
非ポリマー00
水00
1
K: Kinesin-like protein Klp10A
A: Tubulin alpha-1A chain
B: Tubulin beta-2B chain
C: Tubulin alpha-1A chain
D: Tubulin beta-2B chain
x 42


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,157,319210
ポリマ－10,157,319210
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
helical symmetry operation41
identity operation1_555x,y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit, std helical frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 42 / Rise per n subunits: 5.553 Å / Rotation per n subunits: 168.087 °)

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要素

#1: タンパク質 Kinesin-like protein Klp10A / Kinesin-like protein at cytological position 10A


分子量: 41810.918 Da / 分子数: 1 / 断片: head domain (UNP residues 279-615) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Klp10A, CG1453 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q960Z0
#2: タンパク質 Tubulin alpha-1A chain / Alpha-tubulin 1 / Tubulin alpha-1 chain


分子量: 50107.238 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: brain / 参照: UniProt: P81947
#3: タンパク質 Tubulin beta-2B chain


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: brain / 参照: UniProt: Q6B856

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: kinesin-13 KLP10A head domain in complex with CS-tubulin and a microtubule
タイプ: COMPLEX
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
EM imaging

日付: 2012年5月1日 / 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 照射モード: FLOOD BEAM / モード: BRIGHT FIELD / Specimen-ID: 1

ID加速電圧 (kV)モデル試料ホルダーモデル資料ホルダタイプ
1300JEOL 3200FSCJEOLJEOL
2200FEI TECNAI F20GATAN LIQUID NITROGENGATAN LIQUID NITROGEN

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1CTFFIND3CTF補正
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3Custom３次元再構成
4IHRSR３次元再構成
5SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: each particle
らせん対称回転角度/サブユニット: 168.087 ° / 軸方向距離/サブユニット: 5.553 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 10.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 54584 / ピクセルサイズ（公称値）: 2 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2 Å / Refinement type: HALF-MAPS REFINED INDEPENDENTLY / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY DETAILS--The domains were separately fitted with the global fitting option of the routine fitmap within UCSF-Chimera. Best fit was chosen based on the maximum ...詳細: REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY DETAILS--The domains were separately fitted with the global fitting option of the routine fitmap within UCSF-Chimera. Best fit was chosen based on the maximum cross-correlation value between the EM density and an 11 A resolution density model of the atomic structure of the domain to be fitted.
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Accession code: 1JFF / Initial refinement model-ID: 1 / PDB-ID: 1JFF

1jff

/ Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB chain-ID
1A
2B
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15575 0 0 0 15575

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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