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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3j2p | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of Dengue virus envelope protein heterotetramer | |||||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / flavivirus / fusion protein / protein complex / membrane | |||||||||
機能・相同性 | ![]() symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / flavivirin / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / flavivirin / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | |||||||||
![]() | Zhang, X. / Ge, P. / Yu, X. / Brannan, J.M. / Bi, G. / Zhang, Q. / Schein, S. / Zhou, Z.H. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of the mature dengue virus at 3.5-Å resolution. 著者: Xiaokang Zhang / Peng Ge / Xuekui Yu / Jennifer M Brannan / Guoqiang Bi / Qinfen Zhang / Stan Schein / Z Hong Zhou / ![]() 要旨: Regulated by pH, membrane-anchored proteins E and M function during dengue virus maturation and membrane fusion. Our atomic model of the whole virion from cryo-electron microscopy at 3.5-Å ...Regulated by pH, membrane-anchored proteins E and M function during dengue virus maturation and membrane fusion. Our atomic model of the whole virion from cryo-electron microscopy at 3.5-Å resolution reveals that in the mature virus at neutral extracellular pH, the N-terminal 20-amino-acid segment of M (involving three pH-sensing histidines) latches and thereby prevents spring-loaded E fusion protein from prematurely exposing its fusion peptide. This M latch is fastened at an earlier stage, during maturation at acidic pH in the trans-Golgi network. At a later stage, to initiate infection in response to acidic pH in the late endosome, M releases the latch and exposes the fusion peptide. Thus, M serves as a multistep chaperone of E to control the conformational changes accompanying maturation and infection. These pH-sensitive interactions could serve as targets for drug discovery. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 228.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 188.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 54363.734 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 281-775 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 8259.646 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 206-280 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: 多糖 | #4: 糖 | 配列の詳細 | THE AUTHORS STATE THAT R15A (UNP R220A) IN SMALL ENVELOPE PROTEIN M IS CORRECT FOR THE NEW GUINEA STRAIN. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Dengue Virus 2 / タイプ: VIRUS 詳細: E:M:M:E heterotetramer. icosahedral virion with envelope |
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分子量 | 値: 0.125 MDa / 実験値: NO |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Homo sapiens |
緩衝液 | 名称: TNE 50 mM Tris, 140 mM NaCl, 5 mM EDTA / pH: 7.4 / 詳細: TNE 50 mM Tris, 140 mM NaCl, 5 mM EDTA |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 50 mM Tris, 140 mM NaCl, 5 mM EDTA |
試料支持 | 詳細: Quantifoil R2/1 |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE 詳細: 2.5 uL sample added per grid, plunged into liquid ethane 手法: 2.5 uL sample added per grid |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2010年12月23日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / 倍率(補正後): 57518 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2.7 mm / 非点収差: software compensation / カメラ長: 0 mm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / 詳細: Scanned by Nikon 9000ED |
画像スキャン | デジタル画像の数: 1103 |
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解析
EMソフトウェア | 名称: EMAN / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||
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CTF補正 | 詳細: EMAN, per particle, with astigmatism compensation | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: MPSA / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 9288 / ピクセルサイズ(公称値): 1.076 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.104 Å / 倍率補正: previously calibrated with TMV pitch / 詳細: EMAN with Multi-path Simulated Annealing / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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