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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3j16 | ||||||
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タイトル | Models of ribosome-bound Dom34p and Rli1p and their ribosomal binding partners | ||||||
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![]() | RIBOSOME / ribosome recycling / translation / eukarya | ||||||
機能・相同性 | ![]() Dom34-Hbs1 complex / RNA surveillance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / nonfunctional rRNA decay / ribosome disassembly / mTORC1-mediated signalling / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition ...Dom34-Hbs1 complex / RNA surveillance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / nonfunctional rRNA decay / ribosome disassembly / mTORC1-mediated signalling / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / ribosomal small subunit binding / positive regulation of translational initiation / ribosomal subunit export from nucleus / translational termination / RNA endonuclease activity / translational initiation / translation initiation factor activity / rescue of stalled ribosome / 90S preribosome / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / meiotic cell cycle / ribosomal large subunit biogenesis / positive regulation of translation / small-subunit processome / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic stress granule / rRNA processing / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / iron ion binding / translation / cell division / nucleolus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.2 Å | ||||||
![]() | Becker, T. / Franckenberg, S. / Wickles, S. / Shoemaker, C.J. / Anger, A.M. / Armache, J.-P. / Sieber, H. / Ungewickell, C. / Berninghausen, O. / Daberkow, I. ...Becker, T. / Franckenberg, S. / Wickles, S. / Shoemaker, C.J. / Anger, A.M. / Armache, J.-P. / Sieber, H. / Ungewickell, C. / Berninghausen, O. / Daberkow, I. / Karcher, A. / Thomm, M. / Hopfner, K.-P. / Green, R. / Beckmann, R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis of highly conserved ribosome recycling in eukaryotes and archaea. 著者: Thomas Becker / Sibylle Franckenberg / Stephan Wickles / Christopher J Shoemaker / Andreas M Anger / Jean-Paul Armache / Heidemarie Sieber / Charlotte Ungewickell / Otto Berninghausen / Ingo ...著者: Thomas Becker / Sibylle Franckenberg / Stephan Wickles / Christopher J Shoemaker / Andreas M Anger / Jean-Paul Armache / Heidemarie Sieber / Charlotte Ungewickell / Otto Berninghausen / Ingo Daberkow / Annette Karcher / Michael Thomm / Karl-Peter Hopfner / Rachel Green / Roland Beckmann / ![]() 要旨: Ribosome-driven protein biosynthesis is comprised of four phases: initiation, elongation, termination and recycling. In bacteria, ribosome recycling requires ribosome recycling factor and elongation ...Ribosome-driven protein biosynthesis is comprised of four phases: initiation, elongation, termination and recycling. In bacteria, ribosome recycling requires ribosome recycling factor and elongation factor G, and several structures of bacterial recycling complexes have been determined. In the eukaryotic and archaeal kingdoms, however, recycling involves the ABC-type ATPase ABCE1 and little is known about its structural basis. Here we present cryo-electron microscopy reconstructions of eukaryotic and archaeal ribosome recycling complexes containing ABCE1 and the termination factor paralogue Pelota. These structures reveal the overall binding mode of ABCE1 to be similar to canonical translation factors. Moreover, the iron-sulphur cluster domain of ABCE1 interacts with and stabilizes Pelota in a conformation that reaches towards the peptidyl transferase centre, thus explaining how ABCE1 may stimulate peptide-release activity of canonical termination factors. Using the mechanochemical properties of ABCE1, a conserved mechanism in archaea and eukaryotes is suggested that couples translation termination to recycling, and eventually to re-initiation. | ||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 611.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 447.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 123 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 175.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 44119.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 68433.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-RNA鎖 , 3種, 3分子 JKL
#3: RNA鎖 | 分子量: 75106.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#4: RNA鎖 | 分子量: 49863.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: RNA鎖 | 分子量: 24135.262 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-60S ribosomal protein ... , 3種, 3分子 FGH
#6: タンパク質 | 分子量: 21605.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#8: タンパク質 | 分子量: 33749.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#10: タンパク質 | 分子量: 17850.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-40S ribosomal protein ... , 4種, 4分子 ECID
#7: タンパク質 | 分子量: 7137.541 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#9: タンパク質 | 分子量: 27054.486 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 14493.950 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#12: タンパク質 | 分子量: 15362.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-非ポリマー , 4種, 5分子 ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#13: 化合物 | ChemComp-MG / | ||
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#14: 化合物 | ChemComp-ATP / | ||
#15: 化合物 | #16: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Dom34p-Rli1p complex / タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | pH: 7 詳細: 20 mM Tris/HCl pH 7.0, 150 mM KOAc, 10 mM Mg(OAc)2, 1.5 mM DTT, 0.005% Nikkol, 0.01 mg/ml Cycloheximide, 0.3% (w/v) Digitonin, 0.5 mM ADPNP |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 詳細: ethane (Vitrobot) |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 75000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1400 nm |
撮影 | 電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 相対比: 1 |
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解析
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
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3次元再構成 | 手法: Single particle / 解像度: 7.2 Å / 粒子像の数: 45700 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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