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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3izx | ||||||
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タイトル | 3.1 Angstrom cryoEM structure of cytoplasmic polyhedrosis virus | ||||||
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![]() | VIRUS / cytoplasmic polyhedrosis virus / 3D reconstruction / cryoEM / full atom model | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | ||||||
![]() | Yu, X. / Ge, P. / Jiang, J. / Atanasov, I. / Zhou, Z.H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Atomic model of CPV reveals the mechanism used by this single-shelled virus to economically carry out functions conserved in multishelled reoviruses. 著者: Xuekui Yu / Peng Ge / Jiansen Jiang / Ivo Atanasov / Z Hong Zhou / ![]() 要旨: Unlike the multishelled viruses in the Reoviridae, cytoplasmic polyhedrosis virus (CPV) is single shelled, yet stable and fully capable of carrying out functions conserved within Reoviridae. Here, we ...Unlike the multishelled viruses in the Reoviridae, cytoplasmic polyhedrosis virus (CPV) is single shelled, yet stable and fully capable of carrying out functions conserved within Reoviridae. Here, we report a 3.1 Å resolution cryo electron microscopy structure of CPV and derive its atomic model, consisting of 60 turret proteins (TPs), 120 each of capsid shell proteins (CSPs) and large protrusion proteins (LPPs). Two unique segments of CSP contribute to CPV's stability: an inserted protrusion domain interacting with neighboring proteins, and an N-anchor tying up CSPs together through strong interactions such as β sheet augmentation. Without the need to interact with outer shell proteins, LPP retains only the N-terminal two-third region containing a conserved helix-barrel core and interacts exclusively with CSP. TP is also simplified, containing only domains involved in RNA capping. Our results illustrate how CPV proteins have evolved in a coordinative manner to economically carry out their conserved functions. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 744.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 612.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 120145.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 148560.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 49929.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: cytoplasmic polyhedrosis virus (CPV) / タイプ: VIRUS 詳細: Icosahedral particle. CPV particles were purified from polyhedra. |
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ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: INVERTERBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: 10mM PBS |
試料 | 濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 10mM PBS |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / Temp: 90 K / 湿度: 40 % / 手法: Blot for 3 seconds before plunging |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2010年7月12日 / 詳細: Low dose |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.75 mm 非点収差: objective lens astigmatism was corrected a t 150,000 magnification カメラ長: 0 mm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: OTHER / 資料ホルダタイプ: Eucentric / 温度: 90 K / 傾斜角・最大: -9999 ° / 傾斜角・最小: -9999 ° |
撮影 | 電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
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解析
EMソフトウェア | 名称: IMIRS / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||
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CTF補正 | 詳細: Each particle | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: common line / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 28993 詳細: ( Details about the particle: 645 micrographs that clearly showed signals beyond 6 angstrom in their spectra ) 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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