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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2y9k | ||||||
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タイトル | Three-dimensional model of Salmonella's needle complex at subnanometer resolution | ||||||
![]() | PROTEIN INVG | ||||||
![]() | PROTEIN TRANSPORT / TYPE III SECRETION SYSTEM / OUTER MEMBRANE RING / SECRETIN FAMILY / C15 FOLD | ||||||
機能・相同性 | ![]() type III protein secretion system complex / type II protein secretion system complex / protein secretion by the type III secretion system / protein secretion / cell outer membrane / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.3 Å | ||||||
![]() | Schraidt, O. / Marlovits, T.C. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Three-dimensional model of Salmonella's needle complex at subnanometer resolution. 著者: Oliver Schraidt / Thomas C Marlovits / ![]() 要旨: Type III secretion systems (T3SSs) are essential virulence factors used by many Gram-negative bacteria to inject proteins that make eukaryotic host cells accessible to invasion. The T3SS core ...Type III secretion systems (T3SSs) are essential virulence factors used by many Gram-negative bacteria to inject proteins that make eukaryotic host cells accessible to invasion. The T3SS core structure, the needle complex (NC), is a ~3.5 megadalton-sized, oligomeric, membrane-embedded complex. Analyzing cryo-electron microscopy images of top views of NCs or NC substructures from Salmonella typhimurium revealed a 24-fold symmetry for the inner rings and a 15-fold symmetry for the outer rings, giving an overall C3 symmetry. Local refinement and averaging showed the organization of the central core and allowed us to reconstruct a subnanometer composite structure of the NC, which together with confident docking of atomic structures reveal insights into its overall organization and structural requirements during assembly. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 352.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 282.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 766.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 109.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 134.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15616.915 Da / 分子数: 15 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 34-170 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P35672 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: NEEDLE COMPLEX / タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 10mM Tris-HCl 0.5M NaCl 0.1% LDAO |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: CARBON |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 詳細: ACUAL MAGNIFICATION AT CCD 112968, CAMERA PIXEL SIZE 15UM, 1.33 ANGSTROM PER PIXEL, DATA COLLECTED SEMI- AUTOMATICALLY USING POINT-2-POINT (DEVELOPED IN-HOUSE) |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 93000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (4k x 4k) |
放射波長 | 相対比: 1 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: EACH CCD FRAME | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C15 (15回回転対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 8.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ピクセルサイズ(実測値): 1.33 Å 詳細: RESOLUTION 8.3 ANGSTROM (0.5 FSC), 6.7 ANGSTROM (HALF BIT) SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-1871. (DEPOSITION ID: 7820). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--RIGID BODY FITTING | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 3GR5 Accession code: 3GR5 / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 8.3 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 8.3 Å
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