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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2agn | ||||||
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タイトル | Fitting of hepatitis C virus internal ribosome entry site domains into the 15 A Cryo-EM map of a HCV IRES-80S ribosome (H. sapiens) complex | ||||||
要素 |
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キーワード | RNA / HCV / IRES | ||||||
機能・相同性 | RNA / RNA (> 10) 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15 Å | ||||||
データ登録者 | Boehringer, D. / Thermann, R. / Ostareck-Lederer, A. / Lewis, J.D. / Stark, H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2005 タイトル: Structure of the hepatitis C virus IRES bound to the human 80S ribosome: remodeling of the HCV IRES. 著者: Daniel Boehringer / Rolf Thermann / Antje Ostareck-Lederer / Joe D Lewis / Holger Stark / 要旨: Initiation of translation of the hepatitis C virus (HCV) polyprotein is driven by an internal ribosome entry site (IRES) RNA that bypasses much of the eukaryotic translation initiation machinery. ...Initiation of translation of the hepatitis C virus (HCV) polyprotein is driven by an internal ribosome entry site (IRES) RNA that bypasses much of the eukaryotic translation initiation machinery. Here, single-particle electron cryomicroscopy has been used to study the mechanism of HCV IRES-mediated initiation. A HeLa in vitro translation system was used to assemble human IRES-80S ribosome complexes under near physiological conditions; these were stalled before elongation. Domain 2 of the HCV IRES is bound to the tRNA exit site, touching the L1 stalk of the 60S subunit, suggesting a mechanism for the removal of the HCV IRES in the progression to elongation. Domain 3 of the HCV IRES positions the initiation codon in the ribosomal mRNA binding cleft by binding helix 28 at the head of the 40S subunit. The comparison with the previously published binary 40S-HCV IRES complex reveals structural rearrangements in the two pseudoknot structures of the HCV IRES in translation initiation. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2agn.cif.gz | 13.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2agn.ent.gz | 6.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2agn.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2agn_validation.pdf.gz | 723.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2agn_full_validation.pdf.gz | 723.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2agn_validation.xml.gz | 9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2agn_validation.cif.gz | 11.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ag/2agn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ag/2agn | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: RNA鎖 | 分子量: 9450.667 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 9595.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
#3: RNA鎖 | 分子量: 24776.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
#4: RNA鎖 | 分子量: 4547.780 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
#5: RNA鎖 | 分子量: 17161.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: HCV IRES-80S ribosome complex / タイプ: RIBOSOME |
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緩衝液 | pH: 8.1 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: perforated corbon foil on a copper grid |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 詳細: plunging into liquid ethane |
-電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG / 日付: 2003年10月1日 |
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電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 倍率(補正後): 50000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2000 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 77 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC FILM / 詳細: Kodak SO-163 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: phase reversal | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 手法: angular reconstitution / 解像度: 15 Å / 粒子像の数: 24100 / ピクセルサイズ(公称値): 3.6 Å / ピクセルサイズ(実測値): 3.6 Å 詳細: This entry contains only phosphorus atom in the coordinate. 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化ステップ | サイクル: LAST
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