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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1qza | ||||||
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タイトル | Coordinates of the A/T site tRNA model fitted into the cryo-EM map of EF-Tu ternary complex (GDP.Kirromycin) bound 70S ribosome | ||||||
![]() | Phe-tRNA | ||||||
![]() | RNA / tRNA model / decoding / A/T-site tRNA. | ||||||
機能・相同性 | RNA / RNA (> 10)![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10 Å | ||||||
![]() | Valle, M. / Zavialov, A. / Li, W. / Stagg, S.M. / Sengupta, J. / Nielsen, R.C. / Nissen, P. / Harvey, S.C. / Ehrenberg, M. / Frank, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Incorporation of aminoacyl-tRNA into the ribosome as seen by cryo-electron microscopy. 著者: Mikel Valle / Andrey Zavialov / Wen Li / Scott M Stagg / Jayati Sengupta / Rikke C Nielsen / Poul Nissen / Stephen C Harvey / Måns Ehrenberg / Joachim Frank / ![]() 要旨: Aminoacyl-tRNAs (aa-tRNAs) are delivered to the ribosome as part of the ternary complex of aa-tRNA, elongation factor Tu (EF-Tu) and GTP. Here, we present a cryo-electron microscopy (cryo-EM) study, ...Aminoacyl-tRNAs (aa-tRNAs) are delivered to the ribosome as part of the ternary complex of aa-tRNA, elongation factor Tu (EF-Tu) and GTP. Here, we present a cryo-electron microscopy (cryo-EM) study, at a resolution of approximately 9 A, showing that during the incorporation of the aa-tRNA into the 70S ribosome of Escherichia coli, the flexibility of aa-tRNA allows the initial codon recognition and its accommodation into the ribosomal A site. In addition, a conformational change observed in the GTPase-associated center (GAC) of the ribosomal 50S subunit may provide the mechanism by which the ribosome promotes a relative movement of the aa-tRNA with respect to EF-Tu. This relative rearrangement seems to facilitate codon recognition by the incoming aa-tRNA, and to provide the codon-anticodon recognition-dependent signal for the GTPase activity of EF-Tu. From these new findings we propose a mechanism that can explain the sequence of events during the decoding of mRNA on the ribosome. | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | SEQUENCE THE STRUCTURE CONTAINS P ATOMS ONLY |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 9.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1055MC ![]() 1056C ![]() 1395C ![]() 1qzbC ![]() 1qzcC ![]() 1qzdC ![]() 1r2wC ![]() 1r2xC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: RNA鎖 | 分子量: 24189.365 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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緩衝液 | 名称: Polymix buffer / pH: 7.5 / 詳細: Polymix buffer | |||||||||||||||
試料 | 濃度: 32 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||
試料支持 | 詳細: Quantifoil holley carbon film grids | |||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 詳細: Rapid-freezing in liquid ethane | |||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 電子顕微鏡法 / 詳細: electron microscopy |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 倍率(補正後): 49696 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2000 nm |
試料ホルダ | 温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
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解析
CTF補正 | 詳細: CTF correction of 3D maps by Wiener filteration | ||||||||||||
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対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: 3D projection matching; conjugate gradient with regularization 解像度: 10 Å / 粒子像の数: 75996 / ピクセルサイズ(実測値): 2.82 Å / 倍率補正: TMV / 詳細: SPIDER package / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--Manual fitting in O | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 1OB2 Accession code: 1OB2 / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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