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- PDB-11ob: Rabbit muscle Aldolase (C1 symmetry) determined using a manually-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 11ob
タイトルRabbit muscle Aldolase (C1 symmetry) determined using a manually-operated plunging device in the presence of 0.25x SurfACT
要素Fructose-bisphosphate aldolase A
キーワードLYASE / Glycolysis / Fructose-bisphosphate aldolase / Carbon-carbon lyase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / M band / I band / glycolytic process / protein homotetramerization / positive regulation of cell migration
類似検索 - 分子機能
Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-bisphosphate aldolase A
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Enos, S.E. / Cook, B.D. / Rahmani, H. / Narehood, S.M. / Li, Y. / Kuschnerus, I.C. / Redford, H.T. / Dukakis, P. / Ji, D. / Bachochin, M.J. ...Enos, S.E. / Cook, B.D. / Rahmani, H. / Narehood, S.M. / Li, Y. / Kuschnerus, I.C. / Redford, H.T. / Dukakis, P. / Ji, D. / Bachochin, M.J. / Grotjahn, D.A. / Herzik, M.A.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R35GM138206 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1S10OD032471 米国
Other privateSearle Scholars 米国
Other privateCottrell Scholars 米国
Other privateGeorge W. and Carol A. Lattimer Faculty Research Fellowship 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2026
タイトル: A Surfactant Cocktail Overcomes Air-Water Interface Artifacts in Single-Particle CryoEM.
著者: Suzanne E Enos / Brian D Cook / Hamidreza Rahmani / Sarah M Narehood / Yizhou Li / Inga C Kuschnerus / Trevor H Redford / Peter Dukakis / Daniel Ji / Maxwell J Bachochin / Danielle A Grotjahn / Mark A Herzik /
要旨: Single-particle cryogenic electron microscopy (cryoEM) is a widely used technique for structure determination of biomacromolecules to near-atomic resolution. Random distributions of these molecules ...Single-particle cryogenic electron microscopy (cryoEM) is a widely used technique for structure determination of biomacromolecules to near-atomic resolution. Random distributions of these molecules in vitrified ice are necessary to accumulate enough two-dimensional views to generate a complete three-dimensional (3-D) reconstruction. However, interactions between the sample and the air-water interface (AWI) that occur during vitrification often bias the views of the sample, a phenomenon termed preferred orientation, limiting our ability to obtain 3-D reconstructions. Surfactants are often used as sample additives to prevent AWI-induced deterioration, but no general strategy exists for surfactant choice, requiring laborious screening for each sample. To circumvent these issues, we developed SurfACT, a cocktail of diverse surfactants with distinct physicochemical properties that limits AWI-dependent sample denaturation and orientation bias, while mitigating individual surfactant-specific drawbacks. Here we demonstrate SurfACT's effectiveness with four proteins plagued by AWI-induced issues, including two species of hemagglutinin (HA), molybdenum-iron protein (MoFeP) from the nitrogenase enzyme, and aldolase. All four samples show drastically improved viewing distribution and map completeness when SurfACT is applied. Cryogenic electron tomography demonstrates that SurfACT redistributes particles from the AWI into the bulk ice, driving signal recovery and inhibiting denaturation. This versatile sample additive minimizes sample-specific screening and expands the capabilities and range of suitable samples for cryoEM.
履歴
登録2026年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Additional map / Part number: 2 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-bisphosphate aldolase A
B: Fructose-bisphosphate aldolase A
C: Fructose-bisphosphate aldolase A
D: Fructose-bisphosphate aldolase A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,2104
ポリマ－149,2104
非ポリマー00
水22,5731253
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Fructose-bisphosphate aldolase A / Muscle-type aldolase


分子量: 37302.602 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P00883, fructose-bisphosphate aldolase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Rabbit muscle Aldolase (C1 symmetry) determined using a manually-operated plunging device in the presence of 0.25x SurfACT
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.16 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMHEPESC8H18N2O4S1
250 mMSodium ChlorideNaCl1
30.0125 %w/vCHAPSOC32H58N2O8S1
40.0012 %w/vFOMC20H25F13O111
50.0625 %w/vAmphipol A8-35(C6.2H10.3O1.35N0.65Na0.35)721
60.015 %w/vBrij-35(C2H4O)nC12H26O1
試料濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 75 % / 凍結前の試料温度: 298.15 K
詳細: Samples were frozen using a manually-operated plunging device

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 5 sec. / 電子線照射量: 65 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1345
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.7.1粒子像選択
2EPU2画像取得
4cryoSPARC4.7.1CTF補正
9cryoSPARC4.7.1初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.7.1最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.7.1３次元再構成
13PHENIX1.21.1_5286モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.38 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 111612 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 65.2 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6V20

6v20


Accession code: 6V20 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 2.38 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00310672
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.51214464
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.4051472
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041644
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051880

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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