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万見
- EMDB-8697: Closed State CryoEM Reconstruction of Hsp104:ATPyS and FITC casein -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8697
タイトルClosed State CryoEM Reconstruction of Hsp104:ATPyS and FITC casein
マップデータClosed State of Hsp104:ATPyS and FITC casein
試料
  • 複合体: Hsp104 ATPyS and FITC casein in Closed State
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein 104
    • タンパク質・ペプチド: FITC casein
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
機能・相同性
機能・相同性情報


trehalose metabolism in response to heat stress / TRC complex / cellular heat acclimation / protein folding in endoplasmic reticulum / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / stress granule disassembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / nuclear periphery / ADP binding ...trehalose metabolism in response to heat stress / TRC complex / cellular heat acclimation / protein folding in endoplasmic reticulum / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / stress granule disassembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / nuclear periphery / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / protein refolding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / : / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. ...ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / : / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein 104
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) / bovine (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Gates SN / Yokom AL / Lin J-B / Jackrel ME / Rizo AN / Kendsersky NM / Buell CE / Sweeny EA / Chuang E / Torrente MP ...Gates SN / Yokom AL / Lin J-B / Jackrel ME / Rizo AN / Kendsersky NM / Buell CE / Sweeny EA / Chuang E / Torrente MP / Mack KL / Su M / Shorter J / Southworth DR
引用ジャーナル: Science / 年: 2017
タイトル: Ratchet-like polypeptide translocation mechanism of the AAA+ disaggregase Hsp104.
著者: Stephanie N Gates / Adam L Yokom / JiaBei Lin / Meredith E Jackrel / Alexandrea N Rizo / Nathan M Kendsersky / Courtney E Buell / Elizabeth A Sweeny / Korrie L Mack / Edward Chuang / Mariana ...著者: Stephanie N Gates / Adam L Yokom / JiaBei Lin / Meredith E Jackrel / Alexandrea N Rizo / Nathan M Kendsersky / Courtney E Buell / Elizabeth A Sweeny / Korrie L Mack / Edward Chuang / Mariana P Torrente / Min Su / James Shorter / Daniel R Southworth /
要旨: Hsp100 polypeptide translocases are conserved members of the AAA+ family (adenosine triphosphatases associated with diverse cellular activities) that maintain proteostasis by unfolding aberrant and ...Hsp100 polypeptide translocases are conserved members of the AAA+ family (adenosine triphosphatases associated with diverse cellular activities) that maintain proteostasis by unfolding aberrant and toxic proteins for refolding or proteolytic degradation. The Hsp104 disaggregase from solubilizes stress-induced amorphous aggregates and amyloids. The structural basis for substrate recognition and translocation is unknown. Using a model substrate (casein), we report cryo-electron microscopy structures at near-atomic resolution of Hsp104 in different translocation states. Substrate interactions are mediated by conserved, pore-loop tyrosines that contact an 80-angstrom-long unfolded polypeptide along the axial channel. Two protomers undergo a ratchet-like conformational change that advances pore loop-substrate interactions by two amino acids. These changes are coupled to activation of specific nucleotide hydrolysis sites and, when transmitted around the hexamer, reveal a processive rotary translocation mechanism and substrate-responsive flexibility during Hsp104-catalyzed disaggregation.
履歴
登録2017年4月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年7月5日-
マップ公開2017年7月5日-
更新2020年11月25日-
現状2020年11月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0283
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0283
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5vjh
  • 表面レベル: 0.0283
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8697.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8697.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Closed State of Hsp104:ATPyS and FITC casein
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 256 pix.
= 256. Å		1 Å/pix.
x 256 pix.
= 256. Å		1 Å/pix.
x 256 pix.
= 256. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0283 / ムービー #1: 0.0283
最小 - 最大-0.08479348 - 0.16786447
平均 (標準偏差)0.0006029298 (±0.0056465184)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 256.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z111
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z256.000256.000256.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0850.1680.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Hsp104 ATPyS and FITC casein in Closed State

全体名称: Hsp104 ATPyS and FITC casein in Closed State
要素
  • 複合体: Hsp104 ATPyS and FITC casein in Closed State
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein 104
    • タンパク質・ペプチド: FITC casein
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

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超分子 #1: Hsp104 ATPyS and FITC casein in Closed State

超分子名称: Hsp104 ATPyS and FITC casein in Closed State / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)

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分子 #1: Heat shock protein 104

分子名称: Heat shock protein 104 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 102.173961 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: MNDQTQFTER ALTILTLAQK LASDHQHPQL QPIHILAAFI ETPEDGSVPY LQNLIEKGRY DYDLFKKVVN RNLVRIPQQQ PAPAEITPS YALGKVLQDA AKIQKQQKDS FIAQDHILFA LFNDSSIQQI FKEAQVDIEA IKQQALELRG NTRIDSRGAD T NTPLEYLS ...文字列:
MNDQTQFTER ALTILTLAQK LASDHQHPQL QPIHILAAFI ETPEDGSVPY LQNLIEKGRY DYDLFKKVVN RNLVRIPQQQ PAPAEITPS YALGKVLQDA AKIQKQQKDS FIAQDHILFA LFNDSSIQQI FKEAQVDIEA IKQQALELRG NTRIDSRGAD T NTPLEYLS KYAIDMTEQA RQGKLDPVIG REEEIRSTIR VLARRIKSNP CLIGEPGIGK TAIIEGVAQR IIDDDVPTIL QG AKLFSLD LAALTAGAKY KGDFEERFKG VLKEIEESKT LIVLFIDEIH MLMGNGKDDA ANILKPALSR GQLKVIGATT NNE YRSIVE KDGAFERRFQ KIEVAEPSVR QTVAILRGLQ PKYEIHHGVR ILDSALVTAA QLAKRYLPYR RLPDSALDLV DISC AGVAV ARDSKPEELD SKERQLQLIQ VEIKALERDE DADSTTKDRL KLARQKEASL QEELEPLRQR YNEEKHGHEE LTQAK KKLD ELENKALDAE RRYDTATAAD LRYFAIPDIK KQIEKLEDQV AEEERRAGAN SMIQNVVDSD TISETAARLT GIPVKK LSE SENEKLIHME RDLSSEVVGQ MDAIKAVSNA VRLSRSGLAN PRQPASFLFL GLSGSGKTEL AKKVAGFLFN DEDMMIR VD CSELSEKYAV SKLLGTTAGY VGYDEGGFLT NQLQYKPYSV LLFDEVEKAH PDVLTVMLQM LDDGRITSGQ GKTIDCSN C IVIMTSNLGA EFINSQQGSK IQESTKNLVM GAVRQHFRPE FLNRISSIVI FNKLSRKAIH KIVDIRLKEI EERFEQNDK HYKLNLTQEA KDFLAKYGYS DDMGARPLNR LIQNEILNKL ALRILKNEIK DKETVNVVLK KGKSRDENVP EEAEECLEVL PNHEATIGA DTLGDDDNED SMEIDDDLD

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分子 #2: FITC casein

分子名称: FITC casein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: bovine (ウシ)
分子量理論値: 2.230741 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #3: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 12 / 式: AGS
分子量理論値: 523.247 Da
Chemical component information

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 0.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Removed first 2 frames from movie before drift correction
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 146463
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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