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万見
- EMDB-8549: Vps4-Vta1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8549
タイトルVps4-Vta1 complex
マップデータVps4-Vta1 complex
試料
  • 複合体: Vps4-Vta1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 4
    • タンパク質・ペプチド: DOA4-independent degradation protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードVps4 / ESCRT / Vta1 / AAA ATPase / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway ...ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / vacuole organization / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / multivesicular body assembly / reticulophagy / endosomal transport / lipid transport / ATPase complex / nucleus organization / ATPase activator activity / autophagosome maturation / nuclear pore / multivesicular body / macroautophagy / autophagy / protein transport / midbody / protein-macromolecule adaptor activity / endosome / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vta1/Callose synthase, N-terminal domain superfamily / Vta1/callose synthase, N-terminal / Vta1, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein Vta1-like / Vta1 like / Vta1 C-terminal domain / Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal ...Vta1/Callose synthase, N-terminal domain superfamily / Vta1/callose synthase, N-terminal / Vta1, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein Vta1-like / Vta1 like / Vta1 C-terminal domain / Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 4 / Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.7 Å
データ登録者Monroe N / Shen P
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P50 GM082545 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Structural basis of protein translocation by the Vps4-Vta1 AAA ATPase.
著者: Nicole Monroe / Han Han / Peter S Shen / Wesley I Sundquist / Christopher P Hill /
要旨: Many important cellular membrane fission reactions are driven by ESCRT pathways, which culminate in disassembly of ESCRT-III polymers by the AAA ATPase Vps4. We report a 4.3 Å resolution cryo-EM ...Many important cellular membrane fission reactions are driven by ESCRT pathways, which culminate in disassembly of ESCRT-III polymers by the AAA ATPase Vps4. We report a 4.3 Å resolution cryo-EM structure of the active Vps4 hexamer with its cofactor Vta1, ADP·BeF, and an ESCRT-III substrate peptide. Four Vps4 subunits form a helix whose interfaces are consistent with ATP binding, is stabilized by Vta1, and binds the substrate peptide. The fifth subunit approximately continues this helix but appears to be dissociating. The final Vps4 subunit completes a notched-washer configuration as if transitioning between the ends of the helix. We propose that ATP binding propagates growth at one end of the helix while hydrolysis promotes disassembly at the other end, so that Vps4 'walks' along ESCRT-III until it encounters the ordered N-terminal domain to destabilize the ESCRT-III lattice. This model may be generally applicable to other protein-translocating AAA ATPases.
履歴
登録2017年1月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年2月8日-
マップ公開2017年4月12日-
更新2024年11月20日-
現状2024年11月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0222
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0222
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5uie
  • 表面レベル: 0.0222
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8549.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8549.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Vps4-Vta1 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.41 Å/pix.
x 138 pix.
= 194.442 Å		1.41 Å/pix.
x 138 pix.
= 194.442 Å		1.41 Å/pix.
x 138 pix.
= 194.442 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.409 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0222 / ムービー #1: 0.0222
最小 - 最大-0.016907765 - 0.066737935
平均 (標準偏差)-0.0011521827 (±0.005928796)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ138138138
Spacing138138138
セルA=B=C: 194.442 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.4091.4091.409
M x/y/z138138138
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z194.442194.442194.442
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS138138138
D min/max/mean-0.0170.067-0.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Vps4-Vta1 complex

全体名称: Vps4-Vta1 complex
要素
  • 複合体: Vps4-Vta1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 4
    • タンパク質・ペプチド: DOA4-independent degradation protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Vps4-Vta1 complex

超分子名称: Vps4-Vta1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Vacuolar protein sorting-associated protein 4

分子名称: Vacuolar protein sorting-associated protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 48.233184 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSTGDFLTKG IELVQKAIDL DTATQYEEAY TAYYNGLDYL MLALKYEKNP KSKDLIRAKF TEYLNRAEQL KKHLESEEAN AAKKSPSAG SGSNGGNKKI SQEEGEDNGG EDNKKLRGAL SSAILSEKPN VKWEDVAGLE GAKEALKEAV ILPVKFPHLF K GNRKPTSG ...文字列:
MSTGDFLTKG IELVQKAIDL DTATQYEEAY TAYYNGLDYL MLALKYEKNP KSKDLIRAKF TEYLNRAEQL KKHLESEEAN AAKKSPSAG SGSNGGNKKI SQEEGEDNGG EDNKKLRGAL SSAILSEKPN VKWEDVAGLE GAKEALKEAV ILPVKFPHLF K GNRKPTSG ILLYGPPGTG KSYLAKAVAT EANSTFFSVS SSDLVSKWMG ESEKLVKQLF AMARENKPSI IFIDEVDALT GT RGEGESE ASRRIKTELL VQMNGVGNDS QGVLVLGATN IPWQLDSAIR RRFERRIYIP LPDLAARTTM FEINVGDTPC VLT KEDYRT LGAMTEGYSG SDIAVVVKDA LMQPIRKIQS ATHFKDVSTE DDETRKLTPC SPGDDGAIEM SWTDIEADEL KEPD LTIKD FLKAIKSTRP TVNEDDLLKQ EQFTRDFGQE GN

UniProtKB: Vacuolar protein sorting-associated protein 4

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分子 #2: DOA4-independent degradation protein 4

分子名称: DOA4-independent degradation protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 724.891 Da
配列文字列:
(ACE)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #3: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1

分子名称: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 37.35966 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MASNAARVVA TAKDFDKVGL GIIGYYLQLY AVELILSEED RSQEMTALAT ELLDTIEAFK KEIGGESEAE DSDKSLHVMN TLIHDQEKA KIYMLNFTMS LYNEKLKQLK DGPWDVMLKR SLWCCIDLFS CILHLWKENI SETSTNSLQK RIKYCKIYLS K LAKGEIGS ...文字列:
MASNAARVVA TAKDFDKVGL GIIGYYLQLY AVELILSEED RSQEMTALAT ELLDTIEAFK KEIGGESEAE DSDKSLHVMN TLIHDQEKA KIYMLNFTMS LYNEKLKQLK DGPWDVMLKR SLWCCIDLFS CILHLWKENI SETSTNSLQK RIKYCKIYLS K LAKGEIGS SDEKTLDYAD FADDSEEIKD EDVDHQTSDL ENNNNDKVEG LAPKDQTTSY EPVDEVPEFI DDADSVNEEE QT VDKNEDA ITKDEQQVVK KEVDLTRPSA PSEPAAAEHK SYTKDELTKI MDRASKIEQI QKLAKYAISA LNYEDLPTAK DEL TKALDL LNSI

UniProtKB: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

分子名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: BEF
分子量理論値: 66.007 Da
Chemical component information

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 3 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 0.2 sec. / 平均電子線量: 1.3 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / 詳細: e2initialmodel.py
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 58155
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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