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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8462 | |||||||||
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タイトル | Thermus thermophilus V/A-ATPase bound to VH dAbs | |||||||||
マップデータ | Thermus thermophilus V/A-ATPase bound to VH dAb | |||||||||
試料 |
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キーワード | V/A-ATPase / membrane protein / complex / antibody / HYDROLASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism ...proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATPase binding / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) / Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Davies RB / Smits C / Wong ASW / Stock D / Sandin S / Stewart AG | |||||||||
資金援助 | オーストラリア, 2件
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引用 | ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2017 タイトル: Cryo-EM analysis of a domain antibody bound rotary ATPase complex. 著者: Roberta B Davies / Callum Smits / Andrew S W Wong / Daniela Stock / Mary Christie / Sara Sandin / Alastair G Stewart / 要旨: The bacterial A/V-type ATPase/synthase rotary motor couples ATP hydrolysis/synthesis with proton translocation across biological membranes. The A/V-type ATPase/synthase from Thermus thermophilus has ...The bacterial A/V-type ATPase/synthase rotary motor couples ATP hydrolysis/synthesis with proton translocation across biological membranes. The A/V-type ATPase/synthase from Thermus thermophilus has been extensively studied both structurally and functionally for many years. Here we provide an 8.7Å resolution cryo-electron microscopy 3D reconstruction of this complex bound to single-domain antibody fragments, small monomeric antibodies containing just the variable heavy domain. Docking of known structures into the density revealed the molecular orientation of the domain antibodies, suggesting that structure determination of co-domain antibody:protein complexes could be a useful avenue for unstable or smaller proteins. Although previous studies suggested that the presence of fluoroaluminate in this complex could change the rotary state of this enzyme, we observed no gross structural rearrangements under these conditions. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_8462.map.gz | 19.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-8462-v30.xml emd-8462.xml | 20.9 KB 20.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_8462_fsc.xml | 6.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_8462.png | 56.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-8462.cif.gz | 7.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8462 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8462 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_8462_validation.pdf.gz | 511.1 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_8462_full_validation.pdf.gz | 510.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_8462_validation.xml.gz | 9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_8462_validation.cif.gz | 11.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-8462 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-8462 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_8462.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 21.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Thermus thermophilus V/A-ATPase bound to VH dAb | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.91 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Thermus thermophilus V/A-ATPase bound to VH dAbs
+超分子 #1: Thermus thermophilus V/A-ATPase bound to VH dAbs
+分子 #1: V-type ATP synthase alpha chain
+分子 #2: V-type ATP synthase beta chain
+分子 #3: V-type ATP synthase subunit E
+分子 #4: V-type ATPase subunit G
+分子 #5: V-type ATP synthase subunit D
+分子 #6: V-type ATP synthase subunit F
+分子 #7: V-type ATP synthase subunit C
+分子 #8: Archaeal/vacuolar-type H+-ATPase subunit I
+分子 #9: Vacuolar type ATP synthase subunit
+分子 #10: Human heavy chain domain antibody
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 平均電子線量: 13.8 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: RIGID BODY FIT |
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得られたモデル | PDB-5tsj: |