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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8405 | |||||||||
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タイトル | The archaeal flagellum of Methanospirillum hungatei strain JF1. | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | cell motility and adhesion / CELL ADHESION (細胞接着) | |||||||||
機能・相同性 | archaeal-type flagellum / Flagellin/pilin, N-terminal / Flagellin, archaea / Archaebacterial flagellin / archaeal or bacterial-type flagellum-dependent cell motility / membrane => GO:0016020 / structural molecule activity / フラジェリン 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌) / Methanospirillum hungatei JF-1 (strain ATCC 27890 / DSM 864 / NBRC 100397 / JF-1) (古細菌) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Poweleit N / Peng G | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2016 タイトル: CryoEM structure of the Methanospirillum hungatei archaellum reveals structural features distinct from the bacterial flagellum and type IV pilus. 著者: Nicole Poweleit / Peng Ge / Hong H Nguyen / Rachel R Ogorzalek Loo / Robert P Gunsalus / Z Hong Zhou / 要旨: Archaea use flagella known as archaella-distinct both in protein composition and structure from bacterial flagella-to drive cell motility, but the structural basis of this function is unknown. Here, ...Archaea use flagella known as archaella-distinct both in protein composition and structure from bacterial flagella-to drive cell motility, but the structural basis of this function is unknown. Here, we report an atomic model of the archaella, based on the cryo electron microscopy (cryoEM) structure of the Methanospirillum hungatei archaellum at 3.4 Å resolution. Each archaellum contains ∼61,500 archaellin subunits organized into a curved helix with a diameter of 10 nm and average length of 10,000 nm. The tadpole-shaped archaellin monomer has two domains, a β-barrel domain and a long, mildly kinked α-helix tail. Our structure reveals multiple post-translational modifications to the archaella, including six O-linked glycans and an unusual N-linked modification. The extensive interactions among neighbouring archaellins explain how the long but thin archaellum maintains the structural integrity required for motility-driving rotation. These extensive inter-subunit interactions and the absence of a central pore in the archaellum distinguish it from both the bacterial flagellum and type IV pili. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_8405.map.gz | 57.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-8405-v30.xml emd-8405.xml | 11.1 KB 11.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_8405.png | 147.9 KB | ||
Filedesc metadata | emd-8405.cif.gz | 5.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8405 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8405 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_8405.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.3 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : The flagellum of the archaea Methanospirillum hungatei
全体 | 名称: The flagellum of the archaea Methanospirillum hungatei |
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要素 |
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-超分子 #1: The flagellum of the archaea Methanospirillum hungatei
超分子 | 名称: The flagellum of the archaea Methanospirillum hungatei タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌) / 株: JF1 |
分子量 | 理論値: 20.048 kDa/nm |
-分子 #1: Flagellin
分子 | 名称: Flagellin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 26 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (strain ATCC 27890 / DSM 864 / NBRC 100397 / JF-1) (古細菌) 株: ATCC 27890 / DSM 864 / NBRC 100397 / JF-1 |
分子量 | 理論値: 17.524129 KDa |
配列 | 文字列: FSGLEAAIVL IAFVVVAAVF SYVMLGAGFF ATQKSQEVTY SGMKQATSNL ILDGMIYGSY SKGGSGLAQL YFYVKVPEGG ETQDLKYVT YLWTKENKAV TTLTSITPTN QQLNPGARVK VTITAPTGYK PIAGQKFVLE IKPKTGASTI VTRTLSDGYN G GVII UniProtKB: フラジェリン |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.2 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 1 sec. | |||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 3-13 / 撮影したグリッド数: 2 / 平均露光時間: 0.25 sec. / 平均電子線量: 2.667 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: INSILICO MODEL |
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最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 5.2 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 108 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.33 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 90118 |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 200 |
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得られたモデル | PDB-5tfy: |