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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8060 | |||||||||
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タイトル | Structural basis of backwards motion in kinesin-14: plus-end directed nKn669 in the AMPPNP state | |||||||||
![]() | None | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() minus-end directed microtubule sliding / distributive segregation / regulation of mitotic spindle elongation / meiotic spindle assembly / mitotic spindle elongation / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / spindle assembly involved in female meiosis / regulation of mitotic spindle assembly / minus-end-directed microtubule motor activity ...minus-end directed microtubule sliding / distributive segregation / regulation of mitotic spindle elongation / meiotic spindle assembly / mitotic spindle elongation / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / spindle assembly involved in female meiosis / regulation of mitotic spindle assembly / minus-end-directed microtubule motor activity / microtubule bundle formation / meiotic spindle / mitotic centrosome separation / positive regulation of axon guidance / spindle organization / microtubule-based process / mitotic spindle assembly / mRNA transport / mitotic spindle organization / chromosome segregation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / spindle / microtubule cytoskeleton / nervous system development / mitotic cell cycle / microtubule binding / microtubule / hydrolase activity / protein heterodimerization activity / cell division / GTPase activity / centrosome / GTP binding / protein homodimerization activity / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.3 Å | |||||||||
![]() | Shigematsu H / Yokoyama T / Kikkawa M / Shirouzu M / Nitta R | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural Basis of Backwards Motion in Kinesin-1-Kinesin-14 Chimera: Implication for Kinesin-14 Motility. 著者: Masahiko Yamagishi / Hideki Shigematsu / Takeshi Yokoyama / Masahide Kikkawa / Mitsuhiro Sugawa / Mari Aoki / Mikako Shirouzu / Junichiro Yajima / Ryo Nitta / ![]() 要旨: Kinesin-14 is a unique minus-end-directed microtubule-based motor. A swinging motion of a class-specific N-terminal neck helix has been proposed to produce minus-end directionality. However, it is ...Kinesin-14 is a unique minus-end-directed microtubule-based motor. A swinging motion of a class-specific N-terminal neck helix has been proposed to produce minus-end directionality. However, it is unclear how swinging of the neck helix is driven by ATP hydrolysis utilizing the highly conserved catalytic core among all kinesins. Here, using a motility assay, we show that in addition to the neck helix, the conserved five residues at the C-terminal region in kinesin-14, namely the neck mimic, are necessary to give kinesin-1 an ability to reverse its directionality toward the minus end of microtubules. Our structural analyses further demonstrate that the C-terminal neck mimic, in cooperation with conformational changes in the catalytic core during ATP binding, forms a kinesin-14 bundle with the N-terminal neck helix to swing toward the minus end of microtubules. Thus, the neck mimic plays a crucial role in coupling the chemical ATPase reaction with the mechanical cycle to produce the minus-end-directed motility of kinesin-14. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 10.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 15.1 KB 15.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 142.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 389.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 389.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 4.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 5.2 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | None | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.284 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : Plus-end directed Ncd chimera nKn669 in the AMPPNP state complexe...
+超分子 #1: Plus-end directed Ncd chimera nKn669 in the AMPPNP state complexe...
+超分子 #2: Tubulin alpha-1B chain
+超分子 #3: Tubulin beta-2B chain
+超分子 #4: Protein claret segregational,Plus-end directed kinesin-1/kinesin-...
+分子 #1: Tubulin alpha-1B chain
+分子 #2: Tubulin beta-2B chain
+分子 #3: Protein claret segregational, Kinesin-1/Kinesin-14, Protein clare...
+分子 #4: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #5: MAGNESIUM ION
+分子 #6: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
+分子 #7: TAXOL
+分子 #8: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
緩衝液 | pH: 6.8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 平均電子線量: 30.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 8.751208 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -25.725189 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 詳細: High-resolution noise substitution was performed / 使用した粒子像数: 128254 |
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最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | ![]() PDB-5hny: |