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- EMDB-73568: Structure of the 3-methylcrotonyl-coenzyme A carboxylase from Myc... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-73568
タイトルStructure of the 3-methylcrotonyl-coenzyme A carboxylase from Mycobacterium smegmatis
マップデータUnsharpened map
試料
  • 複合体: 3-methylcrotonyl-coenzyme A carboxylase from Mycobacterium smegmatis
    • タンパク質・ペプチド: Carboxyl transferase domain protein
    • タンパク質・ペプチド: biotin carboxylase
  • リガンド: BIOTIN
キーワードCarboxylase / transferase / leucine catabolism / metabolism / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


methylcrotonoyl-CoA carboxylase complex / methylcrotonoyl-CoA carboxylase activity / L-leucine catabolic process / biotin carboxylase / biotin carboxylase activity / transferase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Methylcrotonyl-CoA carboxylase, alpha-subunit, BT domain / Methylcrotonoyl-CoA carboxylase beta chain MCCB/AccD1-like / : / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain ...: / Methylcrotonyl-CoA carboxylase, alpha-subunit, BT domain / Methylcrotonoyl-CoA carboxylase beta chain MCCB/AccD1-like / : / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
biotin carboxylase / Carboxyl transferase domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.0 Å
データ登録者Liang Y / Rubinstein JL
資金援助 カナダ, 1件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT191893 カナダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural basis for substrate specificity and MSMEG_0435-0436 binding by the mycobacterial long-chain acyl-CoA carboxylase complex
著者: Liang Y / Rubinstein JL
履歴
登録2025年10月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月26日-
マップ公開2025年11月26日-
更新2025年11月26日-
現状2025年11月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_73568.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_73568.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unsharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 480 pix.
= 446.4 Å		0.93 Å/pix.
x 480 pix.
= 446.4 Å		0.93 Å/pix.
x 480 pix.
= 446.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.93 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.12
最小 - 最大-0.54072547 - 1.2587034
平均 (標準偏差)-0.00060257665 (±0.03148702)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 446.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Sharpened map

ファイルemd_73568_additional_1.map
注釈Sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_73568_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_73568_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 3-methylcrotonyl-coenzyme A carboxylase from Mycobacterium smegmatis

全体名称: 3-methylcrotonyl-coenzyme A carboxylase from Mycobacterium smegmatis
要素
  • 複合体: 3-methylcrotonyl-coenzyme A carboxylase from Mycobacterium smegmatis
    • タンパク質・ペプチド: Carboxyl transferase domain protein
    • タンパク質・ペプチド: biotin carboxylase
  • リガンド: BIOTIN

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超分子 #1: 3-methylcrotonyl-coenzyme A carboxylase from Mycobacterium smegmatis

超分子名称: 3-methylcrotonyl-coenzyme A carboxylase from Mycobacterium smegmatis
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
分子量理論値: 750 KDa

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分子 #1: Carboxyl transferase domain protein

分子名称: Carboxyl transferase domain protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
分子量理論値: 54.816199 KDa
配列文字列: MSSHRDEHLA LVAELRSKLA AAALGGPERA RERHVGRGKL LPRDRVDGLL DPGSPFLELA PLAAGGMYDD ECPGAGMIAG IGRVSGREC VIVANDATVK GGTYYPITVK KHLRAQEIAL QNKLPCIYLV DSGGAFLPRQ DEVFPDRDHF GRIFYNQATM S AQGIAQIA ...文字列:
MSSHRDEHLA LVAELRSKLA AAALGGPERA RERHVGRGKL LPRDRVDGLL DPGSPFLELA PLAAGGMYDD ECPGAGMIAG IGRVSGREC VIVANDATVK GGTYYPITVK KHLRAQEIAL QNKLPCIYLV DSGGAFLPRQ DEVFPDRDHF GRIFYNQATM S AQGIAQIA AVLGSCTAGG AYVPAMSDEA VIVRNQGTIF LGGPPLVKAA TGEVVTAEEL GGGDLHSKTS GVTDHLAHDD RD ALRIVRN IVATLGPAEP PPWQVLPAVD PIADQTELYD VVPVDARVPY DVHEVITRIV DGGEFGEFKA EYGTTLVTGF ARI HGHPVG IIANNGVLFG ESAVKGAHFI ELCDKRKTPL LFLQNISGFM VGRDYEAGGI AKHGAKMVTA VACARVPKLT VVIG GSYGA GNYSMCGRAY SPRFLWMWPN ARISVMGGEQ AASVLATVRG EMTDAEAEEF KAPIREQYEH QGNPYYSTAR LWDDG VIDP ADTRTVVGLA LSVVGQAPLE PVSYGVFRM

UniProtKB: Carboxyl transferase domain protein

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分子 #2: biotin carboxylase

分子名称: biotin carboxylase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: biotin carboxylase
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
分子量理論値: 70.144711 KDa
配列文字列: MMMSSQTFDT VLVANRGEIA VRVIRTLRAM GIRSVAVFSE ADAGARHVTE ADVAVCIGPA AARHSYLDID AVVGAARRTD AQAVHPGYG FLSENAEFAS ALATAGIVFI GPPASAIATM GDKIAAKAAV SAFGVPVVPG ISRPGLADDD LIAGAAEVGY P VLVKPSAG ...文字列:
MMMSSQTFDT VLVANRGEIA VRVIRTLRAM GIRSVAVFSE ADAGARHVTE ADVAVCIGPA AARHSYLDID AVVGAARRTD AQAVHPGYG FLSENAEFAS ALATAGIVFI GPPASAIATM GDKIAAKAAV SAFGVPVVPG ISRPGLADDD LIAGAAEVGY P VLVKPSAG GGGKGMRVVE AAADLPAALV SARREAGAAF GDDTLFLERF VQRPRHIEVQ VLADGHGNVI HLGERECSLQ RR HQKVIEE APSPLLDEAT RARIGAAACA TARSVDYTGA GTVEFIVSAD RPDEFFFMEM NTRLQVEHPV TELVTGIDLV EQQ IRIAAG EPLAIGQDDI TLTGHAVEAR VYAEDPAAGF LPTGGDVLGL REPTGRGVRV DSGLAAGTVV GSDYDPMLSK IIAH GSDRA SALQILDRAL ADTAVLGVTT NIEFLRFLLA DDDVAAGRLD TGLLDRRAPD FAPATVGDEQ LIAAAAYLWA RQWSA AGGD LWRVPSGWRV GEWAPATFRL HAGDRTDHVY ITGNPERASA AVEHGDTHTV SADFTPGSDT FAVTLDGLRT DYRVAV TDS QIWLSGGGRT WSVQKVREEP VRPDDAHSGD AELVSPMPGS VVAVGVPDGS DVTAGTVVVT VEAMKMEHAL TAPVDGV AK ILVAVGDQVK VGQPLARITA HTQENES

UniProtKB: biotin carboxylase

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分子 #3: BIOTIN

分子名称: BIOTIN / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: BTN
分子量理論値: 244.311 Da
Chemical component information

ChemComp-BTN:
BIOTIN

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 6
グリッドモデル: Homemade / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 35 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
実像数: 8000 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 20.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm / 倍率（公称値）: 130000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 5.0.0-privatebeta)
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
詳細: Initial model was generated ab initio in cryoSPARC v5.0.0-privatebeta
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 5.0.0-privatebeta)
使用した粒子像数: 30234
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 5.0.0-privatebeta)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 5.0.0-privatebeta)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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