[日本語] English
- EMDB-7335: Cryo-EM structure of PRC2 bound to cofactors AEBP2 and JARID2 in ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7335
タイトルCryo-EM structure of PRC2 bound to cofactors AEBP2 and JARID2 in the Extended Active State
マップデータprimary map
試料
  • 複合体: Ternary complex of PRC2 with cofactors AEBP2 and JARID2
    • タンパク質・ペプチド: Polycomb protein SUZ12
    • タンパク質・ペプチド: Protein Jumonji
    • タンパク質・ペプチド: Protein Jumonji
    • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
    • タンパク質・ペプチド: Polycomb protein EED
    • タンパク質・ペプチド: Histone-binding protein RBBP4
    • タンパク質・ペプチド: JARID2-substrate
    • タンパク質・ペプチド: Zinc finger protein AEBP2
    • タンパク質・ペプチド: SUZ12
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to pericentric heterochromatin / regulation of kidney development / hepatocyte homeostasis / cellular response to trichostatin A / regulation of gliogenesis / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / negative regulation of striated muscle cell differentiation / sex chromatin / CAF-1 complex / negative regulation of keratinocyte differentiation ...protein localization to pericentric heterochromatin / regulation of kidney development / hepatocyte homeostasis / cellular response to trichostatin A / regulation of gliogenesis / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / negative regulation of striated muscle cell differentiation / sex chromatin / CAF-1 complex / negative regulation of keratinocyte differentiation / histone H3K27 trimethyltransferase activity / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / random inactivation of X chromosome / primary miRNA binding / ubiquitin-modified histone reader activity / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / response to tetrachloromethane / cerebellar cortex development / facultative heterochromatin formation / histone H3K27 methyltransferase activity / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / NURF complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / DNA replication-dependent chromatin assembly / chromatin silencing complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation / NuRD complex / ESC/E(Z) complex / protein-lysine N-methyltransferase activity / negative regulation of stem cell differentiation / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / RSC-type complex / pronucleus / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / Polo-like kinase mediated events / synaptic transmission, GABAergic / lncRNA binding / positive regulation of dendrite development / histone H3 methyltransferase activity / cardiac muscle cell proliferation / histone methyltransferase complex / negative regulation of gene expression, epigenetic / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spinal cord development / G1 to G0 transition / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / histone methyltransferase activity / G1/S-Specific Transcription / ATPase complex / oligodendrocyte differentiation / Transcriptional Regulation by E2F6 / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / RNA Polymerase I Transcription Initiation / negative regulation of cell differentiation / histone deacetylase complex / G0 and Early G1 / subtelomeric heterochromatin formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / pericentric heterochromatin / ribonucleoprotein complex binding / heterochromatin formation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / nucleosome binding / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / keratinocyte differentiation / spleen development / protein localization to chromatin / enzyme activator activity / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / methylated histone binding / SUMOylation of chromatin organization proteins / negative regulation of cell migration / B cell differentiation / transcription corepressor binding / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / thymus development / positive regulation of GTPase activity / liver development / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of PTEN gene transcription / ubiquitin binding / Defective pyroptosis / cellular response to leukemia inhibitory factor / central nervous system development / HDACs deacetylate histones / stem cell differentiation / liver regeneration / hippocampus development / promoter-specific chromatin binding / transcription coregulator activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of MAP kinase activity
類似検索 - 分子機能
EZH2, SET domain / Polycomb protein, VEFS-Box / VEFS-Box of polycomb protein / : / Ezh2, MCSS domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / WD repeat binding protein EZH2 / Polycomb repressive complex 2 tri-helical domain ...EZH2, SET domain / Polycomb protein, VEFS-Box / VEFS-Box of polycomb protein / : / Ezh2, MCSS domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / WD repeat binding protein EZH2 / Polycomb repressive complex 2 tri-helical domain / CXC domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/2-like / CXC domain / CXC domain profile. / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SET domain profile. / SET domain / SANT/Myb domain / JmjC domain, hydroxylase / zinc finger / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polycomb protein EED / Histone-binding protein RBBP4 / Polycomb protein SUZ12 / Histone-lysine N-methyltransferase EZH2 / Zinc finger protein AEBP2 / Protein Jumonji
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Kasinath V / Faini M / Poepsel S / Reif D / Feng A / Stjepanovic G / Aebersold R / Nogales E
資金援助 米国, European Union, 3件
OrganizationGrant number
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
European Research Council (ERC)670821European Union
European Research Council (ERC)233226European Union
引用ジャーナル: Science / : 2018
タイトル: Structures of human PRC2 with its cofactors AEBP2 and JARID2.
著者: Vignesh Kasinath / Marco Faini / Simon Poepsel / Dvir Reif / Xinyu Ashlee Feng / Goran Stjepanovic / Ruedi Aebersold / Eva Nogales /
要旨: Transcriptionally repressive histone H3 lysine 27 methylation by Polycomb repressive complex 2 (PRC2) is essential for cellular differentiation and development. Here we report cryo-electron ...Transcriptionally repressive histone H3 lysine 27 methylation by Polycomb repressive complex 2 (PRC2) is essential for cellular differentiation and development. Here we report cryo-electron microscopy structures of human PRC2 in a basal state and two distinct active states while in complex with its cofactors JARID2 and AEBP2. Both cofactors mimic the binding of histone H3 tails. JARID2, methylated by PRC2, mimics a methylated H3 tail to stimulate PRC2 activity, whereas AEBP2 interacts with the RBAP48 subunit, mimicking an unmodified H3 tail. SUZ12 interacts with all other subunits within the assembly and thus contributes to the stability of the complex. Our analysis defines the complete architecture of a functionally relevant PRC2 and provides a structural framework to understand its regulation by cofactors, histone tails, and RNA.
履歴
登録2018年1月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年1月24日-
マップ公開2018年1月24日-
更新2020年8月12日-
現状2020年8月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0383
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0383
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6c24
  • 表面レベル: 0.0383
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7335.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈primary map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 288 pix.
= 241.92 Å
0.84 Å/pix.
x 288 pix.
= 241.92 Å
0.84 Å/pix.
x 288 pix.
= 241.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0383 / ムービー #1: 0.0383
最小 - 最大-0.20239066 - 0.37755314
平均 (標準偏差)0.00001880811 (±0.011294017)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 241.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.840.840.84
M x/y/z288288288
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z241.920241.920241.920
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-163-114-126
NX/NY/NZ210124170
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS288288288
D min/max/mean-0.2020.3780.000

-
添付データ

-
ハーフマップ: Half map p1

ファイルemd_7335_half_map_1.map
注釈Half map p1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
ハーフマップ: Half map p2

ファイルemd_7335_half_map_2.map
注釈Half map p2
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
試料の構成要素

+
全体 : Ternary complex of PRC2 with cofactors AEBP2 and JARID2

全体名称: Ternary complex of PRC2 with cofactors AEBP2 and JARID2
要素
  • 複合体: Ternary complex of PRC2 with cofactors AEBP2 and JARID2
    • タンパク質・ペプチド: Polycomb protein SUZ12
    • タンパク質・ペプチド: Protein Jumonji
    • タンパク質・ペプチド: Protein Jumonji
    • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
    • タンパク質・ペプチド: Polycomb protein EED
    • タンパク質・ペプチド: Histone-binding protein RBBP4
    • タンパク質・ペプチド: JARID2-substrate
    • タンパク質・ペプチド: Zinc finger protein AEBP2
    • タンパク質・ペプチド: SUZ12

+
超分子 #1: Ternary complex of PRC2 with cofactors AEBP2 and JARID2

超分子名称: Ternary complex of PRC2 with cofactors AEBP2 and JARID2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
分子量理論値: 300 KDa

+
分子 #1: Polycomb protein SUZ12

分子名称: Polycomb protein SUZ12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 83.181922 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAPQKHGGGG GGGSGPSAGS GGGGFGGSAA VAAATASGGK SGGGSCGGGG SYSASSSSSA AAAAGAAVLP VKKPKMEHVQ ADHELFLQA FEKPTQIYRF LRTRNLIAPI FLHRTLTYMS HRNSRTNIKR KTFKVDDMLS KVEKMKGEQE SHSLSAHLQL T FTGFFHKN ...文字列:
MAPQKHGGGG GGGSGPSAGS GGGGFGGSAA VAAATASGGK SGGGSCGGGG SYSASSSSSA AAAAGAAVLP VKKPKMEHVQ ADHELFLQA FEKPTQIYRF LRTRNLIAPI FLHRTLTYMS HRNSRTNIKR KTFKVDDMLS KVEKMKGEQE SHSLSAHLQL T FTGFFHKN DKPSPNSENE QNSVTLEVLL VKVCHKKRKD VSCPIRQVPT GKKQVPLNPD LNQTKPGNFP SLAVSSNEFE PS NSHMVKS YSLLFRVTRP GRREFNGMIN GETNENIDVN EELPARRKRN REDGEKTFVA QMTVFDKNRR LQLLDGEYEV AMQ EMEECP ISKKRATWET ILDGKRLPPF ETFSQGPTLQ FTLRWTGETN DKSTAPIAKP LATRNSESLH QENKPGSVKP TQTI AVKES LTTDLQTRKE KDTPNENRQK LRIFYQFLYN NNTRQQTEAR DDLHCPWCTL NCRKLYSLLK HLKLCHSRFI FNYVY HPKG ARIDVSINEC YDGSYAGNPQ DIHRQPGFAF SRNGPVKRTP ITHILVCRPK RTKASMSEFL ESEDGEVEQQ RTYSSG HNR LYFHSDTCLP LRPQEMEVDS EDEKDPEWLR EKTITQIEEF SDVNEGEKEV MKLWNLHVMK HGFIADNQMN HACMLFV EN YGQKIIKKNL CRNFMLHLVS MHDFNLISIM SIDKAVTKLR EMQQKLEKGE SASPANEEIT EEQNGTANGF SEINSKEK A LETDSVSGVS KQSKKQKL

+
分子 #2: Protein Jumonji

分子名称: Protein Jumonji / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.706449 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: RKRPRLQAQR (M3L)FAQSQPNSP STTPVKIVEP LLPPPATQIS DLSKRKPKTE DFLTFLCLRG SPALPNSMVY FGSSQD EEE VEEEDDETED VKTATNNASS SCQSTPRKGK THKHVHNGHV FNGSSRSTRE KEPVQKHKSK EATPAKEKHS DHRADSR RE ...文字列:
RKRPRLQAQR (M3L)FAQSQPNSP STTPVKIVEP LLPPPATQIS DLSKRKPKTE DFLTFLCLRG SPALPNSMVY FGSSQD EEE VEEEDDETED VKTATNNASS SCQSTPRKGK THKHVHNGHV FNGSSRSTRE KEPVQKHKSK EATPAKEKHS DHRADSR RE QASANHPAAA PSTGSSAKGL AATHHHPPLH RSAQDLRKQV SKVNGVTRMS SLGAGVTSAK KMREVRPSPS KTVKYTAT V TKGAVTYTKA KRELVKDTKP NHHKPSSAVN HTISGKTESS NAKTRKQVLS LGGASKSTGP AVNGLKVSGR LNPKSCTKE VGGRQLREGL QLREGLRNSK RRLEEAHQA

+
分子 #3: Protein Jumonji

分子名称: Protein Jumonji / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.664371 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: RKRPRLQAQR KFAQSQPNSP STTPVKIVEP LLPPPATQIS DLSKRKPKTE DFLTFLCLRG SPALPNSMVY FGSSQDEEEV EEEDDETED VKTATNNASS SCQSTPRKGK THKHVHNGHV FNGSSRSTRE KEPVQKHKSK EATPAKEKHS DHRADSRREQ A SANHPAAA ...文字列:
RKRPRLQAQR KFAQSQPNSP STTPVKIVEP LLPPPATQIS DLSKRKPKTE DFLTFLCLRG SPALPNSMVY FGSSQDEEEV EEEDDETED VKTATNNASS SCQSTPRKGK THKHVHNGHV FNGSSRSTRE KEPVQKHKSK EATPAKEKHS DHRADSRREQ A SANHPAAA PSTGSSAKGL AATHHHPPLH RSAQDLRKQV SKVNGVTRMS SLGAGVTSAK KMREVRPSPS KTVKYTATVT KG AVTYTKA KRELVKDTKP NHHKPSSAVN HTISGKTESS NAKTRKQVLS LGGASKSTGP AVNGLKVSGR LNPKSCTKEV GGR QLREGL QLREGLRNSK RRLEEAHQA

+
分子 #4: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2

分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: histone-lysine N-methyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 85.492297 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MGQTGKKSEK GPVCWRKRVK SEYMRLRQLK RFRRADEVKS MFSSNRQKIL ERTEILNQEW KQRRIQPVHI LTSVSSLRGT RECSVTSDL DFPTQVIPLK TLNAVASVPI MYSWSPLQQN FMVEDETVLH NIPYMGDEVL DQDGTFIEEL IKNYDGKVHG D RECGFIND ...文字列:
MGQTGKKSEK GPVCWRKRVK SEYMRLRQLK RFRRADEVKS MFSSNRQKIL ERTEILNQEW KQRRIQPVHI LTSVSSLRGT RECSVTSDL DFPTQVIPLK TLNAVASVPI MYSWSPLQQN FMVEDETVLH NIPYMGDEVL DQDGTFIEEL IKNYDGKVHG D RECGFIND EIFVELVNAL GQYNDDDDDD DGDDPEEREE KQKDLEDHRD DKESRPPRKF PSDKIFEAIS SMFPDKGTAE EL KEKYKEL TEQQLPGALP PECTPNIDGP NAKSVQREQS LHSFHTLFCR RCFKYDCFLH PFHATPNTYK RKNTETALDN KPC GPQCYQ HLEGAKEFAA ALTAERIKTP PKRPGGRRRG RLPNNSSRPS TPTINVLESK DTDSDREAGT ETGGENNDKE EEEK KDETS SSSEANSRCQ TPIKMKPNIE PPENVEWSGA EASMFRVLIG TYYDNFCAIA RLIGTKTCRQ VYEFRVKESS IIAPA PAED VDTPPRKKKR KHRLWAAHCR KIQLKKDGSS NHVYNYQPCD HPRQPCDSSC PCVIAQNFCE KFCQCSSECQ NRFPGC RCK AQCNTKQCPC YLAVRECDPD LCLTCGAADH WDSKNVSCKN CSIQRGSKKH LLLAPSDVAG WGIFIKDPVQ KNEFISE YC GEIISQDEAD RRGKVYDKYM CSFLFNLNND FVVDATRKGN KIRFANHSVN PNCYAKVMMV NGDHRIGIFA KRAIQTGE E LFFDYRYSQA DALKYVGIER EMEIP

+
分子 #5: Polycomb protein EED

分子名称: Polycomb protein EED / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.267691 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSEREVSTAP AGTDMPAAKK QKLSSDENSN PDLSGDENDD AVSIESGTNT ERPDTPTNTP NAPGRKSWGK GKWKSKKCKY SFKCVNSLK EDHNQPLFGV QFNWHSKEGD PLVFATVGSN RVTLYECHSQ GEIRLLQSYV DADADENFYT CAWTYDSNTS H PLLAVAGS ...文字列:
MSEREVSTAP AGTDMPAAKK QKLSSDENSN PDLSGDENDD AVSIESGTNT ERPDTPTNTP NAPGRKSWGK GKWKSKKCKY SFKCVNSLK EDHNQPLFGV QFNWHSKEGD PLVFATVGSN RVTLYECHSQ GEIRLLQSYV DADADENFYT CAWTYDSNTS H PLLAVAGS RGIIRIINPI TMQCIKHYVG HGNAINELKF HPRDPNLLLS VSKDHALRLW NIQTDTLVAI FGGVEGHRDE VL SADYDLL GEKIMSCGMD HSLKLWRINS KRMMNAIKES YDYNPNKTNR PFISQKIHFP DFSTRDIHRN YVDCVRWLGD LIL SKSCEN AIVCWKPGKM EDDIDKIKPS ESNVTILGRF DYSQCDIWYM RFSMDFWQKM LALGNQVGKL YVWDLEVEDP HKAK CTTLT HHKCGAAIRQ TSFSRDSSIL IAVCDDASIW RWDRLR

+
分子 #6: Histone-binding protein RBBP4

分子名称: Histone-binding protein RBBP4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.709527 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MADKEAAFDD AVEERVINEE YKIWKKNTPF LYDLVMTHAL EWPSLTAQWL PDVTRPEGKD FSIHRLVLGT HTSDEQNHLV IASVQLPND DAQFDASHYD SEKGEFGGFG SVSGKIEIEI KINHEGEVNR ARYMPQNPCI IATKTPSSDV LVFDYTKHPS K PDPSGECN ...文字列:
MADKEAAFDD AVEERVINEE YKIWKKNTPF LYDLVMTHAL EWPSLTAQWL PDVTRPEGKD FSIHRLVLGT HTSDEQNHLV IASVQLPND DAQFDASHYD SEKGEFGGFG SVSGKIEIEI KINHEGEVNR ARYMPQNPCI IATKTPSSDV LVFDYTKHPS K PDPSGECN PDLRLRGHQK EGYGLSWNPN LSGHLLSASD DHTICLWDIS AVPKEGKVVD AKTIFTGHTA VVEDVSWHLL HE SLFGSVA DDQKLMIWDT RSNNTSKPSH SVDAHTAEVN CLSFNPYSEF ILATGSADKT VALWDLRNLK LKLHSFESHK DEI FQVQWS PHNETILASS GTDRRLNVWD LSKIGEEQSP EDAEDGPPEL LFIHGGHTAK ISDFSWNPNE PWVICSVSED NIMQ VWQMA ENIYNDEDPE GSVDPEGQGS

+
分子 #7: JARID2-substrate

分子名称: JARID2-substrate / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 735.874 Da
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
AAARKFA

+
分子 #8: Zinc finger protein AEBP2

分子名称: Zinc finger protein AEBP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 33.012668 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSSDGEPLSR MDSEDSISST IMDVDSTISS GRSTPAMMNG QGSTTSSSKN IAYNCCWDQC QACFNSSPDL ADHIRSIHVD GQRGGVFVC LWKGCKVYNT PSTSQSWLQR HMLTHSGDKP FKCVVGGCNA SFASQGGLAR HVPTHFSQQN SSKVSSQPKA K EESPSKAG ...文字列:
MSSDGEPLSR MDSEDSISST IMDVDSTISS GRSTPAMMNG QGSTTSSSKN IAYNCCWDQC QACFNSSPDL ADHIRSIHVD GQRGGVFVC LWKGCKVYNT PSTSQSWLQR HMLTHSGDKP FKCVVGGCNA SFASQGGLAR HVPTHFSQQN SSKVSSQPKA K EESPSKAG MNKRRKLKNK RRRSLPRPHD FFDAQTLDAI RHRAICFNLS AHIESLGKGH SVVFHSTVIA KRKEDSGKIK LL LHWMPED ILPDVWVNES ERHQLKTKVV HLSKLPKDTA LLLDPNIYRT MPQKRLKR

+
分子 #9: SUZ12

分子名称: SUZ12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.507176 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.9
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 249696
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る