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- EMDB-71774: N4 vRNAP gp50 bound to P1 promoter - closed complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-71774
タイトルN4 vRNAP gp50 bound to P1 promoter - closed complex
マップデータ
試料
  • 複合体: N4 virion-associated RNA polymerase gp50 closed complex bound to P1 ssDNA hairpin promoter
    • DNA: N4 P1 DNA Promoter
    • タンパク質・ペプチド: Virion DNA-directed RNA polymerase
キーワードsingle-subunit RNAP polymerase / bacteriophage ejection protein / VIRAL PROTEIN / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-directed RNA polymerase complex / virion component / DNA-directed RNA polymerase / DNA-directed RNA polymerase activity / GTP binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / Virion DNA-directed RNA polymerase, plug insertion / Virion DNA-directed RNA polymerase domain / Virion DNA-directed RNA polymerase domain / Bacteriophage N4 RNA polymerase, helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Virion DNA-directed RNA polymerase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage N4 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Bellis NF / Lokareddy RK / Cingolani G
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM140733 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorOD024978 米国
引用ジャーナル: Res Sq / 年: 2025
タイトル: Structure of the giant RNA polymerase ejected from coliphage N4.
著者: Nathan F Bellis / Ravi K Lokareddy / Mikhail Pavlenok / Stephanie L Cooper Horton / James L Kizziah / Francesca Forti / David A Schneider / Michael Niederweis / Federica Briani / Gino Cingolani /
要旨: are widespread prokaryotic viruses that encapsidate a giant (~3,500-residue) virion-associated RNA polymerase (vRNAP). During infection, vRNAP is expelled into Gram-negative bacteria, along with two ... are widespread prokaryotic viruses that encapsidate a giant (~3,500-residue) virion-associated RNA polymerase (vRNAP). During infection, vRNAP is expelled into Gram-negative bacteria, along with two additional ejection proteins, to assemble a transient DNA-ejectosome that becomes transcriptionally active, initiating viral replication. Here, we present an integrative structural analysis of the coliphage N4 vRNAP (gp50). We find that this 383 kDa enzyme is a multi-domain, single-chain RNA polymerase, structurally distinct from both compact single-chain RNAPs and large multi-subunit holoenzymes. vRNAP is composed of loosely connected domains and exhibits an intramolecular mode of allosteric regulation through its C-terminal domain. Comparative analysis of intact and genome-released virions identified gp51, which forms an outer-membrane complex, and gp52, which assembles a periplasmic tunnel. These proteins generate heterogeneous pores that facilitate the release of vRNAP. We further uncover a signaling hub in the phage tail, composed of the receptor-binding protein, tail tube, and tail plug, that detects receptor engagement and orchestrates the release of ejection proteins. We propose that the beads-on-a-string architecture of vRNAP enables the translocation of megadalton-scale protein complexes through the ~35 Å channel formed by the tail and ejection proteins. These findings establish N4 as a distinctive model for protein translocation through biological channels.
履歴
登録2025年7月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月10日-
マップ公開2025年12月10日-
更新2025年12月10日-
現状2025年12月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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添付画像

emd_71774.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_71774.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
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1.22 Å/pix.
x 320 pix.
= 389.44 Å		1.22 Å/pix.
x 320 pix.
= 389.44 Å		1.22 Å/pix.
x 320 pix.
= 389.44 Å

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.217 Å
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ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0431
最小 - 最大-0.12586677 - 0.30578184
平均 (標準偏差)0.0026534444 (±0.0071883127)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 389.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_71774_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_71774_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : N4 virion-associated RNA polymerase gp50 closed complex bound to ...

全体名称: N4 virion-associated RNA polymerase gp50 closed complex bound to P1 ssDNA hairpin promoter
要素
  • 複合体: N4 virion-associated RNA polymerase gp50 closed complex bound to P1 ssDNA hairpin promoter
    • DNA: N4 P1 DNA Promoter
    • タンパク質・ペプチド: Virion DNA-directed RNA polymerase

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超分子 #1: N4 virion-associated RNA polymerase gp50 closed complex bound to ...

超分子名称: N4 virion-associated RNA polymerase gp50 closed complex bound to P1 ssDNA hairpin promoter
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia phage N4 (ファージ)

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分子 #1: N4 P1 DNA Promoter

分子名称: N4 P1 DNA Promoter / タイプ: dna / ID: 1 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Escherichia phage N4 (ファージ)
分子量理論値: 10.437731 KDa
配列文字列:
(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DG)(DT)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA) (DG)(DT)(DT)(DG)(DC)(DG)(DA)(DA)(DG) (DC)(DA)(DA)(DC)(DT)

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分子 #2: Virion DNA-directed RNA polymerase

分子名称: Virion DNA-directed RNA polymerase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA-directed RNA polymerase
由来(天然)生物種: Escherichia phage N4 (ファージ)
分子量理論値: 382.9035 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSVFDRLAGF ADSVTNAKQV DVSTATAQKK AEQGVTTPLV SPDAAYQMQA ARTGNVGANA FEPGTVQSDF MNLTPMQIMN KYGVEQGLQ LINARADAGN QVFNDSVTTR TPGEELGDIA TGVGLGFVNT LGGIGALGAG LLNDDAGAVV AQQLSKFNDA V HATQSQAL ...文字列:
MSVFDRLAGF ADSVTNAKQV DVSTATAQKK AEQGVTTPLV SPDAAYQMQA ARTGNVGANA FEPGTVQSDF MNLTPMQIMN KYGVEQGLQ LINARADAGN QVFNDSVTTR TPGEELGDIA TGVGLGFVNT LGGIGALGAG LLNDDAGAVV AQQLSKFNDA V HATQSQAL QDKRKLFAAR NLMNEVESER QYQTDKKEGT NDIVASLSKF GRDFVGSIEN AAQTDSIISD GLAEGVGSLL GA GPVLRGA SLLGKAVVPA NTLRSAALAG AIDAGTGTQS LARIASTVGR AAPGMVGVGA MEAGGAYQQT ADEIMKMSLK DLE KSPVYQ QHIKDGMSPE QARRQTASET GLTAAAIQLP IAAATGPLVS RFEMAPFRAG SLGAVGMNLA RETVEEGVQG ATGQ LAQNI AQQQNIDKNQ DLLKGVGTQA GLGALYGFGS AGVVQAPAGA ARLAGAATAP VLRTTMAGVK AAGSVAGKVV SPIKN TLVA RGERVMKQNE EASPVADDYV AQAAQEAMAQ APEAEVTIRD AVEATDATPE QKVAAHQYVS DLMNATRFNP ENYQEA PEH IRNAVAGSTD QVQVIQKLAD LVNTLDESNP QALMEAASYM YDAVSEFEQF INRDPAALDS IPKDSPAIEL LNRYTNL TA NIQNTPKVIG ALNVINRMIN ESAQNGSLNV TEESSPQEMQ NVALAAEVAP EKLNPESVNV VLKHAADGRI KLNNRQIA A LQNAAAILKG AREYDAEAAR LGLRPQDIVS KQIKTDESRT QEGQYSALQH ANRIRSAYNS GNFELASAYL NDFMQFAQH MQNKVGALNE HLVTGNADKN KSVHYQALTA DREWVRSRTG LGVNPYDTKS VKFAQQVALE AKTVADIANA LASAYPELKV SHIKVTPLD SRLNAPAAEV VKAFRQGNRD VASSQPKADS VNQVKETPVT KQEPVTSTVQ TKTPVSESVK TEPTTKESSP Q AIKEPVNQ SEKQDVNLTN EDNIKQPTES VKETETSTKE STVTEELKEG IDAVYPSLVG TADSKAEGIK NYFKLSFTLP EE QKSRTVG SEAPLKDVAQ ALSSRARYEL FTEKETANPA FNGEVIKRYK ELMEHGEGIA DILRSRLAKF LNTKDVGKRF AQG TEANRW VGGKLLNIVE QDGDTFKYNE QLLQTAVLAG LQWRLTATSN TAIKDAKDVA AITGIDQALL PEGLVEQFDT GMTL TEAVS SLAQKIESYW GLSRNPNAPL GYTKGIPTAM AAEILAAFVE STDVVENIVD MSEIDPDNKK TIGLYTITEL DSFDP INSF PTAIEEAVLV NPTEKMFFGD DIPPVANTQL RNPAVRNTPE QKAALKAEQA TEFYVHTPMV QFYETLGKDR ILELMG AGT LNKELLNDNH AKSLEGKNRS VEDSYNQLFS VIEQVRAQSE DISTVPIHYA YNMTRVGRMQ MLGKYNPQSA KLVREAI LP TKATLDLSNQ NNEDFSAFQL GLAQALDIKV HTMTREVMSD ELTKLLEGNL KPAIDMMVEF NTTGSLPENA VDVLNTAL G DRKSFVALMA LMEYSRYLVA EDKSAFVTPL YVEADGVTNG PINAMMLMTG GLFTPDWIRN IAKGGLFIGS PNKTMNEHR STADNNDLYQ ASTNALMESL GKLRSNYASN MPIQSQIDSL LSLMDLFLPD INLGENGALE LKRGIAKNPL TITIYGSGAR GIAGKLVSS VTDAIYERMS DVLKARAKDP NISAAMAMFG KQAASEAHAE ELLARFLKDM ETLTSTVPVK RKGVLELQST G TGAKGKIN PKTYTIKGEQ LKALQENMLH FFVEPLRNGI TQTVGESLVY STEQLQKATQ IQSVVLEDMF KQRVQEKLAE KA KDPTWKK GDFLTQKELN DIQASLNNLA PMIETGSQTF YIAGSENAEV ANQVLATNLD DRMRVPMSIY APAQAGVAGI PFM TIGTGD GMMMQTLSTM KGAPKNTLKI FDGMNIGLND ITDASRKANE AVYTSWQGNP IKNVYESYAK FMKNVDFSKL SPEA LEAIG KSALEYDQRE NATVDDIANA ASLIERNLRN IALGVDIRHK VLDKVNLSID QMAAVGAPYQ NNGKIDLSNM TPEQQ ADEL NKLFREELEA RKQKVAKARA EVKEETVSEK EPVNPDFGMV GREHKASGVR ILSATAIRNL AKISNLPSTQ AATLAE IQK SLAAKDYKII YGTPTQVAEY ARQKNVTELT SQEMEEAQAG NIYGWTNFDD KTIYLVSPSM ETLIHELVHA STFEEVY SF YQGNEVSPTS KQAIENLEGL MEQFRSLDIS KDSPEMREAY ADAIATIEGH LSNGFVDPAI SKAAALNEFM AWGLANRA L AAKQKRTSSL VQMVKDVYQA IKKLIWGRKQ APALGEDMFS NLLFNSAILM RSQPTTQAVA KDGTLFHSKA YGNNERLSQ LNQTFDKLVT DYLRTDPVTE VERRGNVANA LMSATRLVRD VQSHGFNMTA QEQSVFQMVT AALATEAAID PHAMARAQEL YTHVMKHLT VEHFMADPDS TNPADRYYAQ QKYDTISGAN LVEVDAKGRT SLLPTFLGLA MVNEELRSII KEMPVPKADK K LGNDIDTL LTNAGTQVME SLNRRMAGDQ KATNVQDSID ALSETIMAAA LKRESFYDAV ATPTGNFIDR ANQYVTDSIE RL SETVIEK ADKVIANPSN IAAKGVAHLA KLTAAIASEK QGEIVAQGVM TAMNQGKVWQ PFHDLVNDIV GRTKTNANVY DLI KLVKSQ ISQDRQQFRE HLPTVIAGKF SRKLTDTEWS AMHTGLGKTD LAVLRETMSM AEIRDLLSSS KKVKDEISTL EKEI QNQAG RNWNLVQKKS KQLAQYMIMG EVGNNLLRNA HAISRLLGER ITNGPVADVA AIDKLITLYS LELMNKSDRD LLSEL AQSE VEGMEFSIAY MVGQRTEEMR KAKGDNRTLL NHFKGYIPVE NQQGVNLIIA DDKEFAKLNS QSFTRIGTYQ GSTGFR TGS KGYYFSPVAA RAPYSQGILQ NVRNTAGGVD IGTGFTLGTM VAGRITDKPT VERITKALAK GERGREPLMP IYNSKGQ VV AYEQSVDPNM LKHLNQDNHF AKMVGVWRGR QVEEAKAQRF NDILIEQLHA MYEKDIKDSS ANKSQYVNLL GKIDDPVL A DAINLMNIET RHKAEELFGK DELWVRRDML NDALGYRAAS IGDVWTGNSR WSPSTLDTVK KMFLGAFGNK AYHVVMNAE NTIQNLVKDA KTVIVVKAVV VPAVNFLANI YQMIGRGVPV KDIAVNIPRK TSEINQYIKS RLRQIDAEAE LRAAEGNPNL VRKLKTEIQ SITDSHRRMS IWPLIEAGEF SSIADAGISR DDLLVAEGKI HEYMEKLANK LPEKVRNAGR YALIAKDTAL F QGIQKTVE YSDFIAKAII YDDLVKRKKK SSSEALGQVT EEFINYDRLP GRFRGYMESM GLMWFYNFKI RSIKVAMSMI RN NPVHSLI ATVVPAPTMF GNVGLPIQDN MLTMLAEGRL DYSLGFGQGL RAPTLNPWFN LTH

UniProtKB: Virion DNA-directed RNA polymerase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 128569
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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