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- EMDB-6911: Cryo-EM structure of human TRPC3 at 4.36A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6911
タイトルCryo-EM structure of human TRPC3 at 4.36A resolution
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: hTRPC3 homo-tetramer
    • タンパク質・ペプチド: Short transient receptor potential channel 3
キーワードTRPC3 channel / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / Role of second messengers in netrin-1 signaling / store-operated calcium channel activity / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / Effects of PIP2 hydrolysis / cation channel complex / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / calcium-activated cation channel activity / TRP channels / positive regulation of calcium ion transport into cytosol ...positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / Role of second messengers in netrin-1 signaling / store-operated calcium channel activity / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / Effects of PIP2 hydrolysis / cation channel complex / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / calcium-activated cation channel activity / TRP channels / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / response to ATP / phototransduction / single fertilization / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / regulation of cytosolic calcium ion concentration / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / response to calcium ion / calcium ion transport / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential channel, canonical 3 / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily ...Transient receptor potential channel, canonical 3 / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Short transient receptor potential channel 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.36 Å
データ登録者Chen L / Tang Q
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology of China2016YFA0502004 中国
National Natural Science Foundation of China31622021 中国
National Natural Science Foundation of China31521062 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2018
タイトル: Structure of the receptor-activated human TRPC6 and TRPC3 ion channels.
著者: Qinglin Tang / Wenjun Guo / Li Zheng / Jing-Xiang Wu / Meng Liu / Xindi Zhou / Xiaolin Zhang / Lei Chen /
要旨: TRPC6 and TRPC3 are receptor-activated nonselective cation channels that belong to the family of canonical transient receptor potential (TRPC) channels. They are activated by diacylglycerol, a lipid ...TRPC6 and TRPC3 are receptor-activated nonselective cation channels that belong to the family of canonical transient receptor potential (TRPC) channels. They are activated by diacylglycerol, a lipid second messenger. TRPC6 and TRPC3 are involved in many physiological processes and implicated in human genetic diseases. Here we present the structure of human TRPC6 homotetramer in complex with a newly identified high-affinity inhibitor BTDM solved by single-particle cryo-electron microscopy to 3.8 Å resolution. We also present the structure of human TRPC3 at 4.4 Å resolution. These structures show two-layer architectures in which the bell-shaped cytosolic layer holds the transmembrane layer. Extensive inter-subunit interactions of cytosolic domains, including the N-terminal ankyrin repeats and the C-terminal coiled-coil, contribute to the tetramer assembly. The high-affinity inhibitor BTDM wedges between the S5-S6 pore domain and voltage sensor-like domain to inhibit channel opening. Our structures uncover the molecular architecture of TRPC channels and provide a structural basis for understanding the mechanism of these channels.
履歴
登録2018年2月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年5月9日-
マップ公開2018年5月9日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5zbg
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6911.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6911.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.37 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.4 / ムービー #1: 0.4
最小 - 最大-0.5184976 - 1.4565074
平均 (標準偏差)0.020553483 (±0.092056744)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 274.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.371.371.37
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z274.000274.000274.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.5181.4570.021

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : hTRPC3 homo-tetramer

全体名称: hTRPC3 homo-tetramer
要素
  • 細胞器官・細胞要素: hTRPC3 homo-tetramer
    • タンパク質・ペプチド: Short transient receptor potential channel 3

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超分子 #1: hTRPC3 homo-tetramer

超分子名称: hTRPC3 homo-tetramer / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Short transient receptor potential channel 3

分子名称: Short transient receptor potential channel 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 97.465836 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEGSPSLRRM TVMREKGRRQ AVRGPAFMFN DRGTSLTAEE ERFLDAAEYG NIPVVRKMLE ESKTLNVNCV DYMGQNALQL AVGNEHLEV TELLLKKENL ARIGDALLLA ISKGYVRIVE AILNHPGFAA SKRLTLSPCE QELQDDDFYA YDEDGTRFSP D ITPIILAA ...文字列:
MEGSPSLRRM TVMREKGRRQ AVRGPAFMFN DRGTSLTAEE ERFLDAAEYG NIPVVRKMLE ESKTLNVNCV DYMGQNALQL AVGNEHLEV TELLLKKENL ARIGDALLLA ISKGYVRIVE AILNHPGFAA SKRLTLSPCE QELQDDDFYA YDEDGTRFSP D ITPIILAA HCQKYEVVHM LLMKGARIER PHDYFCKCGD CMEKQRHDSF SHSRSRINAY KGLASPAYLS LSSEDPVLTA LE LSNELAK LANIEKEFKN DYRKLSMQCK DFVVGVLDLC RDSEEVEAIL NGDLESAEPL EVHRHKASLS RVKLAIKYEV KKF VAHPNC QQQLLTIWYE NLSGLREQTI AIKCLVVLVV ALGLPFLAIG YWIAPCSRLG KILRSPFMKF VAHAASFIIF LGLL VFNAS DRFEGITTLP NITVTDYPKQ IFRVKTTQFT WTEMLIMVWV LGMMWSECKE LWLEGPREYI LQLWNVLDFG MLSIF IAAF TARFLAFLQA TKAQQYVDSY VQESDLSEVT LPPEIQYFTY ARDKWLPSDP QIISEGLYAI AVVLSFSRIA YILPAN ESF GPLQISLGRT VKDIFKFMVL FIMVFFAFMI GMFILYSYYL GAKVNAAFTT VEESFKTLFW SIFGLSEVTS VVLKYDH KF IENIGYVLYG IYNVTMVVVL LNMLIAMINS SYQEIEDDSD VEWKFARSKL WLSYFDDGKT LPPPFSLVPS PKSFVYFI M RIVNFPKCRR RRLQKDIEMG MGNSKSRLNL FTQSNSRVFE SHSFNSILNQ PTRYQQIMKR LIKRYVLKAQ VDKENDEVN EGELKEIKQD ISSLRYELLE DKSQATEELA ILIHKLSEKL NPSMLRCE

UniProtKB: Short transient receptor potential channel 3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 22220
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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