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- EMDB-66433: Cryo-EM structure of EvSS -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-66433
タイトルCryo-EM structure of EvSS
マップデータ
試料
  • 細胞: EvSS
    • タンパク質・ペプチド: Stellatatriene synthase
キーワードStellatatriene synthase / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


stellata-2,6,19-triene synthase / alcohol biosynthetic process / mycotoxin biosynthetic process / 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; - / prenyltransferase activity / terpenoid biosynthetic process / lyase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Terpene synthase family 2, C-terminal metal binding / Polyprenyl synthases signature 1. / Polyprenyl synthetase, conserved site / Polyprenyl synthetase / Polyprenyl synthetase / Isoprenoid synthase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Stellatatriene synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus stellatus (カビ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Bai L / Lyu RQ
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / : 2026
タイトル: Structural Insights into Three Bifunctional Sesterterpene Synthases and Product Profile Investigation by Domain Swapping and Active Site Mutation.
著者: Zhenyu Lei / Ruiqing Lyu / Wenlong Song / Chenyu Zhang / Lin Bai / Donghui Yang / Ming Ma /
要旨: Terpene synthases (TSs) catalyze the formation of diverse hydrocarbon skeletons by using different linear polyisoprenyl diphosphates as the substrates, whose biosyntheses are catalyzed by ...Terpene synthases (TSs) catalyze the formation of diverse hydrocarbon skeletons by using different linear polyisoprenyl diphosphates as the substrates, whose biosyntheses are catalyzed by prenyltransferases (PTs). In nature, some TSs are bifunctional enzymes catalyzing both polyisoprenyl diphosphate formation and subsequent cyclization, containing a C-terminal PT domain and an N-terminal terpene cyclase (TC) domain. To date, several bifunctional PT-TC diterpene synthases and triterpene synthase have been structurally characterized, whereas there have been no structural insights reported for bifunctional PT-TC sesterterpene synthases (StTSs). We here report the cryo-EM structures of three full-length StTSs (EvAS, EvSS, and PbSS), revealing that EvAS and PbSS share a similar PT-driven hexamerization architecture, but EvSS possesses a PT-hexamer stacked helical hollow tubular architecture that has not been observed for other TSs. Domain swapping among the three StTSs shows that not only the production yields but also the major product types of TCs can be greatly affected by different noncovalently linked PTs. The atypical α-helical bundle crystal structure of the TC domain of EvAS was determined, revealing key secondary structures whose positions may affect the cyclization function. Systematic mutations on key residues in the active sites of the TC domains of EvAS and EvSS generated seven new compounds, expanding the structural diversity of sesterterpenes. These results uncover the new structural architecture of bifunctional TSs and expand our understanding of their substrate transfer and catalytic function, and benefit the rational engineering and design of collaborated PT and TC pairs in the generation of terpene molecules.
履歴
登録2025年9月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年2月11日-
マップ公開2026年2月11日-
更新2026年3月11日-
現状2026年3月11日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_66433.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.74 Å/pix.
x 400 pix.
= 296. Å
0.74 Å/pix.
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= 296. Å
0.74 Å/pix.
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表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.74 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.2949727 - 0.48173022
平均 (標準偏差)0.00018887142 (±0.010846518)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 296.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_66433_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_66433_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : EvSS

全体名称: EvSS
要素
  • 細胞: EvSS
    • タンパク質・ペプチド: Stellatatriene synthase

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超分子 #1: EvSS

超分子名称: EvSS / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Aspergillus stellatus (カビ)

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分子 #1: Stellatatriene synthase

分子名称: Stellatatriene synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; -
由来(天然)生物種: Aspergillus stellatus (カビ)
分子量理論値: 80.803039 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MEYKFSTVVD PGTYETHGLC EGYEVRYHKN AELEDIGCLR CQEHWRQSVG PLGAFKGTLG NPFNLLSLVI PECLPDRLSI VGFANELAF IHDDVTDIVQ YGDAHNNDFK EAFNSMATTG SMENAASGKR ALQAYIAREM VRIDKERAIP TIKAWAKFVD Y GGRQETTR ...文字列:
MEYKFSTVVD PGTYETHGLC EGYEVRYHKN AELEDIGCLR CQEHWRQSVG PLGAFKGTLG NPFNLLSLVI PECLPDRLSI VGFANELAF IHDDVTDIVQ YGDAHNNDFK EAFNSMATTG SMENAASGKR ALQAYIAREM VRIDKERAIP TIKAWAKFVD Y GGRQETTR FTSEKEYTEY RIQDIGLWFW YGLLSFAMAL DVPEHEREMC HEVCRTAYVQ IMLVHDLASW EKEKLNAAAL GK DVITNII FVLMEEHGIS EEEAKERCRE TAKTLAADYL KIVEEYKARD DISLDSRKYI ESWLYTISGN TVWSFICPRY NSS GSFSDH QLELMKNGVP KDPASGSTNG TSNGTSNGTS HVAVNGNGHV TNDDLSANGI KTDGELLSAI TMEHLKNRNS FKLG DHDQE VKSLHGHGQA LDPRVLQAPY EYITALPSKG LREQAIDALN VWFRVPTAKL EIIKSITTIL HNASLMLDDV EDGSE LRRG KPATHNIFGL GQTINSANYQ LVRALQELQK LGDARSLLVF TEELHNLYVG QSMDLYWTSN LVCPSMHEYF QMIEHK TGG LFRLFGRLMA VHSTNPVQVD LTDFTNHLGR YFQTRDDYQN LVSAEYTKQK GFCEDFEEGK FSLPMIHLMQ TMPDNLV LR NVWTQRRVNG TATHGQKQTI LNLMKEAGTL KFTQDSLGVL YSDVEKSVAE LESKFGIENF QLRLIMELLK TG

UniProtKB: Stellatatriene synthase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 108639
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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