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万見
- PDB-9wyv: Cryo-EM structure of EvAS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9wyv
タイトルCryo-EM structure of EvAS
要素Astellifadiene synthase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Astellifadiene synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


geranylfarnesyl diphosphate synthase / geranylfarnesyl diphosphate synthase activity / alcohol biosynthetic process / 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; リン酸基の付加脱離 / mycotoxin biosynthetic process / geranylgeranyl diphosphate synthase / geranylgeranyl diphosphate synthase activity / terpenoid biosynthetic process / lyase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Terpene synthase family 2, C-terminal metal binding / Polyprenyl synthases signature 1. / Polyprenyl synthetase, conserved site / Polyprenyl synthetase / Polyprenyl synthetase / Isoprenoid synthase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Astellifadiene synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus stellatus (カビ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Lyu, R.Q. / Bai, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2026
タイトル: Structural Insights into Three Bifunctional Sesterterpene Synthases and Product Profile Investigation by Domain Swapping and Active Site Mutation.
著者: Zhenyu Lei / Ruiqing Lyu / Wenlong Song / Chenyu Zhang / Lin Bai / Donghui Yang / Ming Ma /
要旨: Terpene synthases (TSs) catalyze the formation of diverse hydrocarbon skeletons by using different linear polyisoprenyl diphosphates as the substrates, whose biosyntheses are catalyzed by ...Terpene synthases (TSs) catalyze the formation of diverse hydrocarbon skeletons by using different linear polyisoprenyl diphosphates as the substrates, whose biosyntheses are catalyzed by prenyltransferases (PTs). In nature, some TSs are bifunctional enzymes catalyzing both polyisoprenyl diphosphate formation and subsequent cyclization, containing a C-terminal PT domain and an N-terminal terpene cyclase (TC) domain. To date, several bifunctional PT-TC diterpene synthases and triterpene synthase have been structurally characterized, whereas there have been no structural insights reported for bifunctional PT-TC sesterterpene synthases (StTSs). We here report the cryo-EM structures of three full-length StTSs (EvAS, EvSS, and PbSS), revealing that EvAS and PbSS share a similar PT-driven hexamerization architecture, but EvSS possesses a PT-hexamer stacked helical hollow tubular architecture that has not been observed for other TSs. Domain swapping among the three StTSs shows that not only the production yields but also the major product types of TCs can be greatly affected by different noncovalently linked PTs. The atypical α-helical bundle crystal structure of the TC domain of EvAS was determined, revealing key secondary structures whose positions may affect the cyclization function. Systematic mutations on key residues in the active sites of the TC domains of EvAS and EvSS generated seven new compounds, expanding the structural diversity of sesterterpenes. These results uncover the new structural architecture of bifunctional TSs and expand our understanding of their substrate transfer and catalytic function, and benefit the rational engineering and design of collaborated PT and TC pairs in the generation of terpene molecules.
履歴
登録2025年9月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02026年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月11日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月11日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月11日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月11日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月11日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年3月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.12026年3月11日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Astellifadiene synthase
B: Astellifadiene synthase
C: Astellifadiene synthase
D: Astellifadiene synthase
E: Astellifadiene synthase
F: Astellifadiene synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)492,9626
ポリマ－492,9626
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Astellifadiene synthase / SS


分子量: 82160.289 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus stellatus (カビ) / 遺伝子: EvAS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A169T193, 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; リン酸基の付加脱離, geranylgeranyl diphosphate synthase, geranylfarnesyl diphosphate synthase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: EvAS / タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Aspergillus stellatus (カビ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 23064 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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