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万見
- EMDB-66401: Full-length ASC-PYD filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-66401
タイトルFull-length ASC-PYD filament
マップデータ
試料
  • 細胞: Filament
    • タンパク質・ペプチド: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
キーワードfilament / PYD / CARD / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


NLRP6 inflammasome complex / myosin I binding / Pyrin domain binding / myeloid dendritic cell activation involved in immune response / positive regulation of antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / myeloid dendritic cell activation / IkappaB kinase complex / The AIM2 inflammasome ...NLRP6 inflammasome complex / myosin I binding / Pyrin domain binding / myeloid dendritic cell activation involved in immune response / positive regulation of antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / myeloid dendritic cell activation / IkappaB kinase complex / The AIM2 inflammasome / interleukin-6 receptor binding / AIM2 inflammasome complex / icosanoid biosynthetic process / NLRP1 inflammasome complex / macropinocytosis / canonical inflammasome complex / NLRP3 inflammasome complex assembly / BMP receptor binding / NLRP3 inflammasome complex / positive regulation of adaptive immune response / cysteine-type endopeptidase activator activity / CLEC7A/inflammasome pathway / negative regulation of interferon-beta production / osmosensory signaling pathway / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / pattern recognition receptor signaling pathway / positive regulation of macrophage cytokine production / : / tropomyosin binding / pattern recognition receptor activity / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of actin filament polymerization / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / pyroptotic inflammatory response / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of interleukin-10 production / The NLRP3 inflammasome / cellular response to interleukin-1 / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / positive regulation of T cell migration / : / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of chemokine production / positive regulation of defense response to virus by host / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / activation of innate immune response / intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of phagocytosis / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of interleukin-8 production / apoptotic signaling pathway / regulation of protein stability / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / : / protein homooligomerization / regulation of autophagy / positive regulation of JNK cascade / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of T cell activation / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of inflammatory response / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / azurophil granule lumen / cellular response to tumor necrosis factor / regulation of inflammatory response / cellular response to lipopolysaccharide / protease binding / secretory granule lumen / defense response to virus / defense response to Gram-negative bacterium / microtubule / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein dimerization activity / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of apoptotic process / inflammatory response / Golgi membrane / innate immune response / neuronal cell body / apoptotic process / Neutrophil degranulation / nucleolus / enzyme binding / endoplasmic reticulum / signal transduction / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
CARD8/ASC/NALP1, CARD domain / : / DAPIN domain profile. / DAPIN domain / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.41 Å
データ登録者Xue D / Ni F / Liu S / Yan H / Luo Z / Fu G / Wang Q / Ma J
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
Other governmentNational Key Research and Development Program of China (No. 2024YFA1307502) 中国
Other governmentScience and Technology Innovation Plan of Shanghai Science and Technology Commission (No. 23JS1400200) 中国
Other governmentResearch Fund for International Senior Scientists (No. W2431060) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Atomic mechanisms of full-length ASC-mediated inflammasome assembly.
著者: Dongmei Xue / Fengyun Ni / Sheng Liu / Huifang Yan / Zhenwei Luo / Gang Fu / Qinghua Wang / Jianpeng Ma /
要旨: ASC (Apoptosis-associated Speck-like protein containing a CARD) is a key adaptor protein that assembles inflammasomes by linking sensors such as NLRP3 to effectors like Caspase-1 via its PYD and CARD ...ASC (Apoptosis-associated Speck-like protein containing a CARD) is a key adaptor protein that assembles inflammasomes by linking sensors such as NLRP3 to effectors like Caspase-1 via its PYD and CARD Death Domains. Due to ASC's propensity to self-aggregate, most high-resolution structural studies focused on isolated PYD or CARD domains, leaving the atomic basis of full-length ASC assembly unknown. Here we determine atomic-resolution cryo-EM structures of PYD and CARD filaments from full-length ASC, revealing characteristic multitrack bundles composed of alternating ASC and ASC filaments that expose multiple interfaces for flexible assembly and efficient signaling. We further show that Caspase-1 filaments nucleate specifically from the B-end of ASC filaments, and that the interdomain linker modulates bundle formation. The ASC isoform ASCb, with a four-residue linker, adopts a distinct architecture, correlating with reduced Caspase-1 activation efficiency. In ASC THP-1 cells, only wild-type ASC, not interface-disrupting mutants, restored ASC speck formation and Caspase-1 activation, underscoring the requirement for intact multitrack bundles. Cryo-electron tomography captures snapshots of higher-order inflammasome structures. These findings collectively define the structural and functional principles by which ASC organizes inflammasomes to amplify immune signaling.
履歴
登録2025年9月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月10日-
マップ公開2025年12月10日-
更新2025年12月10日-
現状2025年12月10日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_66401.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_66401.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 256 pix.
= 217.6 Å		0.85 Å/pix.
x 256 pix.
= 217.6 Å		0.85 Å/pix.
x 256 pix.
= 217.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.057288393 - 0.16890328
平均 (標準偏差)0.0020002013 (±0.012655412)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 217.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_66401_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_66401_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_66401_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Filament

全体名称: Filament
要素
  • 細胞: Filament
    • タンパク質・ペプチド: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD

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超分子 #1: Filament

超分子名称: Filament / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD

分子名称: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.651781 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGRARDAILD ALENLTAEEL KKFKLKLLSV PLREGYGRIP RGALLSMDAL DLTDKLVSFY LETYGAELTA NVLRDMGLQE MAGQLQAAT HQGSGAAPAG IQAPPQSAAK PGLHFIDQHR AALIARVTNV EWLLDALYGK VLTDEQYQAV RAEPTNPSKM R KLFSFTPA ...文字列:
MGRARDAILD ALENLTAEEL KKFKLKLLSV PLREGYGRIP RGALLSMDAL DLTDKLVSFY LETYGAELTA NVLRDMGLQE MAGQLQAAT HQGSGAAPAG IQAPPQSAAK PGLHFIDQHR AALIARVTNV EWLLDALYGK VLTDEQYQAV RAEPTNPSKM R KLFSFTPA WNWTCKDLLL QALRESQSYL VEDLERS

UniProtKB: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 13.9 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 53.0 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C3 (3回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.41 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 50115
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

9wz4

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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