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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6430
タイトルCharacterization of red-shifted phycobiliprotein complexes isolated from the chlorophyll f-containing cyanobacterium Halomicronema hongdechloris
マップデータReconstruction of red-shifted phycobiliprotein complex
試料
  • 試料: Red-shifted phycobilisomes from Halomicronema hongdechloris
  • タンパク質・ペプチド: APC phycobilisome complex
キーワードphycobiliprotein / complementary chromatic acclimation / far-red light / small angle neutron scattering / photosynthesis / cyanobacteria
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / phycobilisome / photosynthesis
類似検索 - 分子機能
Allophycocyanin, beta subunit / Phycobilisome, alpha/beta subunit / Phycobilisome, alpha/beta subunit superfamily / Phycobilisome protein / Globin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Allophycocyanin subunit alpha-B / Allophycocyanin beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Halomicronema hongdechloris (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 26.0 Å
データ登録者Li Y / Lin Y / Garvey C / Birch D / Corkery RW / Loughlin PC / Scheer H / Willows RD / Chen M
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta / : 2016
タイトル: Characterization of red-shifted phycobilisomes isolated from the chlorophyll f-containing cyanobacterium Halomicronema hongdechloris.
著者: Yaqiong Li / Yuankui Lin / Christopher J Garvey / Debra Birch / Robert W Corkery / Patrick C Loughlin / Hugo Scheer / Robert D Willows / Min Chen /
要旨: Phycobilisomes are the main light-harvesting protein complexes in cyanobacteria and some algae. It is commonly accepted that these complexes only absorb green and orange light, complementing ...Phycobilisomes are the main light-harvesting protein complexes in cyanobacteria and some algae. It is commonly accepted that these complexes only absorb green and orange light, complementing chlorophyll absorbance. Here, we present a new phycobilisome derived complex that consists only of allophycocyanin core subunits, having red-shifted absorption peaks of 653 and 712 nm. These red-shifted phycobiliprotein complexes were isolated from the chlorophyll f-containing cyanobacterium, Halomicronema hongdechloris, grown under monochromatic 730 nm-wavelength (far-red) light. The 3D model obtained from single particle analysis reveals a double disk assembly of 120-145 Å with two α/β allophycocyanin trimers fitting into the two separated disks. They are significantly smaller than typical phycobilisomes formed from allophycocyanin subunits and core-membrane linker proteins, which fit well with a reduced distance between thylakoid membranes observed from cells grown under far-red light. Spectral analysis of the dissociated and denatured phycobiliprotein complexes grown under both these light conditions shows that the same bilin chromophore, phycocyanobilin, is exclusively used. Our findings show that red-shifted phycobilisomes are required for assisting efficient far-red light harvesting. Their discovery provides new insights into the molecular mechanisms of light harvesting under extreme conditions for photosynthesis, as well as the strategies involved in flexible chromatic acclimation to diverse light conditions.
履歴
登録2015年8月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年9月23日-
マップ公開2015年11月11日-
更新2016年2月17日-
現状2016年2月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.86
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.86
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3jbb
  • 表面レベル: 0.86
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3jbb
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6430.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of red-shifted phycobiliprotein complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.8 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.86 / ムービー #1: 0.86
最小 - 最大-0.16323277 - 1.13121307
平均 (標準偏差)0.0772727 (±0.24691321)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ727272
Spacing727272
セルA=B=C: 273.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.83.83.8
M x/y/z727272
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z273.600273.600273.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS727272
D min/max/mean-0.1631.1310.077

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添付データ

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セグメンテーションマップ: Mask volume for reconstruction

注釈Mask volume for reconstruction
ファイルemd_6430_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Red-shifted phycobilisomes from Halomicronema hongdechloris

全体名称: Red-shifted phycobilisomes from Halomicronema hongdechloris
要素
  • 試料: Red-shifted phycobilisomes from Halomicronema hongdechloris
  • タンパク質・ペプチド: APC phycobilisome complex

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超分子 #1000: Red-shifted phycobilisomes from Halomicronema hongdechloris

超分子名称: Red-shifted phycobilisomes from Halomicronema hongdechloris
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Two APC trimers linked with APC E / Number unique components: 1

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分子 #1: APC phycobilisome complex

分子名称: APC phycobilisome complex / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Taxonomy ID 1209493 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Halomicronema hongdechloris (バクテリア)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 0.8 M phosphate buffer
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 2% uranyl acetate for 2-3 seconds
グリッド詳細: 200 mesh gold grid with thin carbon support
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡OTHER
日付2015年6月8日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC IMAGE PLATES / 実像数: 12
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 倍率(公称値): 180000
試料ステージ試料ホルダーモデル: PHILIPS ROTATION HOLDER

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画像解析

詳細Semiautomatic selection using e2boxer.py swarm function
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 26.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2 / 使用した粒子像数: 420
最終 2次元分類クラス数: 32
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B
ソフトウェア名称: Chimera
詳細Two trimers were fitted to each end of the EM map. 98% of atoms fit within the map at contour level 0.87.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3jbb:
Characterization of red-shifted phycobiliprotein complexes isolated from the chlorophyll f-containing cyanobacterium Halomicronema hongdechloris

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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