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- PDB-3jbb: Characterization of red-shifted phycobiliprotein complexes isolat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jbb
タイトルCharacterization of red-shifted phycobiliprotein complexes isolated from the chlorophyll f-containing cyanobacterium Halomicronema hongdechloris
要素
  • allophycocyanin beta chain
  • allophycocyanin subunit alpha-B
キーワードPHOTOSYNTHESIS / alpha-helical phycobiliprotein / light harvesting / phycocyano methylation on ASN71 in APCB SUBUNIT / phycobilisome
機能・相同性
機能・相同性情報


phycobilisome / plasma membrane-derived thylakoid membrane / photosynthesis
類似検索 - 分子機能
Allophycocyanin, beta subunit / Phycobilisome, alpha/beta subunit / Phycobilisome, alpha/beta subunit superfamily / Phycobilisome protein / Globin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHYCOCYANOBILIN / Allophycocyanin subunit alpha-B / Allophycocyanin beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Halomicronema hongdechloris (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 26 Å
データ登録者Li, Y. / Lin, Y. / Garvey, C. / Birch, D. / Corkery, R.W. / Loughlin, P.C. / Scheer, H. / Willows, R.D. / Chen, M.
引用
ジャーナル: Biochim Biophys Acta / 年: 2016
タイトル: Characterization of red-shifted phycobilisomes isolated from the chlorophyll f-containing cyanobacterium Halomicronema hongdechloris.
著者: Yaqiong Li / Yuankui Lin / Christopher J Garvey / Debra Birch / Robert W Corkery / Patrick C Loughlin / Hugo Scheer / Robert D Willows / Min Chen /
要旨: Phycobilisomes are the main light-harvesting protein complexes in cyanobacteria and some algae. It is commonly accepted that these complexes only absorb green and orange light, complementing ...Phycobilisomes are the main light-harvesting protein complexes in cyanobacteria and some algae. It is commonly accepted that these complexes only absorb green and orange light, complementing chlorophyll absorbance. Here, we present a new phycobilisome derived complex that consists only of allophycocyanin core subunits, having red-shifted absorption peaks of 653 and 712 nm. These red-shifted phycobiliprotein complexes were isolated from the chlorophyll f-containing cyanobacterium, Halomicronema hongdechloris, grown under monochromatic 730 nm-wavelength (far-red) light. The 3D model obtained from single particle analysis reveals a double disk assembly of 120-145 Å with two α/β allophycocyanin trimers fitting into the two separated disks. They are significantly smaller than typical phycobilisomes formed from allophycocyanin subunits and core-membrane linker proteins, which fit well with a reduced distance between thylakoid membranes observed from cells grown under far-red light. Spectral analysis of the dissociated and denatured phycobiliprotein complexes grown under both these light conditions shows that the same bilin chromophore, phycocyanobilin, is exclusively used. Our findings show that red-shifted phycobilisomes are required for assisting efficient far-red light harvesting. Their discovery provides new insights into the molecular mechanisms of light harvesting under extreme conditions for photosynthesis, as well as the strategies involved in flexible chromatic acclimation to diverse light conditions.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2014
タイトル: The structure of allophycocyanin B from Synechocystis PCC 6803 reveals the structural basis for the extreme redshift of the terminal emitter in phycobilisomes.
著者: Pan Pan Peng / Liang Liang Dong / Ya Fang Sun / Xiao Li Zeng / Wen Long Ding / Hugo Scheer / Xiaojing Yang / Kai Hong Zhao /
要旨: Allophycocyanin B (AP-B) is one of the two terminal emitters in phycobilisomes, the unique light-harvesting complexes of cyanobacteria and red algae. Its low excitation-energy level and the ...Allophycocyanin B (AP-B) is one of the two terminal emitters in phycobilisomes, the unique light-harvesting complexes of cyanobacteria and red algae. Its low excitation-energy level and the correspondingly redshifted absorption and fluorescence emission play an important role in funnelling excitation energy from the hundreds of chromophores of the extramembraneous phycobilisome to the reaction centres within the photosynthetic membrane. In the absence of crystal structures of these low-abundance terminal emitters, the molecular basis for the extreme redshift and directional energy transfer is largely unknown. Here, the crystal structure of trimeric AP-B [(ApcD/ApcB)3] from Synechocystis sp. PCC 6803 at 1.75 Å resolution is reported. In the crystal lattice, eight trimers of AP-B form a porous, spherical, 48-subunit assembly of 193 Å in diameter with an internal cavity of 1.1 × 10(6) Å(3). While the overall structure of trimeric AP-B is similar to those reported for many other phycobiliprotein trimers, the chromophore pocket of the α-subunit, ApcD, has more bulky residues that tightly pack the phycocyanobilin (PCB). Ring D of the chromophores is further stabilized by close interactions with ApcB from the adjacent monomer. The combined contributions from both subunits render the conjugated rings B, C and D of the PCB in ApcD almost perfectly coplanar. Together with mutagenesis data, it is proposed that the enhanced planarity effectively extends the conjugation system of PCB and leads to the redshifted absorption (λmax = 669 nm) and fluorescence emission (679 nm) of the ApcD chromophore in AP-B, thereby enabling highly efficient energy transfer from the phycobilisome core to the reaction centres.
履歴
登録2015年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月2日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6430
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6430
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: allophycocyanin subunit alpha-B
B: allophycocyanin beta chain
C: allophycocyanin subunit alpha-B
D: allophycocyanin beta chain
E: allophycocyanin subunit alpha-B
F: allophycocyanin beta chain
G: allophycocyanin subunit alpha-B
H: allophycocyanin beta chain
I: allophycocyanin subunit alpha-B
J: allophycocyanin beta chain
K: allophycocyanin subunit alpha-B
L: allophycocyanin beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)227,18866
ポリマ－216,08912
非ポリマー11,09954
水43,1642396
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
allophycocyanin subunit alpha-B


分子量: 18769.273 Da / 分子数: 6 / 断片: APCD subunit (SEE REMARK 999) / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Halomicronema hongdechloris (バクテリア)
参照: UniProt: A0A0R4I959*PLUS
#2: タンパク質
allophycocyanin beta chain


分子量: 17245.629 Da / 分子数: 6 / 断片: APCB subunit (SEE REMARK 999) / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Halomicronema hongdechloris (バクテリア)
参照: UniProt: A0A0R4I960*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-CYC / PHYCOCYANOBILIN


分子量: 588.694 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H40N4O6
#4: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2396 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE IMAGED PROTEINS ARE FROM HALOMICRONEMA HONGDECHLORIS, BUT THE MODELED SEQUENCES ARE FROM ...THE IMAGED PROTEINS ARE FROM HALOMICRONEMA HONGDECHLORIS, BUT THE MODELED SEQUENCES ARE FROM SYNECHOCYSTIS PCC 6803.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法 / 使用した結晶の数: 1
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1Red-shifted phycobilisomes from Halomicronema hongdechlorisCOMPLEXTwo APC trimers linked with APC E0
2APC phycobilisome complex1
緩衝液名称: 0.8 M phosphate buffer / pH: 7.5 / 詳細: 0.8 M phosphate buffer
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: NO / 詳細: 2% uranyl acetate for 2-3 seconds
染色タイプ: NEGATIVE / 染色剤: uranyl acetate
試料支持詳細: 200 mesh gold grid with thin carbon support

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM10 / 日付: 2015年6月8日 / 詳細: PHILIPS CM10
電子銃電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN / 加速電圧: 100 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 180000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: PHILIPS ROTATION HOLDER
撮影フィルム・検出器のモデル: GENERIC IMAGE PLATES
画像スキャンデジタル画像の数: 12

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2EMAN2３次元再構成
CTF補正詳細: Each particle
対称性点対称性: D3 (2回x3回 2面回転対称)
3次元再構成手法: Cross-common lines / 解像度: 26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.33 CUT-OFF / 粒子像の数: 420 / ピクセルサイズ（公称値）: 3.8 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 3.8 Å
詳細: (Single particle details: Semiautomatic selection using e2boxer.py swarm function) (Single particle--Applied symmetry: D3)
クラス平均像の数: 32 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body DETAILS--Two trimers were fitted to each end of the EM map. 99.5% of atoms fit within the map at contour level 0.87
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Accession code: 4PO5 / Initial refinement model-ID: 1 / PDB-ID: 4PO5

4po5

/ Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB chain-ID
1A
2B
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14880 0 726 2396 18002

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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