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万見
- EMDB-62508: Hsp90-Cdc37-PINK1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62508
タイトルHsp90-Cdc37-PINK1 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Hsp90-Cdc37-PINK1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein HSP 90-alpha
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein kinase PINK1, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Hsp90 co-chaperone Cdc37
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードHsp90 / PINK1 / Cdc37 / CYTOSOLIC PROTEIN / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of synaptic transmission, dopaminergic / positive regulation of free ubiquitin chain polymerization / positive regulation of cristae formation / regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / regulation of protein targeting to mitochondrion / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / HSP90-CDC37 chaperone complex / maintenance of protein location in mitochondrion / establishment of protein localization to mitochondrion / protein kinase B binding ...positive regulation of synaptic transmission, dopaminergic / positive regulation of free ubiquitin chain polymerization / positive regulation of cristae formation / regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / regulation of protein targeting to mitochondrion / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / HSP90-CDC37 chaperone complex / maintenance of protein location in mitochondrion / establishment of protein localization to mitochondrion / protein kinase B binding / cellular response to hydrogen sulfide / Lewy body / regulation of autophagy of mitochondrion / regulation of synaptic vesicle transport / TORC2 signaling / negative regulation of hypoxia-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of hydrogen peroxide-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / C3HC4-type RING finger domain binding / regulation of cellular response to oxidative stress / dopamine secretion / negative regulation of autophagosome assembly / positive regulation of dopamine secretion / autophagy of mitochondrion / positive regulation of type 2 mitophagy / cellular response to toxic substance / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / protein kinase regulator activity / regulation of mitochondrion organization / protein folding chaperone complex / negative regulation of JNK cascade / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / regulation of reactive oxygen species metabolic process / peptidase activator activity / sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / post-transcriptional regulation of gene expression / astrocyte projection / vRNP Assembly / UTP binding / positive regulation of mitochondrial fission / negative regulation of macroautophagy / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / negative regulation of mitophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / FOXO-mediated transcription of cell death genes / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / protein import into mitochondrial matrix / dendritic growth cone / TPR domain binding / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / positive regulation of ATP biosynthetic process / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / hemopoiesis / positive regulation of macroautophagy / protein unfolding / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / positive regulation of cell size / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / skeletal muscle contraction / negative regulation of mitochondrial fission / HSF1 activation / regulation of protein-containing complex assembly / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / protein targeting / axonal growth cone / neurofibrillary tangle assembly
類似検索 - 分子機能
PINK1, protein kinase domain / Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 ...PINK1, protein kinase domain / Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 / Cdc37, N-terminal domain / Cdc37 N terminal kinase binding / : / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein HSP 90-alpha / Hsp90 co-chaperone Cdc37 / Serine/threonine-protein kinase PINK1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Tian XY / Su JY
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071192 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human Hsp90-Cdc37-PINK1 complex
著者: Tian XY / Su JY
履歴
登録2024年11月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月15日-
マップ公開2025年10月15日-
更新2025年10月15日-
現状2025年10月15日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_62508.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62508.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.87 Å/pix.
x 280 pix.
= 243.516 Å		0.87 Å/pix.
x 280 pix.
= 243.516 Å		0.87 Å/pix.
x 280 pix.
= 243.516 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8697 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.62
最小 - 最大-17.762371000000002 - 40.238613000000001
平均 (標準偏差)0.0014395231 (±1.059026)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 243.516 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Hsp90-Cdc37-PINK1 complex

全体名称: Hsp90-Cdc37-PINK1 complex
要素
  • 複合体: Hsp90-Cdc37-PINK1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein HSP 90-alpha
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein kinase PINK1, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Hsp90 co-chaperone Cdc37
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Hsp90-Cdc37-PINK1 complex

超分子名称: Hsp90-Cdc37-PINK1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 277 KDa

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分子 #1: Heat shock protein HSP 90-alpha

分子名称: Heat shock protein HSP 90-alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-chaperonin molecular chaperone ATPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 84.781727 KDa
配列文字列: MPEETQTQDQ PMEEEEVETF AFQAEIAQLM SLIINTFYSN KEIFLRELIS NSSDALDKIR YESLTDPSKL DSGKELHINL IPNKQDRTL TIVDTGIGMT KADLINNLGT IAKSGTKAFM EALQAGADIS MIGQFGVGFY SAYLVAEKVT VITKHNDDEQ Y AWESSAGG ...文字列:
MPEETQTQDQ PMEEEEVETF AFQAEIAQLM SLIINTFYSN KEIFLRELIS NSSDALDKIR YESLTDPSKL DSGKELHINL IPNKQDRTL TIVDTGIGMT KADLINNLGT IAKSGTKAFM EALQAGADIS MIGQFGVGFY SAYLVAEKVT VITKHNDDEQ Y AWESSAGG SFTVRTDTGE PMGRGTKVIL HLKEDQTEYL EERRIKEIVK KHSQFIGYPI TLFVEKERDK EVSDDEAEEK ED KEEEKEK EEKESEDKPE IEDVGSDEEE EKKDGDKKKK KKIKEKYIDQ EELNKTKPIW TRNPDDITNE EYGEFYKSLT NDW EDHLAV KHFSVEGQLE FRALLFVPRR APFDLFENRK KKNNIKLYVR RVFIMDNCEE LIPEYLNFIR GVVDSEDLPL NISR EMLQQ SKILKVIRKN LVKKCLELFT ELAEDKENYK KFYEQFSKNI KLGIHEDSQN RKKLSELLRY YTSASGDEMV SLKDY CTRM KENQKHIYYI TGETKDQVAN SAFVERLRKH GLEVIYMIEP IDEYCVQQLK EFEGKTLVSV TKEGLELPED EEEKKK QEE KKTKFENLCK IMKDILEKKV EKVVVSNRLV TSPCCIVTST YGWTANMERI MKAQALRDNS TMGYMAAKKH LEINPDH SI IETLRQKAEA DKNDKSVKDL VILLYETALL SSGFSLEDPQ THANRIYRMI KLGLGIDEDD PTADDTSAAV TEEMPPLE G DDDTSRMEEV D

UniProtKB: Heat shock protein HSP 90-alpha

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分子 #2: Serine/threonine-protein kinase PINK1, mitochondrial

分子名称: Serine/threonine-protein kinase PINK1, mitochondrial
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 54.081094 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: LIEEKQAESR RAVSACQEIQ AIFTQKSKPG PDPLDTRRLQ GFRLEEYLIG QSIGKGCSAA VYEATMPTLP QNLEVTKSTG LLPGRGPGT SAPGEGQERA PGAPAFPLAI KMMWNISAGS SSEAILNTMS QELVPASRVA LAGEYGAVTY RKSKRGPKQL A PHPNIIRV ...文字列:
LIEEKQAESR RAVSACQEIQ AIFTQKSKPG PDPLDTRRLQ GFRLEEYLIG QSIGKGCSAA VYEATMPTLP QNLEVTKSTG LLPGRGPGT SAPGEGQERA PGAPAFPLAI KMMWNISAGS SSEAILNTMS QELVPASRVA LAGEYGAVTY RKSKRGPKQL A PHPNIIRV LRAFTSSVPL LPGALVDYPD VLPSRLHPEG LGHGRTLFLV MKNYPCTLRQ YLCVNTPSPR LAAMMLLQLL EG VDHLVQQ GIAHRDLKSD NILVELDPDG CPWLVIADFG CCLADESIGL QLPFSSWYVD RGGNGCLMAP EVSTARPGPR AVI DYSKAD AWAVGAIAYE IFGLVNPFYG QGKAHLESRS YQEAQLPALP ESVPPDVRQL VRALLQREAS KRPSARVAAN VLHL SLWGE HILALKNLKL DKMVGWLLQQ SAATLLANRL TEKCCVETKM KMLFLANLEC ETLCQAALLL CSWRAALDYK DHDGG YKDH DIDYKDDDDK

UniProtKB: Serine/threonine-protein kinase PINK1, mitochondrial

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分子 #3: Hsp90 co-chaperone Cdc37

分子名称: Hsp90 co-chaperone Cdc37 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.622363 KDa
配列文字列: MVDYSVWDHI EV(SEP)DDEDETH PNIDTASLFR WRHQARVERM EQFQKEKEEL DRGCRECKRK VAECQRKLKE LEVAEG GKA ELERLQAEAQ QLRKEERSWE QKLEEMRKKE KSMPWNVDTL SKDGFSKSMV NTKPEKTEED SEEVREQKHK TFVEKYE KQ ...文字列:
MVDYSVWDHI EV(SEP)DDEDETH PNIDTASLFR WRHQARVERM EQFQKEKEEL DRGCRECKRK VAECQRKLKE LEVAEG GKA ELERLQAEAQ QLRKEERSWE QKLEEMRKKE KSMPWNVDTL SKDGFSKSMV NTKPEKTEED SEEVREQKHK TFVEKYE KQ IKHFGMLRRW DDSQKYLSDN VHLVCEETAN YLVIWCIDLE VEEKCALMEQ VAHQTIVMQF ILELAKSLKV DPRACFRQ F FTKIKTADRQ YMEGFNDELE AFKERVRGRA KLRIEKAMKE YEEEERKKRL GPGGLDPVEV YESLPEELQK CFDVKDVQM LQDAISKMDP TDAKYHMQRC IDSGLWVPNS KASEAKEGEE AGPGDPLLEA VPKTGDEKDV SV

UniProtKB: Hsp90 co-chaperone Cdc37

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.84 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1324869
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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