[日本語] English
万見
- PDB-9kqn: Hsp90-Cdc37-PINK1 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9kqn
タイトルHsp90-Cdc37-PINK1 complex
要素
  • Heat shock protein HSP 90-alpha
  • Hsp90 co-chaperone Cdc37
  • Serine/threonine-protein kinase PINK1, mitochondrial
キーワードCHAPERONE / Hsp90 / PINK1 / Cdc37 / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of synaptic transmission, dopaminergic / positive regulation of free ubiquitin chain polymerization / positive regulation of cristae formation / regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / regulation of protein targeting to mitochondrion / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / HSP90-CDC37 chaperone complex / maintenance of protein location in mitochondrion / establishment of protein localization to mitochondrion / protein kinase B binding ...positive regulation of synaptic transmission, dopaminergic / positive regulation of free ubiquitin chain polymerization / positive regulation of cristae formation / regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / regulation of protein targeting to mitochondrion / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / HSP90-CDC37 chaperone complex / maintenance of protein location in mitochondrion / establishment of protein localization to mitochondrion / protein kinase B binding / cellular response to hydrogen sulfide / Lewy body / regulation of autophagy of mitochondrion / regulation of synaptic vesicle transport / TORC2 signaling / negative regulation of hypoxia-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / regulation of oxidative phosphorylation / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / negative regulation of hydrogen peroxide-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / C3HC4-type RING finger domain binding / regulation of cellular response to oxidative stress / dopamine secretion / negative regulation of autophagosome assembly / positive regulation of dopamine secretion / autophagy of mitochondrion / positive regulation of type 2 mitophagy / protein kinase regulator activity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cellular response to toxic substance / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of mitochondrion organization / protein folding chaperone complex / negative regulation of JNK cascade / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / peptidase activator activity / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / astrocyte projection / vRNP Assembly / post-transcriptional regulation of gene expression / UTP binding / positive regulation of mitochondrial fission / negative regulation of macroautophagy / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / negative regulation of mitophagy / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / FOXO-mediated transcription of cell death genes / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / protein import into mitochondrial matrix / dendritic growth cone / TPR domain binding / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / positive regulation of ATP biosynthetic process / hemopoiesis / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of macroautophagy / protein unfolding / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / positive regulation of cell size / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / skeletal muscle contraction / regulation of protein-containing complex assembly / HSF1 activation / negative regulation of mitochondrial fission / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / neurofibrillary tangle assembly / protein targeting / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / RHOBTB2 GTPase cycle
類似検索 - 分子機能
PINK1, protein kinase domain / Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 ...PINK1, protein kinase domain / Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 / Cdc37, N-terminal domain / Cdc37 N terminal kinase binding / : / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Heat shock protein HSP 90-alpha / Hsp90 co-chaperone Cdc37 / Serine/threonine-protein kinase PINK1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Tian, X.Y. / Su, J.Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071192 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human Hsp90-Cdc37-PINK1 complex
著者: Tian, X.Y. / Su, J.Y.
履歴
登録2024年11月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月15日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月15日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月15日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
B: Heat shock protein HSP 90-alpha
C: Serine/threonine-protein kinase PINK1, mitochondrial
E: Hsp90 co-chaperone Cdc37
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)269,1216
ポリマ－268,2674
非ポリマー8542
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock 86 kDa / HSP 86 / HSP86 / Heat shock protein family C member 1 / Lipopolysaccharide- ...Heat shock 86 kDa / HSP 86 / HSP86 / Heat shock protein family C member 1 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LAP-2 / LPS-associated protein 2 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 84781.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P07900, non-chaperonin molecular chaperone ATPase
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PINK1, mitochondrial / BRPK / PTEN-induced putative kinase protein 1


分子量: 54081.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PINK1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q9BXM7, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: タンパク質 Hsp90 co-chaperone Cdc37 / Hsp90 chaperone protein kinase-targeting subunit / p50Cdc37


分子量: 44622.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q16543
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Hsp90-Cdc37-PINK1 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.277 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 2.84 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1324869 / 対称性のタイプ: POINT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る