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- EMDB-60093: Cryo-EM structure of inward state Anhydromuropeptide permease (AmpG) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60093
タイトルCryo-EM structure of inward state Anhydromuropeptide permease (AmpG)
マップデータ
試料
  • 複合体: AmpG, Anhydromuropeptide permease
    • タンパク質・ペプチド: Protein AmpG
キーワードantibiotic resistance / membrane transporter / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性:
機能・相同性情報
生物種Yokenella regensburgei (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.88 Å
データ登録者Cho HS / Kim U / Chang N / Kim H / Yoo Y
資金援助 韓国, 1件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural and functional insights of AmpG in muropeptide transport and multiple β-lactam antibiotics resistance.
著者: Nienping Chang / Hoyoung Kim / Uijin Kim / Yongju Cho / Youngki Yoo / Hyunsook Lee / Ji Won Kim / Min Sung Kim / Jaeho Lee / Young-Lag Cho / Kitae Kim / Dongeun Yong / Hyun-Soo Cho /
要旨: Anhydromuropeptide permease (AmpG) is a transporter protein located in the inner membrane of certain gram -negative bacteria, involved in peptidoglycan (PG) recycling and β-lactamase induction. ...Anhydromuropeptide permease (AmpG) is a transporter protein located in the inner membrane of certain gram -negative bacteria, involved in peptidoglycan (PG) recycling and β-lactamase induction. Decreased AmpG function reduces resistance of antibiotic-resistant bacteria to β-lactam antibiotics. Therefore, AmpG-targeting inhibitors are promising 'antibiotic adjuvants'. However, as the tertiary structure of AmpG has not yet been identified, the development of targeted inhibitors remains challenging. We present four cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures: the apo-inward and apo-outward state structures and the inward-occluded and outward states complexed with the substrate GlcNAc-1,6-anhMurNAc. Through functional analysis and molecular dynamics (MD) simulations, we identified motif A, which stabilizes the outward state, substrate-binding pocket, and protonation-related residues. Based on the structure of AmpG and our experimental results, we propose a muropeptide transport mechanism for AmpG. A deeper understanding of its structure and transport mechanism provides a foundation for the development of antibiotic adjuvants.
履歴
登録2024年5月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月21日-
マップ公開2025年5月21日-
更新2025年7月16日-
現状2025年7月16日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60093.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60093.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.9 Å/pix.
x 320 pix.
= 288.416 Å		0.9 Å/pix.
x 320 pix.
= 288.416 Å		0.9 Å/pix.
x 320 pix.
= 288.416 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.9013 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-1.0607773 - 1.369571
平均 (標準偏差)0.0006474201 (±0.023115167)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 288.41602 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60093_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60093_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : AmpG, Anhydromuropeptide permease

全体名称: AmpG, Anhydromuropeptide permease
要素
  • 複合体: AmpG, Anhydromuropeptide permease
    • タンパク質・ペプチド: Protein AmpG

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超分子 #1: AmpG, Anhydromuropeptide permease

超分子名称: AmpG, Anhydromuropeptide permease / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Yokenella regensburgei (バクテリア)

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分子 #1: Protein AmpG

分子名称: Protein AmpG / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Yokenella regensburgei (バクテリア)
分子量理論値: 54.069086 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MANHYLRIFQ QPKSAILLIL GFASGLPLAL TSGTLQAWMT VENIDLKTIG FFSLVGQAYV FKFLWSPVMD RYTPPFLGRR RGWLVTTQI LLLIAIAAMG FLEPGTQLRW MAALAVVIAF CSASQDIVFD AWKTDVLPAE ERGTGAAISV LGYRLGMLVS G GLALWMAD ...文字列:
MANHYLRIFQ QPKSAILLIL GFASGLPLAL TSGTLQAWMT VENIDLKTIG FFSLVGQAYV FKFLWSPVMD RYTPPFLGRR RGWLVTTQI LLLIAIAAMG FLEPGTQLRW MAALAVVIAF CSASQDIVFD AWKTDVLPAE ERGTGAAISV LGYRLGMLVS G GLALWMAD KWLGWQGMYW LMAALLVPCI IATLLAPEPS DVVPVPRTLE QAVVAPLRDF FGRNNAWLIL LLIVLYKLGD AF AMSLTTT FLIRGVGFDA GEVGMVNKTL GLIATIIGAL YGGVLMQRLS LFRALLIFGI LQGVSNAGYW LLSITDKHLM SMA VAVFFE NLCGGMGTAA FVALLMTLCN KSFSATQFAL LSALSAVGRV YVGPIAGWFV EAHGWPTFYL FSVFAAVPGI LLLL ICRKT LEYTQQTESF MMRRHFSGAY QFALYLLLLG CLLLALWLIM LALNAIDYTS FSFLAGLLEV AALIAIAGVL LGAIL DYLA LRRTEEHKLA

UniProtKB: UNIPROTKB: G9Z488

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 86432
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 54.1
得られたモデル

PDB-8zgz:
Cryo-EM structure of inward state Anhydromuropeptide permease (AmpG)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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