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万見
- EMDB-60078: Human lysine O-link glycosylation complex, LH3/ColGalT1 with boun... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60078
タイトルHuman lysine O-link glycosylation complex, LH3/ColGalT1 with bound UDP-glucose
マップデータ
試料
  • 複合体: A protein modification complex bound with co-substrate
    • タンパク質・ペプチド: Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3
    • タンパク質・ペプチド: Procollagen galactosyltransferase 1
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: 2-OXOGLUTARIC ACID
  • リガンド: FE (II) ION
  • リガンド: URIDINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[2,4-bis(oxidanylidene)pyrimidin-1-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-[[(2~{S},3~{R},4~{S},5~{S},6~{R})-6-(hydroxymethyl)-3,4,5-tris(oxidanyl)oxan-2-yl]methyl]phosphinic acid
キーワードcomplex / hydroxylase / glycosyltransferase / ER protein / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen glucosyltransferase / peptidyl-lysine hydroxylation / procollagen glucosyltransferase activity / hydroxylysine biosynthetic process / procollagen-lysine 5-dioxygenase / procollagen-lysine 5-dioxygenase activity / procollagen galactosyltransferase / procollagen galactosyltransferase activity / positive regulation of collagen fibril organization / basement membrane assembly ...procollagen glucosyltransferase / peptidyl-lysine hydroxylation / procollagen glucosyltransferase activity / hydroxylysine biosynthetic process / procollagen-lysine 5-dioxygenase / procollagen-lysine 5-dioxygenase activity / procollagen galactosyltransferase / procollagen galactosyltransferase activity / positive regulation of collagen fibril organization / basement membrane assembly / epidermis morphogenesis / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen metabolic process / endothelial cell morphogenesis / protein O-linked glycosylation / L-ascorbic acid binding / collagen fibril organization / neural tube development / small molecule binding / lung morphogenesis / rough endoplasmic reticulum / trans-Golgi network / vasodilation / protein localization / collagen-containing extracellular matrix / in utero embryonic development / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase family 2 / Glycosyl transferase, family 25 / Glycosyltransferase family 25 (LPS biosynthesis protein) / Procollagen-lysine 5-dioxygenase, conserved site / Lysyl hydroxylase signature. / : / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Isopenicillin N synthase-like, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily ...Glycosyl transferase family 2 / Glycosyl transferase, family 25 / Glycosyltransferase family 25 (LPS biosynthesis protein) / Procollagen-lysine 5-dioxygenase, conserved site / Lysyl hydroxylase signature. / : / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Isopenicillin N synthase-like, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3 / Procollagen galactosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.75 Å
データ登録者Peng J / Li W / Yao D / Xia Y / Wang Q / Cai Y / Li S / Cao M / Shen Y / Ma P ...Peng J / Li W / Yao D / Xia Y / Wang Q / Cai Y / Li S / Cao M / Shen Y / Ma P / Liao R / Qin A / Cao Y
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82072468 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82272519 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: The structural basis for the human procollagen lysine hydroxylation and dual-glycosylation.
著者: Junjiang Peng / Wenguo Li / Deqiang Yao / Ying Xia / Qian Wang / Yan Cai / Shaobai Li / Mi Cao / Yafeng Shen / Peixiang Ma / Rijing Liao / Jie Zhao / An Qin / Yu Cao /
要旨: The proper assembly and maturation of collagens necessitate the orchestrated hydroxylation and glycosylation of multiple lysyl residues in procollagen chains. Dysfunctions in this multistep ...The proper assembly and maturation of collagens necessitate the orchestrated hydroxylation and glycosylation of multiple lysyl residues in procollagen chains. Dysfunctions in this multistep modification process can lead to severe collagen-associated diseases. To elucidate the coordination of lysyl processing activities, we determine the cryo-EM structures of the enzyme complex formed by LH3/PLOD3 and GLT25D1/ColGalT1, designated as the KOGG complex. Our structural analysis reveals a tetrameric complex comprising dimeric LH3/PLOD3s and GLT25D1/ColGalT1s, assembled with interactions involving the N-terminal loop of GLT25D1/ColGalT1 bridging another GLT25D1/ColGalT1 and LH3/PLOD3. We further elucidate the spatial configuration of the hydroxylase, galactosyltransferase, and glucosyltransferase sites within the KOGG complex, along with the key residues involved in substrate binding at these enzymatic sites. Intriguingly, we identify a high-order oligomeric pattern characterized by the formation of a fiber-like KOGG polymer assembled through the repetitive incorporation of KOGG tetramers as the biological unit.
履歴
登録2024年5月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月19日-
マップ公開2025年3月19日-
更新2025年3月26日-
現状2025年3月26日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60078.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60078.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 384 pix.
= 422.4 Å		1.1 Å/pix.
x 384 pix.
= 422.4 Å		1.1 Å/pix.
x 384 pix.
= 422.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.21
最小 - 最大-2.2277837 - 3.8018458
平均 (標準偏差)0.00096339785 (±0.04862262)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 422.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60078_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60078_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : A protein modification complex bound with co-substrate

全体名称: A protein modification complex bound with co-substrate
要素
  • 複合体: A protein modification complex bound with co-substrate
    • タンパク質・ペプチド: Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3
    • タンパク質・ペプチド: Procollagen galactosyltransferase 1
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: 2-OXOGLUTARIC ACID
  • リガンド: FE (II) ION
  • リガンド: URIDINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[2,4-bis(oxidanylidene)pyrimidin-1-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-[[(2~{S},3~{R},4~{S},5~{S},6~{R})-6-(hydroxymethyl)-3,4,5-tris(oxidanyl)oxan-2-yl]methyl]phosphinic acid

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超分子 #1: A protein modification complex bound with co-substrate

超分子名称: A protein modification complex bound with co-substrate
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransf...

分子名称: Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: procollagen-lysine 5-dioxygenase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 89.776031 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MTSSGPGPRF LLLLPLLLPP AASASDRPRG RDPVNPEKLL VITVATAETE GYLRFLRSAE FFNYTVRTLG LGEEWRGGDV ARTVGGGQK VRWLKKEMEK YADREDMIIM FVDSYDVILA GSPTELLKKF VQSGSRLLFS AESFCWPEWG LAEQYPEVGT G KRFLNSGG ...文字列:
MTSSGPGPRF LLLLPLLLPP AASASDRPRG RDPVNPEKLL VITVATAETE GYLRFLRSAE FFNYTVRTLG LGEEWRGGDV ARTVGGGQK VRWLKKEMEK YADREDMIIM FVDSYDVILA GSPTELLKKF VQSGSRLLFS AESFCWPEWG LAEQYPEVGT G KRFLNSGG FIGFATTIHQ IVRQWKYKDD DDDQLFYTRL YLDPGLREKL SLNLDHKSRI FQNLNGALDE VVLKFDRNRV RI RNVAYDT LPIVVHGNGP TKLQLNYLGN YVPNGWTPEG GCGFCNQDRR TLPGGQPPPR VFLAVFVEQP TPFLPRFLQR LLL LDYPPD RVTLFLHNNE VFHEPHIADS WPQLQDHFSA VKLVGPEEAL SPGEARDMAM DLCRQDPECE FYFSLDADAV LTNL QTLRI LIEENRKVIA PMLSRHGKLW SNFWGALSPD EYYARSEDYV ELVQRKRVGV WNVPYISQAY VIRGDTLRME LPQRD VFSG SDTDPDMAFC KSFRDKGIFL HLSNQHEFGR LLATSRYDTE HLHPDLWQIF DNPVDWKEQY IHENYSRALE GEGIVE QPC PDVYWFPLLS EQMCDELVAE MEHYGQWSGG RHEDSRLAGG YENVPTVDIH MKQVGYEDQW LQLLRTYVGP MTESLFP GY HTKARAVMNF VVRYRPDEQP SLRPHHDSST FTLNVALNHK GLDYEGGGCR FLRYDCVISS PRKGWALLHP GRLTHYHE G LPTTWGTRYI MVSFVDPAAA ENLYFQGDYK DHDGDYKDHD IDYKDDDDKH HHHHHHH

UniProtKB: Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3

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分子 #2: Procollagen galactosyltransferase 1

分子名称: Procollagen galactosyltransferase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: procollagen galactosyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 74.976438 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MKTIIALSYI FCLVFAWSHP QFEKGGGSGG GSGGSAWSHP QFEKSALEVL FQGPGRAAPP GADAYFPEER WSPESPLQAP RVLIALLAR NAAHALPTTL GALERLRHPR ERTALWVATD HNMDNTSTVL REWLVAVKSL YHSVEWRPAE EPRSYPDEEG P KHWSDSRY ...文字列:
MKTIIALSYI FCLVFAWSHP QFEKGGGSGG GSGGSAWSHP QFEKSALEVL FQGPGRAAPP GADAYFPEER WSPESPLQAP RVLIALLAR NAAHALPTTL GALERLRHPR ERTALWVATD HNMDNTSTVL REWLVAVKSL YHSVEWRPAE EPRSYPDEEG P KHWSDSRY EHVMKLRQAA LKSARDMWAD YILFVDADNL ILNPDTLSLL IAENKTVVAP MLDSRAAYSN FWCGMTSQGY YK RTPAYIP IRKRDRRGCF AVPMVHSTFL IDLRKAASRN LAFYPPHPDY TWSFDDIIVF AFSCKQAEVQ MYVCNKEEYG FLP VPLRAH STLQDEAESF MHVQLEVMVK HPPAEPSRFI SAPTKTPDKM GFDEVFMINL RRRQDRRERM LRALQAQEIE CRLV EAVDG KAMNTSQVEA LGIQMLPGYR DPYHGRPLTK GELGCFLSHY NIWKEVVDRG LQKSLVFEDD LRFEIFFKRR LMNLM RDVE REGLDWDLIY VGRKRMQVEH PEKAVPRVRN LVEADYSYWT LAYVISLQGA RKLLAAEPLS KMLPVDEFLP VMFDKH PVS EYKAHFSLRN LHAFSVEPLL IYPTHYTGDD GYVSDTETSV VWNNEHVKTD WDRAKSQKMR EQQALSREAK NSDVLQS PL DSAARDELAA A

UniProtKB: Procollagen galactosyltransferase 1

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分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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分子 #5: 2-OXOGLUTARIC ACID

分子名称: 2-OXOGLUTARIC ACID / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: AKG
分子量理論値: 146.098 Da
Chemical component information

ChemComp-AKG:
2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸

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分子 #6: FE (II) ION

分子名称: FE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: FE2
分子量理論値: 55.845 Da

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分子 #7: URIDINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: UDP
分子量理論値: 404.161 Da
Chemical component information

ChemComp-UDP:
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP / UDP*YM

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分子 #8: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 4 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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分子 #9: [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[2,4-bis(oxidanylidene)pyrimidin-1-...

分子名称: [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[2,4-bis(oxidanylidene)pyrimidin-1-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-[[(2~{S},3~{R},4~{S},5~{S},6~{R})-6-(hydroxymethyl)-3,4,5- ...名称: [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[2,4-bis(oxidanylidene)pyrimidin-1-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-[[(2~{S},3~{R},4~{S},5~{S},6~{R})-6-(hydroxymethyl)-3,4,5-tris(oxidanyl)oxan-2-yl]methyl]phosphinic acid
タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: 660
分子量理論値: 564.329 Da
Chemical component information

ChemComp-660:
[[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[2,4-bis(oxidanylidene)pyrimidin-1-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-[[(2~{S},3~{R},4~{S},5~{S},6~{R})-6-(hydroxymethyl)-3,4,5-tris(oxidanyl)oxan-2-yl]methyl]phosphinic acid

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 716079
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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