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- PDB-8zge: Human lysine O-link glycosylation complex, LH3/ColGalT1 tetramer ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zge
タイトルHuman lysine O-link glycosylation complex, LH3/ColGalT1 tetramer with bound UDP-galactose
要素
  • Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3
  • Procollagen galactosyltransferase 1
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / complex / hydroxylase / glycosyltransferase / ER protein
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen glucosyltransferase / peptidyl-lysine hydroxylation / procollagen glucosyltransferase activity / hydroxylysine biosynthetic process / procollagen-lysine 5-dioxygenase / procollagen galactosyltransferase / procollagen-lysine 5-dioxygenase activity / procollagen galactosyltransferase activity / positive regulation of collagen fibril organization / basement membrane assembly ...procollagen glucosyltransferase / peptidyl-lysine hydroxylation / procollagen glucosyltransferase activity / hydroxylysine biosynthetic process / procollagen-lysine 5-dioxygenase / procollagen galactosyltransferase / procollagen-lysine 5-dioxygenase activity / procollagen galactosyltransferase activity / positive regulation of collagen fibril organization / basement membrane assembly / epidermis morphogenesis / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen metabolic process / endothelial cell morphogenesis / protein O-linked glycosylation / collagen fibril organization / L-ascorbic acid binding / neural tube development / small molecule binding / lung morphogenesis / rough endoplasmic reticulum / trans-Golgi network / vasodilation / intracellular protein localization / : / in utero embryonic development / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular space / extracellular exosome / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase family 2 / Glycosyl transferase, family 25 / Glycosyltransferase family 25 (LPS biosynthesis protein) / Procollagen-lysine 5-dioxygenase, conserved site / Lysyl hydroxylase signature. / : / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Isopenicillin N synthase-like, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily ...Glycosyl transferase family 2 / Glycosyl transferase, family 25 / Glycosyltransferase family 25 (LPS biosynthesis protein) / Procollagen-lysine 5-dioxygenase, conserved site / Lysyl hydroxylase signature. / : / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Isopenicillin N synthase-like, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / : / GALACTOSE-URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / : / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3 / Procollagen galactosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Peng, J. / Li, W. / Yao, D. / Xia, Y. / Wang, Q. / Cai, Y. / Li, S. / Cao, M. / Shen, Y. / Ma, P. ...Peng, J. / Li, W. / Yao, D. / Xia, Y. / Wang, Q. / Cai, Y. / Li, S. / Cao, M. / Shen, Y. / Ma, P. / Liao, R. / Qin, A. / Cao, Y.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82072468 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82272519 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: The structural basis for the human procollagen lysine hydroxylation and dual-glycosylation.
著者: Junjiang Peng / Wenguo Li / Deqiang Yao / Ying Xia / Qian Wang / Yan Cai / Shaobai Li / Mi Cao / Yafeng Shen / Peixiang Ma / Rijing Liao / Jie Zhao / An Qin / Yu Cao /
要旨: The proper assembly and maturation of collagens necessitate the orchestrated hydroxylation and glycosylation of multiple lysyl residues in procollagen chains. Dysfunctions in this multistep ...The proper assembly and maturation of collagens necessitate the orchestrated hydroxylation and glycosylation of multiple lysyl residues in procollagen chains. Dysfunctions in this multistep modification process can lead to severe collagen-associated diseases. To elucidate the coordination of lysyl processing activities, we determine the cryo-EM structures of the enzyme complex formed by LH3/PLOD3 and GLT25D1/ColGalT1, designated as the KOGG complex. Our structural analysis reveals a tetrameric complex comprising dimeric LH3/PLOD3s and GLT25D1/ColGalT1s, assembled with interactions involving the N-terminal loop of GLT25D1/ColGalT1 bridging another GLT25D1/ColGalT1 and LH3/PLOD3. We further elucidate the spatial configuration of the hydroxylase, galactosyltransferase, and glucosyltransferase sites within the KOGG complex, along with the key residues involved in substrate binding at these enzymatic sites. Intriguingly, we identify a high-order oligomeric pattern characterized by the formation of a fiber-like KOGG polymer assembled through the repetitive incorporation of KOGG tetramers as the biological unit.
履歴
登録2024年5月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3
B: Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3
U: Procollagen galactosyltransferase 1
V: Procollagen galactosyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)334,72126
ポリマ－329,5054
非ポリマー5,21622
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABUV

#1: タンパク質 Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3


分子量: 89776.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLOD3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: O60568, procollagen-lysine 5-dioxygenase, procollagen galactosyltransferase, procollagen glucosyltransferase
#2: タンパク質 Procollagen galactosyltransferase 1 / Collagen beta(1-O)galactosyltransferase 1 / ColGalT 1 / Glycosyltransferase 25 family member 1 / ...Collagen beta(1-O)galactosyltransferase 1 / ColGalT 1 / Glycosyltransferase 25 family member 1 / Hydroxylysine galactosyltransferase 1


分子量: 74976.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COLGALT1, GLT25D1, PSEC0241 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8NBJ5, procollagen galactosyltransferase

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糖 , 2種, 6分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 5種, 16分子

#5: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物
ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: UDP*YM
#8: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物 ChemComp-GDU / GALACTOSE-URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP-D-GALACTOPYRANOSE / UDP-ガラクト-ス


分子量: 566.302 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H24N2O17P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: A protein modification complex bound with co-substrate
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 427054 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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