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万見
- EMDB-5941: Cryo-EM structure of the small subunit of the mammalian mitochond... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5941
タイトルCryo-EM structure of the small subunit of the mammalian mitochondrial ribosome
マップデータmammalian mito-ribosome small subunit structure
試料
  • 試料: small subunit of mito-ribosome
  • 複合体: mito-ribosomal small subunit
キーワードmammalian mito-ribosome small subunit structure
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / peptide biosynthetic process / mitochondrial ribosome binding / mitochondrial ribosome assembly / positive regulation of mitochondrial translation / mitochondrial ribosome / mitochondrial small ribosomal subunit / mitochondrial translation / Mitochondrial protein degradation ...Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / peptide biosynthetic process / mitochondrial ribosome binding / mitochondrial ribosome assembly / positive regulation of mitochondrial translation / mitochondrial ribosome / mitochondrial small ribosomal subunit / mitochondrial translation / Mitochondrial protein degradation / ribosomal small subunit binding / regulation of translation / kinase activity / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit rRNA binding / phosphorylation / cell population proliferation / tRNA binding / mitochondrial inner membrane / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / apoptotic process / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Coiled-coil-helix-coiled-coil-helix domain-containing protein 1 / 28S ribosomal protein S26 / Mitochondrial ribosome subunit S26 / Cysteine alpha-hairpin motif superfamily / 28S ribosomal protein S27, mitochondrial / MRPS27/PTCD2 / Mitochondrial 28S ribosomal protein S27 / Ribosomal protein S22, mitochondrial / Ribosomal protein S23, mitochondrial / Ribosomal protein S23/S25, mitochondrial ...Coiled-coil-helix-coiled-coil-helix domain-containing protein 1 / 28S ribosomal protein S26 / Mitochondrial ribosome subunit S26 / Cysteine alpha-hairpin motif superfamily / 28S ribosomal protein S27, mitochondrial / MRPS27/PTCD2 / Mitochondrial 28S ribosomal protein S27 / Ribosomal protein S22, mitochondrial / Ribosomal protein S23, mitochondrial / Ribosomal protein S23/S25, mitochondrial / Mitochondrial 28S ribosomal protein S31 / : / Mitochondrial 28S ribosomal protein S22 / Mitochondrial ribosomal protein S23 / Mitochondrial 28S ribosomal protein S31 / Ribosomal protein S29, mitochondrial / Ribosomal protein S28, mitochondrial / Mitochondrial 28S ribosomal protein S34 / 28S ribosomal protein S10, mitochondrial / Mitochondrial ribosomal protein MRP-S35 / Mitochondrial 28S ribosomal protein S34 / 28S ribosomal protein S24, mitochondrial / Pentatricopeptide repeat domain-containing protein 3 / 28S ribosomal protein S17, mitochondrial / 28S ribosomal protein S18b, mitochondrial / : / : / Mitochondrial ribosome subunit S24 / Small ribosomal subunit protein uS5m, N-terminal / Small ribosomal subunit protein mS39, PPR / 28S ribosomal protein S25, mitochondrial / Pentatricopeptide repeat domain / Ribosomal protein S27/S33, mitochondrial / Ribosomal protein S24/S35, mitochondrial / Mitochondrial ribosomal subunit S27 / Ribosomal protein S24/S35, mitochondrial, conserved domain / Mitochondrial ribosomal subunit protein / Pentatricopeptide (PPR) repeat profile. / Ribosomal protein S23/S29, mitochondrial / Mitochondrial ribosomal death-associated protein 3 / Pentatricopeptide repeat / Mitochondrial mRNA-processing protein COX24, C-terminal / Mitochondrial mRNA-processing protein COX24, C-terminal / Mitochondrial domain of unknown function (DUF1713) / CHCH / CHCH domain / Coiled coil-helix-coiled coil-helix (CHCH) domain profile. / Mitochondrial ribosomal protein L51 / S25 / CI-B8 domain / Ribosomal protein/NADH dehydrogenase domain / Mitochondrial ribosomal protein L51 / S25 / CI-B8 domain / Ribosomal protein S21 superfamily / Ribosomal protein S21 / Ribosomal protein S21 / Ribosomal protein S2, bacteria/mitochondria/plastid / Ribosomal protein S18, conserved site / Ribosomal protein S18 signature. / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein S16 domain superfamily / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein S15, bacterial-type / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 superfamily / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Translation elongation factor EF1B/ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S18 / Ribosomal protein S18 / Ribosomal protein S18 superfamily / Ribosomal protein S2 signature 1. / Ribosomal protein S5, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S5 signature. / Ribosomal protein S2, conserved site / Ribosomal protein S2 / Ribosomal protein S2, flavodoxin-like domain superfamily / Ribosomal protein S2 / Ribosomal protein S5 / S5 double stranded RNA-binding domain profile. / Ribosomal protein S5, N-terminal / Ribosomal protein S5, C-terminal / Ribosomal protein S5, N-terminal domain / Ribosomal protein S5, C-terminal domain / Ribosomal protein S14 / Ribosomal protein S14p/S29e / Ribosomal S11, conserved site / Ribosomal protein S11 signature. / Ribosomal protein S10p/S20e / Ribosomal protein S11 / Ribosomal protein S10 domain / Ribosomal protein S10 domain superfamily / Ribosomal protein S10p/S20e / Ribosomal protein S9, conserved site / Ribosomal protein S9 signature. / Ribosomal protein S11 / Ribosomal protein S12 signature. / Ribosomal protein S5/S7 / Ribosomal protein S7 domain / Ribosomal protein S7 domain superfamily / Ribosomal protein S7p/S5e / Ribosomal protein S9 / Ribosomal protein S9/S16
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein uS15m / Small ribosomal subunit protein mS22 / Small ribosomal subunit protein mS25 / Small ribosomal subunit protein uS10m / Small ribosomal subunit protein uS11m / Small ribosomal subunit protein uS15m / Small ribosomal subunit protein bS16m / Small ribosomal subunit protein uS17m / Small ribosomal subunit protein bS18m / Small ribosomal subunit protein mS40 ...Small ribosomal subunit protein uS15m / Small ribosomal subunit protein mS22 / Small ribosomal subunit protein mS25 / Small ribosomal subunit protein uS10m / Small ribosomal subunit protein uS11m / Small ribosomal subunit protein uS15m / Small ribosomal subunit protein bS16m / Small ribosomal subunit protein uS17m / Small ribosomal subunit protein bS18m / Small ribosomal subunit protein mS40 / Small ribosomal subunit protein bS21m / Small ribosomal subunit protein mS29 / Small ribosomal subunit protein uS2m / Small ribosomal subunit protein mS31 / Small ribosomal subunit protein mS33 / Small ribosomal subunit protein bS1m / Small ribosomal subunit protein mS34 / Small ribosomal subunit protein bS6m / Small ribosomal subunit protein mS38 / Small ribosomal subunit protein uS12m / Coiled-coil-helix-coiled-coil-helix domain containing 1 / Small ribosomal subunit protein mS39 / Small ribosomal subunit protein uS5m / Small ribosomal subunit protein uS3m / Small ribosomal subunit protein mS23 / Small ribosomal subunit protein mS35 / Small ribosomal subunit protein mS27 / Small ribosomal subunit protein mS26 / Small ribosomal subunit protein uS7m / Small ribosomal subunit protein uS9m / Small ribosomal subunit protein uS14m
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.0 Å
データ登録者Kaushal PS / Sharma MR / Booth TM / Haque E / Tung C / Sanbonmatsu K / Spremulli L / Agrawal RK
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2014
タイトル: Cryo-EM structure of the small subunit of the mammalian mitochondrial ribosome.
著者: Prem S Kaushal / Manjuli R Sharma / Timothy M Booth / Emdadul M Haque / Chang-Shung Tung / Karissa Y Sanbonmatsu / Linda L Spremulli / Rajendra K Agrawal /
要旨: The mammalian mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) are responsible for synthesizing 13 membrane proteins that form essential components of the complexes involved in oxidative phosphorylation or ...The mammalian mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) are responsible for synthesizing 13 membrane proteins that form essential components of the complexes involved in oxidative phosphorylation or ATP generation for the eukaryotic cell. The mammalian 55S mitoribosome contains significantly smaller rRNAs and a large mass of mitochondrial ribosomal proteins (MRPs), including large mito-specific amino acid extensions and insertions in MRPs that are homologous to bacterial ribosomal proteins and an additional 35 mito-specific MRPs. Here we present the cryo-EM structure analysis of the small (28S) subunit (SSU) of the 55S mitoribosome. We find that the mito-specific extensions in homologous MRPs generally are involved in inter-MRP contacts and in contacts with mito-specific MRPs, suggesting a stepwise evolution of the current architecture of the mitoribosome. Although most of the mito-specific MRPs and extensions of homologous MRPs are situated on the peripheral regions, they also contribute significantly to the formation of linings of the mRNA and tRNA paths, suggesting a tailor-made structural organization of the mito-SSU for the recruitment of mito-specific mRNAs, most of which do not possess a 5' leader sequence. In addition, docking of previously published coordinates of the large (39S) subunit (LSU) into the cryo-EM map of the 55S mitoribosome reveals that mito-specific MRPs of both the SSU and LSU are involved directly in the formation of six of the 15 intersubunit bridges.
履歴
登録2014年4月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年6月18日-
マップ公開2014年6月18日-
更新2016年1月20日-
現状2016年1月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0002
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3jd5
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  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_5941.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5941.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 196.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈mammalian mito-ribosome small subunit structure
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.17 Å/pix.
x 375 pix.
= 438.75 Å		1.17 Å/pix.
x 375 pix.
= 438.75 Å		1.17 Å/pix.
x 375 pix.
= 438.75 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.17 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00017 / ムービー #1: 0.0002
最小 - 最大-0.00045582 - 0.00073399
平均 (標準偏差)0.00000498 (±0.00003911)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-188-188-188
サイズ375375375
Spacing375375375
セルA=B=C: 438.74997 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.171.171.17
M x/y/z375375375
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z438.750438.750438.750
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-188-188-188
NC/NR/NS375375375
D min/max/mean-0.0000.0010.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : small subunit of mito-ribosome

全体名称: small subunit of mito-ribosome
要素
  • 試料: small subunit of mito-ribosome
  • 複合体: mito-ribosomal small subunit

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超分子 #1000: small subunit of mito-ribosome

超分子名称: small subunit of mito-ribosome / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: monodisperse / 集合状態: 1 / Number unique components: 1
分子量理論値: 1.18 MDa

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超分子 #1: mito-ribosomal small subunit

超分子名称: mito-ribosomal small subunit / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 28S mito-ribosome / 詳細: Single particle Cryo-EM of mito-ribosome / 組換発現: No / データベース: NCBI / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: SSU 40S
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: bovine / 組織: liver / Organelle: mitochondrion
分子量理論値: 1.18 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.86 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
詳細: 20 mM HEPES-KOH, pH 7.6, 20 mM MgCl2, 40 mM KCl, 20 mM DTT
グリッド詳細: 300 mesh Quantifoil holey carbon copper grid, carbon support, glow discharged in a plasma cleaner
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FS
温度最低: 80 K / 最高: 105 K / 平均: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
日付2009年10月10日
撮影カテゴリ: FILM
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 1000 (2k x 2k)
デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 0.5 µm / 実像数: 866553 / 平均電子線量: 9 e/Å2 / カメラ長: 800 / Od range: 1.4 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 59717 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.4 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細A total of 866553 particle images were picked and subjected to supervised classification. Based on statistical information derived from Relion classification, ~28% of the particles - those with low cross-correlation coefficient values with the 55S reference projections - were removed. 307556 particle images were included in the final reconstruction.
CTF補正詳細: each micrograph
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Spider / 使用した粒子像数: 307556
最終 角度割当詳細: SPIDER: theta 45 degrees, phi 45 degrees
最終 2次元分類クラス数: 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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