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- EMDB-5783: Bacteriophage-encoded Tubulin Homologue PhuZ Forms a Three-Strand... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5783
タイトルBacteriophage-encoded Tubulin Homologue PhuZ Forms a Three-Stranded Filament
マップデータReconstruction of PhuZ filament structure
試料
  • 試料: PhuZ201 filament
  • タンパク質・ペプチド: PhuZ
キーワードPhuZ / FtsZ/tubulin-related protein / filament / helical reconstruction / Pseudomonas bacteriophages / 201phi2-1
機能・相同性establishment of localization / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / host cell cytoplasm / GTPase activity / GTP binding / identical protein binding / Phage tubulin-like protein
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas phage 201phi2-1 (ファージ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.1 Å
データ登録者Zehr EA / Kraemer JA / Erb ML / Coker JKC / Montabana EA / Pogliano J / Agard DA
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: The structure and assembly mechanism of a novel three-stranded tubulin filament that centers phage DNA.
著者: Elena A Zehr / James A Kraemer / Marcella L Erb / Joanna K C Coker / Elizabeth A Montabana / Joe Pogliano / David A Agard /
要旨: Tubulins are a universally conserved protein superfamily that carry out diverse biological roles by assembling filaments with very different architectures. The underlying basis of this structural ...Tubulins are a universally conserved protein superfamily that carry out diverse biological roles by assembling filaments with very different architectures. The underlying basis of this structural diversity is poorly understood. Here, we determine a 7.1 Å cryo-electron microscopy reconstruction of the bacteriophage-encoded PhuZ filament and provide molecular-level insight into its cooperative assembly mechanism. The PhuZ family of tubulins is required to actively center the phage within infected host cells, facilitating efficient phage replication. Our reconstruction and derived model reveal the first example of a three-stranded tubulin filament. We show that the elongated C-terminal tail simultaneously stabilizes both longitudinal and lateral interactions, which in turn define filament architecture. Identified interaction surfaces are conserved within the PhuZ family, and their mutagenesis compromises polymerization in vitro and in vivo. Combining kinetic modeling of PhuZ filament assembly and structural data, we suggest a common filament structure and assembly mechanism for the PhuZ family of tubulins.
履歴
登録2013年10月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年12月25日-
マップ公開2014年3月26日-
更新2016年2月17日-
現状2016年2月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.385
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.385
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j5v
  • 表面レベル: 0.385
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j5v
  • 表面レベル: 0.385
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j5v
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_5783.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5783.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 29.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of PhuZ filament structure
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.20398 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.385 / ムービー #1: 0.385
最小 - 最大-2.62722111 - 3.01486778
平均 (標準偏差)-0.00029646 (±0.17518339)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-100-100-100
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 240.79599 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.203981.203981.20398
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z240.796240.796240.796
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-100-100-100
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-2.6273.015-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : PhuZ201 filament

全体名称: PhuZ201 filament
要素
  • 試料: PhuZ201 filament
  • タンパク質・ペプチド: PhuZ

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超分子 #1000: PhuZ201 filament

超分子名称: PhuZ201 filament / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: filament / Number unique components: 1

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分子 #1: PhuZ

分子名称: PhuZ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: PhuZ201 / 集合状態: polymer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage 201phi2-1 (ファージ) / 別称: bacteriophage
分子量実験値: 34.621 KDa / 理論値: 34.621 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET28a(+)
配列UniProtKB: Phage tubulin-like protein / InterPro: Tubulin/FtsZ, GTPase domain

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.7 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 50 mM HEPES, 125 mM KCl, 5 mM MgCl2, 5% glycerol, 1 mM GMPCPP
グリッド詳細: C-FLAT holey carbon grid, 200 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III
手法: Sample was applied to C-FLAT holey carbon grids, blotted for 2 seconds, and flash frozen in liquid ethane

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
アライメント法Legacy - 非点収差: Astigmatism corrected at 250,000 times magnification
日付2011年11月21日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)
実像数: 461 / 平均電子線量: 25 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm / 倍率（公称値）: 62000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Reconstruction was determined by IHRSR.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 14.4 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 116.4 °
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.1 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Spider
CTF補正詳細: Whole micrograph

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3r4v


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera, Coot
詳細Flexible fitting applied to the C-terminus (residues 272-315)
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: cross correlation
得られたモデル

PDB-3j5v:
PhuZ201 filament

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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