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- EMDB-5565: CS-tubulin Kinesin-13 Microtubule complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5565
タイトルCS-tubulin Kinesin-13 Microtubule complex
マップデータReconstruction of the kinesin-13 KLP10A head domain in complex with CS-tubulin and a microtubule
試料
  • 試料: kinesin-13 KLP10A head domain in complex with CS-tubulin and a microtubule
  • タンパク質・ペプチド: KLP10A
  • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1A chain
  • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-2B chain
キーワードtubulin / microtubule / depolymerase / depolymerization / kinI / kinesin-13 / kinesin
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of mitotic spindle asymmetry / establishment of meiotic spindle orientation / plus-end specific microtubule depolymerization / asymmetric protein localization involved in cell fate determination / cortical microtubule / meiotic spindle pole / mitotic spindle astral microtubule / centriole assembly / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins ...establishment of mitotic spindle asymmetry / establishment of meiotic spindle orientation / plus-end specific microtubule depolymerization / asymmetric protein localization involved in cell fate determination / cortical microtubule / meiotic spindle pole / mitotic spindle astral microtubule / centriole assembly / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / mitotic chromosome movement towards spindle pole / kinetochore microtubule / meiotic spindle organization / spindle assembly involved in female meiosis I / non-motile cilium assembly / plus-end-directed microtubule motor activity / meiotic spindle / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule motor activity / kinesin complex / spindle organization / microtubule-based movement / mitotic spindle pole / cytoskeletal motor activity / microtubule-based process / centrosome duplication / chromosome, centromeric region / mitotic spindle organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / spindle pole / microtubule cytoskeleton organization / spindle / microtubule cytoskeleton / nervous system development / mitotic cell cycle / microtubule binding / microtubule / protein heterodimerization activity / cell division / GTPase activity / centrosome / GTP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. ...Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain / Kinesin-like protein Klp10A
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) / Bos taurus (ウシ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.8 Å
データ登録者Asenjo AB / Chatterjee C / Tan D / DePaoli V / Rice WJ / Diaz-Avalos R / Silvestry M / Sosa H
引用ジャーナル: Cell Rep / : 2013
タイトル: Structural model for tubulin recognition and deformation by kinesin-13 microtubule depolymerases.
著者: Ana B Asenjo / Chandrima Chatterjee / Dongyan Tan / Vania DePaoli / William J Rice / Ruben Diaz-Avalos / Mariena Silvestry / Hernando Sosa /
要旨: To elucidate the structural basis of the mechanism of microtubule depolymerization by kinesin-13s, we analyzed complexes of tubulin and the Drosophila melanogaster kinesin-13 KLP10A by electron ...To elucidate the structural basis of the mechanism of microtubule depolymerization by kinesin-13s, we analyzed complexes of tubulin and the Drosophila melanogaster kinesin-13 KLP10A by electron microscopy (EM) and fluorescence polarization microscopy. We report a nanometer-resolution (1.1 nm) cryo-EM three-dimensional structure of the KLP10A head domain (KLP10AHD) bound to curved tubulin. We found that binding of KLP10AHD induces a distinct tubulin configuration with displacement (shear) between tubulin subunits in addition to curvature. In this configuration, the kinesin-binding site differs from that in straight tubulin, providing an explanation for the distinct interaction modes of kinesin-13s with the microtubule lattice or its ends. The KLP10AHD-tubulin interface comprises three areas of interaction, suggesting a crossbow-type tubulin-bending mechanism. These areas include the kinesin-13 family conserved KVD residues, and as predicted from the crossbow model, mutating these residues changes the orientation and mobility of KLP10AHDs interacting with the microtubule.
履歴
登録2013年1月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年2月20日-
マップ公開2013年3月6日-
更新2013年4月10日-
現状2013年4月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j2u
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j2u
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5565.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 25.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the kinesin-13 KLP10A head domain in complex with CS-tubulin and a microtubule
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2 Å/pix.
x 80 pix.
= 160. Å
2 Å/pix.
x 290 pix.
= 580. Å
2 Å/pix.
x 290 pix.
= 580. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.12360548 - 0.15922026
平均 (標準偏差)0.00000776 (±0.02484056)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ29029080
Spacing29029080
セルA: 580.0 Å / B: 580.0 Å / C: 160.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z222
M x/y/z29029080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z580.000580.000160.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-5029166
NX/NY/NZ106122134
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS29029080
D min/max/mean-0.1240.1590.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : kinesin-13 KLP10A head domain in complex with CS-tubulin and a mi...

全体名称: kinesin-13 KLP10A head domain in complex with CS-tubulin and a microtubule
要素
  • 試料: kinesin-13 KLP10A head domain in complex with CS-tubulin and a microtubule
  • タンパク質・ペプチド: KLP10A
  • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1A chain
  • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-2B chain

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超分子 #1000: kinesin-13 KLP10A head domain in complex with CS-tubulin and a mi...

超分子名称: kinesin-13 KLP10A head domain in complex with CS-tubulin and a microtubule
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Helical / Number unique components: 2

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分子 #1: KLP10A

分子名称: KLP10A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: kinesin-13, kinI / 詳細: KLP10A head domain / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
別称: Fruit fly / 細胞中の位置: cytoplasm
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列UniProtKB: Kinesin-like protein Klp10A

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分子 #2: Tubulin alpha-1A chain

分子名称: Tubulin alpha-1A chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: Dimer with Tubulin beta-2B chain / 集合状態: helical multimer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: bovine / 組織: brain
配列UniProtKB: Tubulin alpha-1B chain

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分子 #3: Tubulin beta-2B chain

分子名称: Tubulin beta-2B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: Dimer with Tubulin alpha-1A chain / 集合状態: helical multimer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: bovine / 組織: brain
配列UniProtKB: Tubulin beta-2B chain

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK I

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡JEOL 3200FSC
日付2012年5月1日
撮影デジタル化 - スキャナー: OTHER
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL

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電子顕微鏡法 #2

Microscopy ID2
顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2012年5月1日
撮影デジタル化 - スキャナー: OTHER
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダー: Gatan 626 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Custom single particle alignment method based on IHRSR
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 5.55267 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 168.08743 °
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.8 Å / 解像度の算出法: OTHER
ソフトウェア - 名称: Spider, IHRSR, CTFFIND3, Custom
CTF補正詳細: Each particle

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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