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- EMDB-55322: The catalytic core of yeast telomerase holoenzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-55322
タイトルThe catalytic core of yeast telomerase holoenzyme
マップデータPost-processed map
試料
  • 複合体: The catalytic core of yeast telomerase holoenzyme
    • 複合体: Yeast telomerase catalytic core
      • RNA: TLC1 RNA
      • タンパク質・ペプチド: Telomerase reverse transcriptase
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION
キーワードTelomerase / Telomerase RNA / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


telomerase catalytic core complex / telomerase activity / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / telomeric repeat DNA binding / telomere maintenance via telomerase / RNA-directed DNA polymerase / chromosome, telomeric region / nucleolus / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomerase reverse transcriptase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Hu H / Franco-Echevarria E / Nguyen THD / Ahsan B / Oluwole A / Peak-Chew S / Robinson CV
資金援助 英国, European Union, 2件
OrganizationGrant number
UK Research and Innovation (UKRI)MC_UP_1201/19 英国
European Molecular Biology Organization (EMBO)European Union
引用ジャーナル: Science / : 2026
タイトル: Cryo-electron microscopy structure of the budding yeast telomerase holoenzyme.
著者: Hongmiao Hu / Hannah Neumann / Gabriela M Teplitz / Elsa Franco-Echevarría / Pascal Chartrand / Raymund J Wellinger / Thi Hoang Duong Nguyen /
要旨: Telomerase is a reverse transcriptase that synthesizes telomeric repeats at chromosome ends, safeguarding genome integrity. We present the cryo-electron microscopy structure of the budding yeast ...Telomerase is a reverse transcriptase that synthesizes telomeric repeats at chromosome ends, safeguarding genome integrity. We present the cryo-electron microscopy structure of the budding yeast telomerase, which exhibits substantial divergence from its ciliate and vertebrate counterparts. The structure reveals a stable core formed by telomerase RNA TLC1; the three ever shorter telomere (Est) proteins, Est1, Est2 and Est3; and the Pop1/Pop6/Pop7 complex (Pop1/6/7). TLC1, Est3, and Pop1/6/7 serve critical roles in complex assembly. We identified a zinc finger (ZnF) motif in the telomerase reverse transcriptase (TERT) subunit Est2 that is crucial for telomerase function. Structure prediction suggests the presence of ZnFs in TERT from diverse species. These findings offer insights into the functional organization of yeast telomerase and underscore the evolutionary diversity of telomerase holoenzymes.
履歴
登録2025年10月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年4月8日-
マップ公開2026年4月8日-
更新2026年4月8日-
現状2026年4月8日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_55322.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Post-processed map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.96 Å/pix.
x 360 pix.
= 343.8 Å
0.96 Å/pix.
x 360 pix.
= 343.8 Å
0.96 Å/pix.
x 360 pix.
= 343.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.955 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.71369445 - 1.3020536
平均 (標準偏差)0.0033682934 (±0.022856101)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 343.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_55322_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
ハーフマップ: Local refinement of the catalytic core, half-map

ファイルemd_55322_half_map_1.map
注釈Local refinement of the catalytic core, half-map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Local refinement of the catalytic core, half-map

ファイルemd_55322_half_map_2.map
注釈Local refinement of the catalytic core, half-map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : The catalytic core of yeast telomerase holoenzyme

全体名称: The catalytic core of yeast telomerase holoenzyme
要素
  • 複合体: The catalytic core of yeast telomerase holoenzyme
    • 複合体: Yeast telomerase catalytic core
      • RNA: TLC1 RNA
      • タンパク質・ペプチド: Telomerase reverse transcriptase
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: The catalytic core of yeast telomerase holoenzyme

超分子名称: The catalytic core of yeast telomerase holoenzyme / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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超分子 #2: Yeast telomerase catalytic core

超分子名称: Yeast telomerase catalytic core / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Yeast telomerase catalytic core consists of protein component Est2 and RNA component TLC1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: TLC1 RNA

分子名称: TLC1 RNA / タイプ: rna / ID: 1 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 370.246406 KDa
配列文字列: GAGAGGAAGA UAGGUACCCU AUGAAAAUGU CAAUGGCUGU UGCGUUUGCU UAAUCGUAUU UUUUUUUUUU UCAGUCCGUG UUUUUUGUA CAUUCUACGU UUGAGUUUUC CAUCAUGCAG GCCUCAGAAA UUUGGUAGGC ACUCGAUGGU GAAGAGAUAG U GUCGGAUU ...文字列:
GAGAGGAAGA UAGGUACCCU AUGAAAAUGU CAAUGGCUGU UGCGUUUGCU UAAUCGUAUU UUUUUUUUUU UCAGUCCGUG UUUUUUGUA CAUUCUACGU UUGAGUUUUC CAUCAUGCAG GCCUCAGAAA UUUGGUAGGC ACUCGAUGGU GAAGAGAUAG U GUCGGAUU UCGGAUUGAU CUUUCAGUUG AUAGCCUGCU GCUCUUUUCU UUUCCAAAGA AUUUCGAGUA UGCUGGUGUC AG UGUAGAU GCUUGUGUGU GCGCAAUUUG UGGUUUUUUA UUGUGUUUCU ACUUAUAGAU GGCUAAAAUC UGAGUUUAGA AAA UGCAAA CCGUAAAUUC UUAAACACUG CUAUUGCAUU UAGUUGCUAA AGCAGUGUUU UUGAACUUAU UCCUGUUAUU CCUU CUUCG UACCGAUCCU CUUCUCGACC UAACCUUUUA AUUACCAUGG GAAGCCUACC AUCACCACAC CCACACACAA AUGUU ACAG CUAAUUGUUU AUUAGCAAAG UUUGCACGAG UUCGCUGUUU AUUUUUUUCU CGUUUUCUUA UACCUAGUAU UUUUUC UGA CACUGUUUAA GGUGACAGAA AAAAAGGAGU UUAAGUUAGA UUUGCAAACA GACGGUGCUA AGCGCUGUCA CUUUAUG UC UAUCUUAUCG UUAACUCUGG AAAAAGAAAA AGGAAAAAGA ACGUCAGGGA ACAUGAGUAU AUAUAGAAAU GGUUUAUU C UAGUUUUUUC CGUUUUUUCA GUAGAUUUUU GCCUUUAAAA GAAUAAAUCC CACUACAAAA AGGUAAAAUA AAAAAUCUA UUCACUGAAC UUACUGAUGA AAUUUCCAAA UGUGCCCCGU ACAUCGAACG AUGUGACAGA GAAAAAUACG AGUAGGUAAA UAAGCCAAA AGGCAAGGGU GUCCUUUCUU AAGCAUCGGU UAGGUUUGCG GGCGAUCAGU AACUGAACAA UGACACAAGA U CAAGAACG UAAUUUGAGA UUUUUCAAGA UGGUUUUUUU AGGUAUCUAU UAAAACUACU UUGAUGAUCA AUACGGUAUU UU UGUCGCA UUAUUUUCCA AGCGGAAGGA ACCGUGUGUU CAUUUUAUGA AUCUUGGUGU UGUAUUCACA GCUACUUCUC CUA AUGCCU UCGAUGCAUU UAGAUAAUUU UUGGAAACAU U

GENBANK: GENBANK: U14595.1

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分子 #2: Telomerase reverse transcriptase

分子名称: Telomerase reverse transcriptase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA-directed DNA polymerase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 102.768094 KDa
配列文字列: MKILFEFIQD KLDIDLQTNS TYKENLKCGH FNGLDEILTT CFALPNSRKI ALPCLPGDLS HKAVIDHCII YLLTGELYNN VLTFGYKIA RNEDVNNSLF CHSANVNVTL LKGAAWKMFH SLVGTYAFVD LLINYTVIQF NGQFFTQIVG NRCNEPHLPP K WAQRSSSS ...文字列:
MKILFEFIQD KLDIDLQTNS TYKENLKCGH FNGLDEILTT CFALPNSRKI ALPCLPGDLS HKAVIDHCII YLLTGELYNN VLTFGYKIA RNEDVNNSLF CHSANVNVTL LKGAAWKMFH SLVGTYAFVD LLINYTVIQF NGQFFTQIVG NRCNEPHLPP K WAQRSSSS SATAAQIKQL TEPVTNKQFL HKLNINSSSF FPYSKILPSS SSIKKLTDLR EAIFPTNLVK IPQRLKVRIN LT LQKLLKR HKRLNYVSIL NSICPPLEGT VLDLSHLSRQ SPKERVLKFI IVILQKLLPQ EMFGSKKNKG KIIKNLNLLL SLP LNGYLP FDSLLKKLRL KDFRWLFISD IWFTKHNFEN LNQLAICFIS WLFRQLIPKI IQTFFYCTEI SSTVTIVYFR HDTW NKLIT PFIVEYFKTY LVENNVCRNH NSYTLSNFNH SKMRIIPKKS NNEFRIIAIP CRGADEEEFT IYKENHKNAI QPTQK ILEY LRNKRPTSFT KIYSPTQIAD RIKEFKQRLL KKFNNVLPEL YFMKFDVKSC YDSIPRMECM RILKDALKNE NGFFVR SQY FFNTNTGVLK LFNVVNASRV PKPYELYIDN VRTVHLSNQD VINVVEMEIF KTALWVEDKC YIREDGLFQG SSLSAPI VD LVYDDLLEFY SEFKASPSQD TLILKLADDF LIISTDQQQV INIKKLAMGG FQKYNAKANR DKILAVSSQS DDDTVIQF C AMHIFVKELE VWKHSSTMNN FHIRSKSSKG IFRSLIALFN TRISYKTIDT NLNSTNTVLM QIDHVVKNIS ECYKSAFKD LSINVTQNMQ FHSFLQRIIE MTVSGCPITK CDPLIEYEVR FTILNGFLES LSSNTSKFKD NIILLRKEIQ HLQAYIYIYI HIVN

UniProtKB: Telomerase reverse transcriptase

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / : MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / : ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称
150.0 mMNaClSodium chloride
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
2.0 mMMgCl2Magnesium chloride
1.0 %C3H8O3glycerol
0.05 %(C2H4O)nC14H22OIgepal CA-630
1.0 mMC4H10O2S2Dithiothreitol
0.2 mMC7H7FO2SPhenylmethanesulfonyl fluoride

詳細: 150 mM NaCl, 20 mM HEPES NaOH pH 8.0, 2 mM MgCl2, 1% glycerol, 0.05% IGEPAL CA-630, 1 mM DTT, 0.2 mM PMSF
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot Force: 10 Blot Time: 7.0 s Wait Time: 5 min.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
温度最低: 78.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 24936 / 平均露光時間: 4.4 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Images were processed using RELION5.0 and cryoSPARC
粒子像選択選択した数: 1876851
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5) / 使用した粒子像数: 125104
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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