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万見
- EMDB-5499: CryoEM structure of Dengue virus, partial map -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5499
タイトルCryoEM structure of Dengue virus, partial map
マップデータ3-fold averaged Dengue virus capsid E:M:M:E hetero-dimer
試料
  • 試料: Dengue Virus 2
  • ウイルス: Dengue virus 2 (デング熱ウイルス)
キーワードflavivirus / fusion protein (融合タンパク質) / protein complex (タンパク質複合体) / membrane (生体膜)
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / フラビビリン / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / double-stranded RNA binding / カプシド / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / フラビビリン / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / double-stranded RNA binding / カプシド / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / ヘリカーゼ / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / virus-mediated perturbation of host defense response / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / host cell nucleus / virion attachment to host cell / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A ...: / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Dengue virus 2 (デング熱ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Zhang X / Ge P / Yu X / Brannan JM / Bi G / Zhang Q / Schein S / Zhou ZH
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2013
タイトル: Cryo-EM structure of the mature dengue virus at 3.5-Å resolution.
著者: Xiaokang Zhang / Peng Ge / Xuekui Yu / Jennifer M Brannan / Guoqiang Bi / Qinfen Zhang / Stan Schein / Z Hong Zhou /
要旨: Regulated by pH, membrane-anchored proteins E and M function during dengue virus maturation and membrane fusion. Our atomic model of the whole virion from cryo-electron microscopy at 3.5-Å ...Regulated by pH, membrane-anchored proteins E and M function during dengue virus maturation and membrane fusion. Our atomic model of the whole virion from cryo-electron microscopy at 3.5-Å resolution reveals that in the mature virus at neutral extracellular pH, the N-terminal 20-amino-acid segment of M (involving three pH-sensing histidines) latches and thereby prevents spring-loaded E fusion protein from prematurely exposing its fusion peptide. This M latch is fastened at an earlier stage, during maturation at acidic pH in the trans-Golgi network. At a later stage, to initiate infection in response to acidic pH in the late endosome, M releases the latch and exposes the fusion peptide. Thus, M serves as a multistep chaperone of E to control the conformational changes accompanying maturation and infection. These pH-sensitive interactions could serve as targets for drug discovery.
履歴
登録2012年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年11月28日-
マップ公開2012年12月19日-
更新2013年1月16日-
現状2013年1月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j2p
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j2p
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5499_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5499.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3-fold averaged Dengue virus capsid E:M:M:E hetero-dimer
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.104 Å
密度
表面レベル登録者による: 4.0 / ムービー #1: 4
最小 - 最大-17.318016050000001 - 24.021337509999999
平均 (標準偏差)0.10023053 (±2.33172154)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-175-190-155
サイズ160120120
Spacing160120120
セルA: 132.48 Å / B: 176.64 Å / C: 132.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.1041.1041.104
M x/y/z120160120
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z132.480176.640132.480
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-5029166
NX/NY/NZ106122134
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-190-175-155
NC/NR/NS120160120
D min/max/mean-17.31824.0210.100

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dengue Virus 2

全体名称: Dengue Virus 2 (デング熱ウイルス)
要素
  • 試料: Dengue Virus 2
  • ウイルス: Dengue virus 2 (デング熱ウイルス)

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超分子 #1000: Dengue Virus 2

超分子名称: Dengue Virus 2 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: E:M:M:E hetero-tetramer / Number unique components: 1
分子量理論値: 125 KDa

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超分子 #1: Dengue virus 2

超分子名称: Dengue virus 2 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 11060 / 生物種: Dengue virus 2 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / T番号(三角分割数): 3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 50 mM Tris, 140 mM NaCl, 5 mM EDTA
グリッド詳細: Quantifoil R2/1
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 手法: 2.5 uL sample added per grid

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 57518 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
アライメント法Legacy - 非点収差: software compensation
日付2010年12月23日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 1103 / 平均電子線量: 25 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: EMAN per particle, with astigmatism compensation
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 9288
詳細EMAN with Multi-path Simulated Annealing

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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