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- EMDB-5271: High resolution helical reconstruction of the bacterial p-type AT... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5271
タイトルHigh resolution helical reconstruction of the bacterial p-type ATPase copper transporter CopA.
マップデータThis is a cubic section encompassing the unit cell of a Fourier-Bessel reconstructed map of tubular vesicles - crystals of deltaC-CopA from Archaeoglobus fulgidus.
試料
  • 試料: deltaC-CopA in DMPC-DOPE lipids
  • タンパク質・ペプチド: membrane protein膜タンパク質
キーワードp-type ATPase / copper transporter / CopA / Adenosine Triphosphatases / Archaeal Proteins (古細菌) / Archaeoglobus fulgidus / Cation Transport Proteins (運搬体タンパク質) / Cryoelectron Microscopy (低温電子顕微鏡法)
機能・相同性
機能・相同性情報


P-type divalent copper transporter activity / P-type monovalent copper transporter activity / P-type Cu+ transporter / copper ion export / copper ion import / copper ion transport / intracellular copper ion homeostasis / copper ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding ...P-type divalent copper transporter activity / P-type monovalent copper transporter activity / P-type Cu+ transporter / copper ion export / copper ion import / copper ion transport / intracellular copper ion homeostasis / copper ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
: / Heavy metal-associated domain, copper ion-binding / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / E1-E2 ATPase ...: / Heavy metal-associated domain, copper ion-binding / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable copper-exporting P-type ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (アルカエオグロブス属)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.0 Å
データ登録者Wu C / Allen GS / Cardozo T / Stokes DL
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: The architecture of CopA from Archeaoglobus fulgidus studied by cryo-electron microscopy and computational docking.
著者: Gregory S Allen / Chen-Chou Wu / Tim Cardozo / David L Stokes /
要旨: CopA uses ATP to pump Cu(+) across cell membranes. X-ray crystallography has defined atomic structures of several related P-type ATPases. We have determined a structure of CopA at 10 Å resolution ...CopA uses ATP to pump Cu(+) across cell membranes. X-ray crystallography has defined atomic structures of several related P-type ATPases. We have determined a structure of CopA at 10 Å resolution by cryo-electron microscopy of a new crystal form and used computational molecular docking to study the interactions between the N-terminal metal-binding domain (NMBD) and other elements of the molecule. We found that the shorter-chain lipids used to produce these crystals are associated with movements of the cytoplasmic domains, with a novel dimer interface and with disordering of the NMBD, thus offering evidence for the transience of its interaction with the other cytoplasmic domains. Docking identified a binding site that matched the location of the NMBD in our previous structure by cryo-electron microscopy, allowing a more detailed view of its binding configuration and further support for its role in autoinhibition.
履歴
登録2011年4月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年6月23日-
マップ公開2011年8月16日-
更新2011年11月16日-
現状2011年11月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 130
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 130
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j08
  • 表面レベル: 130
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5271_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5271.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 789.1 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a cubic section encompassing the unit cell of a Fourier-Bessel reconstructed map of tubular vesicles - crystals of deltaC-CopA from Archaeoglobus fulgidus.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2 Å
密度
表面レベル登録者による: 130.0 / ムービー #1: 130
最小 - 最大-30.964200000000002 - 199.592999999999989
平均 (標準偏差)104.631 (±38.0715)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ515081
Spacing515081
セルA: 100 Å / B: 102 Å / C: 162 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z222
M x/y/z505181
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z100.000102.000162.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS505181
D min/max/mean-30.964199.593104.631

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : deltaC-CopA in DMPC-DOPE lipids

全体名称: deltaC-CopA in DMPC-DOPE lipids
要素
  • 試料: deltaC-CopA in DMPC-DOPE lipids
  • タンパク質・ペプチド: membrane protein膜タンパク質

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超分子 #1000: deltaC-CopA in DMPC-DOPE lipids

超分子名称: deltaC-CopA in DMPC-DOPE lipids / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: deltaC-CopA tubular crystals were grown with a 4-to-1 mixture of DMPC-DOPE at a protein concentration of 1 mg per mL and at a lipid-to-protein weight ratio of 0.4. Dialysis was carried out ...詳細: deltaC-CopA tubular crystals were grown with a 4-to-1 mixture of DMPC-DOPE at a protein concentration of 1 mg per mL and at a lipid-to-protein weight ratio of 0.4. Dialysis was carried out for 5 days in 50 ul dialysis buttons at 30 degrees C against 500 mL of 50 mM MES, pH 6.1, 25 mM Na2SO4, 25 mM K2SO4, 200 uM BCDS, 10 mM MgSO4, and 2 mM beta-mercaptoethanol. Stock solutions of lipid were made in dodecyl octaethylene glycol ether (C12E8) at 1 mg lipid per 2 mg detergent.
Number unique components: 1
分子量理論値: 77 KDa

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分子 #1: membrane protein

分子名称: membrane protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: membrane protein / コピー数: 2 / 集合状態: dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Archaeoglobus fulgidus (アルカエオグロブス属)
細胞: E. coli / 細胞中の位置: plasma membrane
分子量理論値: 77 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli strain LMG 1940 (大腸菌) / 組換プラスミド: pBAD
配列GO: copper ion transport / InterPro: INTERPRO: IPR006403

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 6.1
詳細: 50 mM MES, pH 6.1, 25 mM Na2SO4, 25 mM K2SO4, 200 uM BCDS, 10 mM MgSO4, and 2 mM beta-mercaptoethanol.
グリッド詳細: holey carbon grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 77 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: plunger / 手法: blot for 5 seconds before plunging
詳細dialysis buttons

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: CT3500 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度平均: 100 K
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 12

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画像解析

CTF補正詳細: each tube-crystal
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMIP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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