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- EMDB-52578: Cryo-EM structure of human SLC35B1 with ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52578
タイトルCryo-EM structure of human SLC35B1 with ADP
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of human SLC35B1 with Fv-MBP and ADP
    • タンパク質・ペプチド: Solute carrier family 35 member B1
    • タンパク質・ペプチド: Maltodextrin-binding protein
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: (1S)-2-{[(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL STEARATE
キーワードATP:ADP exchanger / AXER / ADP / membrane protein / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-galactose transmembrane transporter activity / UDP-glucose transmembrane transporter activity / UDP-galactose transmembrane transport / ATP:ADP antiporter activity / cell envelope / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing ...UDP-galactose transmembrane transporter activity / UDP-glucose transmembrane transporter activity / UDP-galactose transmembrane transport / ATP:ADP antiporter activity / cell envelope / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / periplasmic space / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
UAA transporter / UAA transporter family / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltodextrin-binding protein / Solute carrier family 35 member B1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Gulati A / Ahn D / Suades A / Drew D
資金援助 スウェーデン, 1件
OrganizationGrant number国
Knut and Alice Wallenberg Foundation スウェーデン
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Stepwise ATP translocation into the endoplasmic reticulum by human SLC35B1.
著者: Ashutosh Gulati / Do-Hwan Ahn / Albert Suades / Yurie Hult / Gernot Wolf / So Iwata / Giulio Superti-Furga / Norimichi Nomura / David Drew /
要旨: ATP generated in the mitochondria is exported by an ADP/ATP carrier of the SLC25 family. The endoplasmic reticulum (ER) cannot synthesize ATP but must import cytoplasmic ATP to energize protein ...ATP generated in the mitochondria is exported by an ADP/ATP carrier of the SLC25 family. The endoplasmic reticulum (ER) cannot synthesize ATP but must import cytoplasmic ATP to energize protein folding, quality control and trafficking. It was recently proposed that a member of the nucleotide sugar transporter family, termed SLC35B1 (also known as AXER), is not a nucleotide sugar transporter but a long-sought-after ER importer of ATP. Here we report that human SLC35B1 does not bind nucleotide sugars but indeed executes strict ATP/ADP exchange with uptake kinetics consistent with the import of ATP into crude ER microsomes. A CRISPR-Cas9 cell-line knockout demonstrated that SLC35B1 clusters with the most essential SLC transporters for cell growth, consistent with its proposed physiological function. We have further determined seven cryogenic electron microscopy structures of human SLC35B1 in complex with an Fv fragment and either bound to an ATP analogue or ADP in all major conformations of the transport cycle. We observed that nucleotides were vertically repositioned up to approximately 6.5 Å during translocation while retaining key interactions with a flexible substrate-binding site. We conclude that SLC35B1 operates by a stepwise ATP translocation mechanism, which is a previously undescribed model for substrate translocation by an SLC transporter.
履歴
登録2025年1月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月21日-
マップ公開2025年5月21日-
更新2025年8月20日-
現状2025年8月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52578.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0833 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.16
最小 - 最大-0.3054334 - 0.7304839
平均 (標準偏差)0.0009219375 (±0.016042167)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 259.992 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex of human SLC35B1 with Fv-MBP and ADP

全体名称: Complex of human SLC35B1 with Fv-MBP and ADP
要素
  • 複合体: Complex of human SLC35B1 with Fv-MBP and ADP
    • タンパク質・ペプチド: Solute carrier family 35 member B1
    • タンパク質・ペプチド: Maltodextrin-binding protein
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: (1S)-2-{[(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL STEARATE

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超分子 #1: Complex of human SLC35B1 with Fv-MBP and ADP

超分子名称: Complex of human SLC35B1 with Fv-MBP and ADP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Solute carrier family 35 member B1

分子名称: Solute carrier family 35 member B1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.624293 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MASSSSLVPD RLRLPLCFLG VFVCYFYYGI LQEKITRGKY GEGAKQETFT FALTLVFIQC VINAVFAKIL IQFFDTARVD HTRSWLYAA CSISYLGAMV SSNSALQFVN YPTQVLGKSC KPIPVMLLGV TLLKKKYPLA KYLCVLLIVA GVALFMYKPK K VVGIEEHT ...文字列:
MASSSSLVPD RLRLPLCFLG VFVCYFYYGI LQEKITRGKY GEGAKQETFT FALTLVFIQC VINAVFAKIL IQFFDTARVD HTRSWLYAA CSISYLGAMV SSNSALQFVN YPTQVLGKSC KPIPVMLLGV TLLKKKYPLA KYLCVLLIVA GVALFMYKPK K VVGIEEHT VGYGELLLLL SLTLDGLTGV SQDHMRAHYQ TGSNHMMLNI NLWSTLLLGM GILFTGELWE FLSFAERYPA II YNILLFG LTSALGQSFI FMTVVYFGPL TCSIITTTRK FFTILASVIL FANPISPMQW VGTVLVFLGL GLDAKFGKGA KKT SHGENL YFQ

UniProtKB: Solute carrier family 35 member B1

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分子 #2: Maltodextrin-binding protein

分子名称: Maltodextrin-binding protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 67.695742 KDa
組換発現生物種: Brevibacillus choshinensis (バクテリア)
配列文字列: DIVMTQSPAS LTVSLGQSVT ISCRASENVE YYGTSLMQWY QQKPGQPPKF LIYGASNIES GVPARFSGSG SGTDFSLNIH PVEEDDIAM YFCQQSRKVP YTFGSGTKLE IKGSGKIEEG KLVIWINGDK GYNGLAEVGK KFEKDTGIKV TVEHPDKLEE K FPQVAATG ...文字列:
DIVMTQSPAS LTVSLGQSVT ISCRASENVE YYGTSLMQWY QQKPGQPPKF LIYGASNIES GVPARFSGSG SGTDFSLNIH PVEEDDIAM YFCQQSRKVP YTFGSGTKLE IKGSGKIEEG KLVIWINGDK GYNGLAEVGK KFEKDTGIKV TVEHPDKLEE K FPQVAATG DGPDIIFWAH DRFGGYAQSG LLAEITPDKA FQDKLYPFTW DAVRYNGKLI AYPIAVEALS LIYNKDLLPN PP KTWEEIP ALDKELKAKG KSALMFNLQE PYFTWPLIAA DGGYAFKYEN GKYDIKDVGV DNAGAKAGLT FLVDLIKNKH MNA DTDYSI AEAAFNKGET AMTINGPWAW SNIDTSKVNY GVTVLPTFKG QPSKPFVGVL SAGINAASPN KELAKEFLEN YLLT DEGLE AVNKDKPLGA VALKSYEEEL VKDPRIAATM ENAQKGEIMP NIPQMSAFWY AVRTAVINAA SGRQTVDEAL KDAQT NALG SGEVQLQESG PGLVKPSQSL SLTCSVTGYS ITSDYYWNWI RQFPGNKLEW MAYIRYDGTS DYNPSLKNRI SITRDT SKN QFFLKLNSVA TEDTATYYCA RAYYYDGINF DYWGQGTTLT VSSENLYFQ

UniProtKB: Maltodextrin-binding protein

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: (1S)-2-{[(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY...

分子名称: (1S)-2-{[(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL STEARATE
タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: PEV
分子量理論値: 720.012 Da
Chemical component information

ChemComp-PEV:
(1S)-2-{[(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL STEARATE / POPE, リン脂質*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 57.94 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 323707
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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