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万見
- PDB-9grz: Cryo-EM structure of human SLC35B1 with AMP-PNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9grz
タイトルCryo-EM structure of human SLC35B1 with AMP-PNP
要素Solute carrier family 35 member B1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ATP:ADP exchanger / AXER / AMP-PNP / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-galactose transmembrane transporter activity / UDP-glucose transmembrane transporter activity / UDP-galactose transmembrane transport / ATP:ADP antiporter activity / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
UAA transporter / UAA transporter family
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Solute carrier family 35 member B1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Gulati, A. / Ahn, D. / Suades, A. / Drew, D.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号国
Knut and Alice Wallenberg Foundation スウェーデン
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Stepwise ATP translocation into the endoplasmic reticulum by human SLC35B1.
著者: Ashutosh Gulati / Do-Hwan Ahn / Albert Suades / Yurie Hult / Gernot Wolf / So Iwata / Giulio Superti-Furga / Norimichi Nomura / David Drew /
要旨: ATP generated in the mitochondria is exported by an ADP/ATP carrier of the SLC25 family. The endoplasmic reticulum (ER) cannot synthesize ATP but must import cytoplasmic ATP to energize protein ...ATP generated in the mitochondria is exported by an ADP/ATP carrier of the SLC25 family. The endoplasmic reticulum (ER) cannot synthesize ATP but must import cytoplasmic ATP to energize protein folding, quality control and trafficking. It was recently proposed that a member of the nucleotide sugar transporter family, termed SLC35B1 (also known as AXER), is not a nucleotide sugar transporter but a long-sought-after ER importer of ATP. Here we report that human SLC35B1 does not bind nucleotide sugars but indeed executes strict ATP/ADP exchange with uptake kinetics consistent with the import of ATP into crude ER microsomes. A CRISPR-Cas9 cell-line knockout demonstrated that SLC35B1 clusters with the most essential SLC transporters for cell growth, consistent with its proposed physiological function. We have further determined seven cryogenic electron microscopy structures of human SLC35B1 in complex with an Fv fragment and either bound to an ATP analogue or ADP in all major conformations of the transport cycle. We observed that nucleotides were vertically repositioned up to approximately 6.5 Å during translocation while retaining key interactions with a flexible substrate-binding site. We conclude that SLC35B1 operates by a stepwise ATP translocation mechanism, which is a previously undescribed model for substrate translocation by an SLC transporter.
履歴
登録2024年9月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月21日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月21日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月21日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月21日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月21日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月21日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年8月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Solute carrier family 35 member B1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1302
ポリマ－36,6241
非ポリマー5061
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Solute carrier family 35 member B1 / ATP/ADP exchanger ER / AXER / Endoplasmic reticulum ATP/ADP translocase / UDP-galactose transporter- ...ATP/ADP exchanger ER / AXER / Endoplasmic reticulum ATP/ADP translocase / UDP-galactose transporter-related protein 1 / UGTrel1


分子量: 36624.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC35B1, UGTREL1 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P78383
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of human SLC35B1 with AMP-PNP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 59 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 114510 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 116.41 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00282413
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6723282
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0363392
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041385
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.4889324

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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