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- EMDB-51498: Structure of the S.aureus MecA protein, in complex with ClpC -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51498
タイトルStructure of the S.aureus MecA protein, in complex with ClpC
マップデータ
試料
  • 複合体: N-terminal part of the complex between the AAA+ unfoldase ClpC and the adaptor protein MecA from S.aureus.
    • タンパク質・ペプチド: Adapter protein MecA
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
キーワードproteolysis / AAA+ adaptor protein / S.aureus / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase activity / cellular response to heat / protein-macromolecule adaptor activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MecA, C-terminal domain superfamily / Negative regulator of genetic competence, MecA / Negative regulator of genetic competence (MecA) / UVR domain / UVR domain profile. / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain ...MecA, C-terminal domain superfamily / Negative regulator of genetic competence, MecA / Negative regulator of genetic competence (MecA) / UVR domain / UVR domain profile. / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / : / Clp repeat (R) N-terminal domain / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, repeat (R) domain / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / AAA domain (Cdc48 subfamily) / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Adapter protein MecA / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌) / Staphylococcus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Carroni M / Azinas S
資金援助 スウェーデン, 2件
OrganizationGrant number国
Knut and Alice Wallenberg FoundationKAW 2021.0347 スウェーデン
The Swedish Foundation for Strategic ResearchRIF21-0047 スウェーデン
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: Structure of the central Staphylococcus aureus AAA+ protease MecA/ClpC/ClpP.
著者: Stavros Azinas / Karin Wallden / Panagiotis Katikaridis / Timo Jenne / Adrien Schahl / Axel Mogk / Marta Carroni /
要旨: Bacterial AAA+ proteases are composed of a AAA+ partner (e.g., ClpC) and an associated peptidase (e.g., ClpP). They represent ATP-fuelled and self-compartmentalized proteolytic machines that are ...Bacterial AAA+ proteases are composed of a AAA+ partner (e.g., ClpC) and an associated peptidase (e.g., ClpP). They represent ATP-fuelled and self-compartmentalized proteolytic machines that are crucial for stress resistance and virulence. ClpC requires cooperation with adaptor proteins such as MecA for activation and complex formation with ClpP. Here, we present the cryo-EM structure of the MecA/ClpC/ClpP complex from the major pathogen Staphylococcus aureus. MecA forms a dynamic crown on top of the ClpC/ClpP complex with its substrate-binding domain positioned near the ClpC pore site, likely facilitating substrate transfer. ClpC/ClpP complex formation involves ClpC P-loops and ClpP N-terminal β-hairpins, which insert into the central ClpC threading channel and contact sites next to the ClpC ATPase center. ClpC and ClpP interactions are asymmetric and dictated by the activity states of ClpC ATPase subunits. ClpP binding increases ClpC ATPase and threading activities in a β-hairpin dependent manner, illuminating an allosteric pathway in the cooperation of ATPase and peptidase components in bacterial AAA+ proteases.
履歴
登録2024年9月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月20日-
マップ公開2025年8月20日-
更新2026年3月4日-
現状2026年3月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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添付画像

emd_51498.png

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51498.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 107.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
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最小 - 最大-0.58222675 - 16.961266999999999
平均 (標準偏差)0.004484597 (±0.4418023)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ304304304
Spacing304304304
セルA=B=C: 321.936 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_51498_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

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追加マップ: #2

ファイルemd_51498_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

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密度ヒストグラム

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追加マップ: #1

ファイルemd_51498_additional_2.map
投影像・断面図
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密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

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投影像・断面図
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ハーフマップ: #1

ファイルemd_51498_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

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ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : N-terminal part of the complex between the AAA+ unfoldase ClpC an...

全体名称: N-terminal part of the complex between the AAA+ unfoldase ClpC and the adaptor protein MecA from S.aureus.
要素
  • 複合体: N-terminal part of the complex between the AAA+ unfoldase ClpC and the adaptor protein MecA from S.aureus.
    • タンパク質・ペプチド: Adapter protein MecA
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC

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超分子 #1: N-terminal part of the complex between the AAA+ unfoldase ClpC an...

超分子名称: N-terminal part of the complex between the AAA+ unfoldase ClpC and the adaptor protein MecA from S.aureus.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: This is referred in the paper as the MecA crown and includes only the N-terminal and coiled-coil part of ClpC.
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)

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分子 #1: Adapter protein MecA

分子名称: Adapter protein MecA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Staphylococcus (バクテリア)
分子量理論値: 28.35417 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli B (大腸菌)
配列文字列: MRIERVDDTT VKLFITYSDI EARGFSREDL WTNRKRGEEF FWSMMDEINE EEDFVVEGPL WIQVHAFEKG VEVTISKSKN EDMMNMSDD DATDQFDEQV QELLAQTLEG EDQLEELFEQ RTKEKEAQGS KRQKSSARKN TRTIIVKFND LEDVINYAYH S NPITTEFE ...文字列:
MRIERVDDTT VKLFITYSDI EARGFSREDL WTNRKRGEEF FWSMMDEINE EEDFVVEGPL WIQVHAFEKG VEVTISKSKN EDMMNMSDD DATDQFDEQV QELLAQTLEG EDQLEELFEQ RTKEKEAQGS KRQKSSARKN TRTIIVKFND LEDVINYAYH S NPITTEFE DLLYMVDGTY YYAVYFDSHV DQEVINDSYS QLLEFAYPTD RTEVYLNDYA KIIMSHNVTA QVRRYFPETT E

UniProtKB: Adapter protein MecA

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分子 #2: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC

分子名称: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
分子量理論値: 91.170352 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLFGRLTERA QRVLAHAQEE AIRLNHSNIG TEHLLLGLMK EPEGIAAKVL ESFNITEDKV IEEVEKLIGH GQDHVGTLHY TPRAKKVIE LSMDEARKLH HNFVGTEHIL LGLIRENEGV AARVFANLDL NITKARAQVV KALGNPEMSN KNAQASKSNN T PTLDSLAR ...文字列:
MLFGRLTERA QRVLAHAQEE AIRLNHSNIG TEHLLLGLMK EPEGIAAKVL ESFNITEDKV IEEVEKLIGH GQDHVGTLHY TPRAKKVIE LSMDEARKLH HNFVGTEHIL LGLIRENEGV AARVFANLDL NITKARAQVV KALGNPEMSN KNAQASKSNN T PTLDSLAR DLTVIAKDGT LDPVIGRDKE ITRVIEVLSR RTKNNPVLIG EPGVGKTAIA EGLAQAIVNN EVPETLKDKR VM SLDMGTV VAGTKYRGEF EERLKKVMEE IQQAGNVILF IDELHTLVGA GGAEGAIDAS NILKPALARG ELQCIGATTL DEY RKNIEK DAALERRFQP VQVDEPSVVD TVAILKGLRD RYEAHHRINI SDEAIEAAVK LSNRYVSDRF LPDKAIDLID EASS KVRLK SHTTPNNLKE IEQEIEKVKN EKDAAVHAQE FENAANLRDK QTKLEKQYEE AKNEWKNAQN GMSTSLSEED IAEVI AGWT GIPLTKINET ESEKLLSLED TLHERVIGQK DAVNSISKAV RRARAGLKDP KRPIGSFIFL GPTGVGKTEL ARALAE SMF GDDDAMIRVD MSEFMEKHAV SRLVGAPPGY VGHDDGGQLT EKVRRKPYSV ILFDEIEKAH PDVFNILLQV LDDGHLT DT KGRTVDFRNT IIIMTSNVGA QELQDQRFAG FGGSSDGQDY ETIRKTMLKE LKNSFRPEFL NRVDDIIVFH KLTKEELK E IVTMMVNKLT NRLSEQNINI IVTDKAKDKI AEEGYDPEYG ARPLIRAIQK TIEDNLSELI LDGNQIEGKK VTVDHDGKE FKYDIAEQTS ETKTPSQA

UniProtKB: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 24.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab-initio SGD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 82800
初期 角度割当タイプ: OTHER / 詳細: SGD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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