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Structure paper

タイトルStructure of the central Staphylococcus aureus AAA+ protease MecA/ClpC/ClpP.
ジャーナル・号・ページCommun Biol, Vol. 8, Issue 1, Page 1467, Year 2025
掲載日2025年10月14日
著者Stavros Azinas / Karin Wallden / Panagiotis Katikaridis / Timo Jenne / Adrien Schahl / Axel Mogk / Marta Carroni /
PubMed 要旨Bacterial AAA+ proteases are composed of a AAA+ partner (e.g., ClpC) and an associated peptidase (e.g., ClpP). They represent ATP-fuelled and self-compartmentalized proteolytic machines that are ...Bacterial AAA+ proteases are composed of a AAA+ partner (e.g., ClpC) and an associated peptidase (e.g., ClpP). They represent ATP-fuelled and self-compartmentalized proteolytic machines that are crucial for stress resistance and virulence. ClpC requires cooperation with adaptor proteins such as MecA for activation and complex formation with ClpP. Here, we present the cryo-EM structure of the MecA/ClpC/ClpP complex from the major pathogen Staphylococcus aureus. MecA forms a dynamic crown on top of the ClpC/ClpP complex with its substrate-binding domain positioned near the ClpC pore site, likely facilitating substrate transfer. ClpC/ClpP complex formation involves ClpC P-loops and ClpP N-terminal β-hairpins, which insert into the central ClpC threading channel and contact sites next to the ClpC ATPase center. ClpC and ClpP interactions are asymmetric and dictated by the activity states of ClpC ATPase subunits. ClpP binding increases ClpC ATPase and threading activities in a β-hairpin dependent manner, illuminating an allosteric pathway in the cooperation of ATPase and peptidase components in bacterial AAA+ proteases.
リンクCommun Biol / PubMed:41087538 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.68 - 3.0 Å
構造データ

53538

9r2s

EMDB-53538, PDB-9r2s:
Structure of the S.aureus ClpP degradation chamber in the context of the MecA/ClpC/CLpC complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.68 Å

53879

9rai

EMDB-53879, PDB-9rai:
Structure of the S.aureus MecA/ClpC/ClpP degradation system
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
キーワードCHAPERONE / protein-quality control / AAA+ unfoldases / peptidase / adaptor proteins / peptidases

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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